+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1hcb | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | ENZYME-SUBSTRATE INTERACTIONS: STRUCTURE OF HUMAN CARBONIC ANHYDRASE I COMPLEXED WITH BICARBONATE | ||||||
要素 | CARBONIC ANHYDRASE I | ||||||
キーワード | LYASE(OXO-ACID) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 hydro-lyase activity / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / cyanamide hydratase / cyanamide hydratase activity / arylesterase activity / Reversible hydration of carbon dioxide / carbonic anhydrase / carbonate dehydratase activity / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen ...hydro-lyase activity / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / cyanamide hydratase / cyanamide hydratase activity / arylesterase activity / Reversible hydration of carbon dioxide / carbonic anhydrase / carbonate dehydratase activity / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / one-carbon metabolic process / zinc ion binding / extracellular exosome / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 1.6 Å | ||||||
データ登録者 | Kumar, V. / Kannan, K.K. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994 タイトル: Enzyme-substrate interactions. Structure of human carbonic anhydrase I complexed with bicarbonate. 著者: Kumar, V. / Kannan, K.K. #1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.A / 年: 1993 タイトル: Structure of Human Carbonic Anhydrase I Complexed with Gold Cyanide Inhibitor: Inhibition Mechanism 著者: Kumar, V. / Kannan, K.K. #2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.A / 年: 1987 タイトル: Human Carbonic Anhydrase I-Iodide Complex: Structure and Inhibition Mechanism 著者: Kumar, V. / Satyamurthy, P. / Kannan, K.K. | ||||||
履歴 |
| ||||||
Remark 700 | SHEET THIS STRUCTURE CONTAINS A BIFURCATED SHEET. THIS IS REPRESENTED BY PRESENTING TWO SHEETS ON ...SHEET THIS STRUCTURE CONTAINS A BIFURCATED SHEET. THIS IS REPRESENTED BY PRESENTING TWO SHEETS ON *SHEET* RECORDS BELOW. STRAND 5 IS DIFFERENT IN SHEETS S1A AND S1B. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1hcb.cif.gz | 69.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb1hcb.ent.gz | 51.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1hcb.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1hcb_validation.pdf.gz | 423.3 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 1hcb_full_validation.pdf.gz | 428.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1hcb_validation.xml.gz | 14.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1hcb_validation.cif.gz | 21.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hc/1hcb ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/hc/1hcb | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ |
---|
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
| ||||||||
Atom site foot note | 1: CIS PROLINE - PRO 30 / 2: CIS PROLINE - PRO 202 |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 28774.988 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00915, carbonic anhydrase |
---|---|
#2: 化合物 | ChemComp-ZN / |
#3: 化合物 | ChemComp-BCT / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
非ポリマーの詳細 | ATOM O HOH 520 (PARTIAL OCCUPANCY) MAKES SHORT CONTACT WITH 522 HCO GROUP AND MAY BE THE PARTIALLY ...ATOM O HOH 520 (PARTIAL OCCUPANCY) MAKES SHORT CONTACT WITH 522 HCO GROUP AND MAY BE THE PARTIALLY OVERLAPPIN |
配列の詳細 | ON THE BASIS OF THE PRESENT COMPLEX STRUCTURE THE FOLLOWING SEQUENCE MODIFICATION IN THE NATIVE ...ON THE BASIS OF THE PRESENT COMPLEX STRUCTURE THE FOLLOWING SEQUENCE MODIFICATI |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.14 % |
---|---|
結晶化 | *PLUS 手法: unknown |
-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
---|---|
放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.6 Å / Num. obs: 24976 / % possible obs: 79.1 % / Rmerge(I) obs: 0.0817 |
-解析
ソフトウェア | 名称: PROLSQ / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 解像度: 1.6→10 Å 詳細: THE SIDE CHAINS OF RESIDUES ASP 4, ASP 9, LYS 10, LEU 19 AND LYS149 SHOW VERY POOR ELECTRON DENSITY IN THE FOURIER MAPS.
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.6→10 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ソフトウェア | *PLUS 名称: PROLSQ / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 10 Å / Num. reflection obs: 24976 / Rfactor obs: 0.177 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |