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- PDB-1jal: YCHF PROTEIN (HI0393) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1jal
タイトルYCHF PROTEIN (HI0393)
要素YchF protein
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS (構造ゲノミクス) / UNKNOWN FUNCTION / nucleotide-binding fold / Structure 2 Function Project / S2F
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosomal large subunit binding / ribosome binding / GTP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Obg-related GTPase Ych/YyaF, coiled-coil domain / Ribosome-binding ATPase YchF/Obg-like ATPase 1 / YchF, C-terminal domain / TGS-like domain superfamily / YchF, N-terminal / Protein of unknown function (DUF933) / TGS domain profile. / TGS-like / OBG-type guanine nucleotide-binding (G) domain / OBG-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. ...Obg-related GTPase Ych/YyaF, coiled-coil domain / Ribosome-binding ATPase YchF/Obg-like ATPase 1 / YchF, C-terminal domain / TGS-like domain superfamily / YchF, N-terminal / Protein of unknown function (DUF933) / TGS domain profile. / TGS-like / OBG-type guanine nucleotide-binding (G) domain / OBG-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Beta-grasp domain / 50S ribosome-binding GTPase / GTP binding domain / Beta-grasp domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / DNA polymerase; domain 1 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Roll / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribosome-binding ATPase YchF
類似検索 - 構成要素
生物種Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Teplyakov, A. / Gilliland, G.L. / Structure 2 Function Project (S2F)
引用ジャーナル: J.BACTERIOL. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of the YchF protein reveals binding sites for GTP and nucleic acid
著者: Teplyakov, A. / Gilliland, G.L.
履歴
登録2001年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: YchF protein
B: YchF protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,5892
ポリマ－79,5892
非ポリマー00
水8,719484
1
A: YchF protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7941
ポリマ－39,7941
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: YchF protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7941
ポリマ－39,7941
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.000, 93.600, 85.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 YchF protein / HI0393 / PROBABLE GTP-BINDING PROTEIN HI0393


分子量: 39794.270 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
遺伝子: YchF / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P44681
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 484 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG8000, Magnesium acetate, Bicine buffer, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 290K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.1 MBicine1reservoirpH7.5
20.3 Mmagnesium acetate1reservoir
313 %PEG80001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1.0597 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2000年9月20日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0597 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→11 Å / Num. all: 36364 / Num. obs: 36364 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 55 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 38
反射 シェル解像度: 2.4→2.45 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.26 / % possible all: 98.9
反射
*PLUS
最低解像度: 10 Å / Num. obs: 36325 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.044
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 2.46 Å / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 5.2 % / Num. unique obs: 2379 / Rmerge(I) obs: 0.242 / Mean I/σ(I) obs: 4.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
REFMAC5精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.4→10 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.939 / SU B: 2.764 / SU ML: 0.071 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.328 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 1836 5.1 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.208 34399 99.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 59.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.73 Å20 Å2-0.03 Å2
2--1.85 Å20 Å2
3---0.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5243 0 0 484 5727
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0225322
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5531.9687190
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg10.645677
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0990.2821
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.024004
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3010.22760
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2010.2395
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3460.291
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2610.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it7.25943377
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it9.66485405
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it12.20881945
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it12.6581785
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.48 Å / Total num. of bins used: 15 /
Rfactor反射数
Rfree0.264 168
Rwork0.222 3221
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 10 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.208
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.5
LS精密化 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.46 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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