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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ioc | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF MUTANT HUMAN LYSOZYME, EAEA-I56T | ||||||
要素 | LYSOZYME C | ||||||
キーワード | HYDROLASE / amyloid / mutant / human lysozyme / stability | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 antimicrobial humoral response / Antimicrobial peptides / specific granule lumen / azurophil granule lumen / tertiary granule lumen / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...antimicrobial humoral response / Antimicrobial peptides / specific granule lumen / azurophil granule lumen / tertiary granule lumen / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / inflammatory response / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å | ||||||
データ登録者 | Goda, S. / Takano, K. / Yamagata, Y. / Yutani, K. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biochem. / 年: 2002 タイトル: Elongation in a beta-structure promotes amyloid-like fibril formation of human lysozyme. 著者: Goda, S. / Takano, K. / Yamagata, Y. / Maki, S. / Namba, K. / Yutani, K. #1: ジャーナル: Protein Eng. / 年: 2000 タイトル: Effect of extra N-terminal residues on the stability and folding of human lysozyme expressed in Pichia pastoris 著者: Goda, S. / Takano, K. / Yamagata, Y. / Katakura, Y. / Yutani, K. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1ioc.cif.gz | 40.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1ioc.ent.gz | 28.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1ioc.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1ioc_validation.pdf.gz | 371.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1ioc_full_validation.pdf.gz | 374.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1ioc_validation.xml.gz | 4.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1ioc_validation.cif.gz | 6.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/io/1ioc ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/io/1ioc | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 15109.023 Da / 分子数: 1 / 変異: I56T / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PPIC9 / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P61626, lysozyme | ||
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#2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.77 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6 詳細: cadmium, chloride, sodium acetate, PEG400, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 283K | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 10 ℃ / 詳細: Goda, S., (2000) Protein Eng., 13, 299. | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-18B / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: WEISSENBERG / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1999年11月27日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 最高解像度: 2.4 Å / Num. all: 72930 / Num. obs: 9168 / % possible obs: 99.8 % / Rmerge(I) obs: 0.118 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 72930 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: EAEA human lysozyme 解像度: 2.4→6 Å /
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.4→6 Å
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