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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1c3o | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF THE CARBAMOYL PHOSPHATE SYNTHETASE: SMALL SUBUNIT MUTANT C269S WITH BOUND GLUTAMINE | ||||||
要素 | (CARBAMOYL PHOSPHATE SYNTHETASE: ...) x 2 | ||||||
キーワード | LIGASE / AMIDOTRANSFERASE / MICHAELIS COMPLEX / ATP-GRASP | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 carbamoyl-phosphate synthase complex / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolysing) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) activity / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / : / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / arginine biosynthetic process / glutaminase activity / amino acid binding ...carbamoyl-phosphate synthase complex / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolysing) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) / carbamoyl-phosphate synthase (ammonia) activity / carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolyzing) activity / : / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / arginine biosynthetic process / glutaminase activity / amino acid binding / glutamine metabolic process / 'de novo' UMP biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / protein heterodimerization activity / nucleotide binding / ATP binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.1 Å | ||||||
データ登録者 | Thoden, J.B. / Huang, X. / Raushel, F.M. / Holden, H.M. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999 タイトル: The small subunit of carbamoyl phosphate synthetase: snapshots along the reaction pathway. 著者: Thoden, J.B. / Huang, X. / Raushel, F.M. / Holden, H.M. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1c3o.cif.gz | 1.2 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1c3o.ent.gz | 972.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1c3o.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1c3o_validation.pdf.gz | 919.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1c3o_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 1c3o_validation.xml.gz | 138.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1c3o_validation.cif.gz | 224.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c3/1c3o ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/c3/1c3o | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-CARBAMOYL PHOSPHATE SYNTHETASE: ... , 2種, 8分子 ACEGBDFH
#1: タンパク質 | 分子量: 117981.750 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Bacteria (unknown) 参照: UniProt: P00968, carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolysing) #2: タンパク質 | 分子量: 41465.816 Da / 分子数: 4 / Mutation: C269S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Bacteria (unknown) 参照: UniProt: P00907, UniProt: P0A6F1*PLUS, carbamoyl-phosphate synthase (glutamine-hydrolysing) |
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-非ポリマー , 9種, 3755分子
#3: 化合物 | ChemComp-MN / #4: 化合物 | ChemComp-K / #5: 化合物 | ChemComp-CL / #6: 化合物 | ChemComp-PO4 / #7: 化合物 | ChemComp-ADP / #8: 化合物 | ChemComp-ORN / #9: 化合物 | ChemComp-GLN / #10: 化合物 | ChemComp-NET / #11: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.35 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 278 K / 手法: バッチ法 / pH: 7.4 詳細: PEG-8000, MANGANESE CHLORIDE, TETRAETHYLAMMONIUM CHLORIDE, POTASSIUM CHLORIDE, BERYLLIUM FLUORIDE, ADENOSINE 5'-DIPHOSPHATE,L-ORNITHINE, L-GLUTAMINE, HEPPS, pH 7.4, BATCH, temperature 278K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / 手法: batch method | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.7005 |
検出器 | タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 1999年2月24日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.7005 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.1→30 Å / Num. all: 476527 / Num. obs: 476527 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 16.6 |
反射 シェル | 解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.282 / % possible all: 97.9 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 2532077 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 97.9 % / Num. unique obs: 47060 / Num. measured obs: 201948 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2.1→30 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.1→30 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: TNT / バージョン: 5E / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS σ(F): 0 / Rfactor all: 0.189 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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