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- PDB-1ex5: FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATE ALDOLASE FROM RABBIT MUSCLE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ex5
タイトルFRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATE ALDOLASE FROM RABBIT MUSCLE
要素FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATE ALDOLASE
キーワードLYASE (リアーゼ) / ALDOLASE / LYASE(ALDEHYDE) / SCHIFF BASE (シッフ塩基) / GLYCOLYSIS (解糖系)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / M band / I band / glycolytic process / protein homotetramerization / positive regulation of cell migration
類似検索 - 分子機能
Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site / Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site. / Fructose-bisphosphate aldolase, class-I / Fructose-bisphosphate aldolase class-I / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fructose-bisphosphate aldolase A
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Maurady, A. / Sygusch, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: A conserved glutamate residue exhibits multifunctional catalytic roles in D-fructose-1,6-bisphosphate aldolases.
著者: MAURADY, A. / ZDANOV, A. / De Moissac, D. / Beaudry, D. / SYGUSCH, J.
履歴
登録2000年4月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月21日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATE ALDOLASE
B: FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATE ALDOLASE
C: FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATE ALDOLASE
D: FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATE ALDOLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,8234
ポリマ－156,8234
非ポリマー00
水57,9723218
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)165.968, 58.364, 86.954
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 103.164, 90.0
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATE ALDOLASE


分子量: 39205.637 Da / 分子数: 4 / 変異: E187A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 組織: SKELETAL MUSCLE骨格筋 / プラスミド: PPB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5ALPHAMCR / 参照: UniProt: P00883, fructose-bisphosphate aldolase
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3218 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: small tubes / pH: 7.4
詳細: 40% ammonium sulphate, 5mM EDTA, pH 7.4, SMALL TUBES, temperature 293K
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
140 %satammonium sulfate1drop
210 mg/mlprotein1drop
350 %satammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS HI-STAR / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1994
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→10 Å / Num. all: 88801 / Num. obs: 56675 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 1.88 %
反射 シェル解像度: 2.15→9 Å / 冗長度: 2.06 % / % possible all: 98
反射
*PLUS
% possible obs: 81 % / Num. measured all: 88801 / Rmerge(I) obs: 0.077

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-GENデータ削減
X-GENデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.2→9 Å / σ(F): 1 / σ(I): 1 / 立体化学のターゲット値: XPLOR parhcsdx
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 4527 -random
Rwork0.179 ---
all-56682 --
obs-55134 8 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13926 0 0 3218 17144
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.568
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_deg21.474
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_deg1.27
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 9 Å / σ(F): 1 / % reflection Rfree: 8 % / Rfactor obs: 0.178
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.812
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.21

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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