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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1c46 | ||||||
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タイトル | MUTANT HUMAN LYSOZYME WITH FOREIGN N-TERMINAL RESIDUES | ||||||
要素 | LYSOZYMEリゾチーム | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / N-TERMINAL (N末端) / STABILITY | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 antimicrobial humoral response / 抗微生物ペプチド / 代謝 / specific granule lumen / azurophil granule lumen / tertiary granule lumen / リゾチーム / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium ...antimicrobial humoral response / 抗微生物ペプチド / 代謝 / specific granule lumen / azurophil granule lumen / tertiary granule lumen / リゾチーム / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / 炎症 / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å | ||||||
データ登録者 | Takano, K. / Tsuchimori, K. / Yamagata, Y. / Yutani, K. | ||||||
引用 | ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1999 タイトル: Effect of foreign N-terminal residues on the conformational stability of human lysozyme. 著者: Takano, K. / Tsuchimori, K. / Yamagata, Y. / Yutani, K. #1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995 タイトル: Contribution of Hydrophobic Residues to the Stability of Human Lysozyme: Calorimetric Studies and X-Ray Structural Analysis of the Five Isoleucine to Valine Mutants 著者: Takano, K. / Ogasawaha, K. / Kaneda, H. / Yamagata, Y. / Fujii, S. / Kanaya, E. / Kikuchi, M. / Oobatake, M. / Yutani, K. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1c46.cif.gz | 43.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1c46.ent.gz | 29.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1c46.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c4/1c46 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c4/1c46 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14777.745 Da / 分子数: 1 / 変異: INSERTED N-TERMINAL GLY 0 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: SYNTHETIC GENE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61626, リゾチーム |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.97 % | ||||||||||||||||||
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結晶化 | pH: 4.5 / 詳細: pH 4.5 | ||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 283 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年8月15日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→20 Å / Num. obs: 9683 / % possible obs: 71.9 % / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.096 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 19835 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: WILD-TYPE HUMAN LYSOZYME 解像度: 2.2→8 Å / σ(F): 0 /
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.2→8 Å
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拘束条件 |
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