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- EMDB-8661: Cryo-EM reconstruction of the bacteriophage T4 isometric capsid -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8661
タイトルCryo-EM reconstruction of the bacteriophage T4 isometric capsid
マップデータCryo-EM reconstruction of the bacteriophage T4 isometric capsid
試料
  • ウイルス: Enterobacteria phage T4 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid vertex protein gp24
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Small outer capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Highly immunogenic outer capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Highly immunogenic outer capsid protein
キーワードBacteriophage T4 (T4ファージ) / isometric head / virus capsid assembly / triangulation numbers / size-determining mutations / capsid stabilization / capsid decoration proteins / VIRUS (ウイルス)
機能・相同性
機能・相同性情報


viral capsid, decoration / T=13 icosahedral viral capsid / カプシド
類似検索 - 分子機能
Highly immunogenic outer capsid protein / Small outer capsid protein / Small outer capsid protein superfamily / Small outer capsid protein / Capsid vertex protein / Major capsid protein, Myoviridae / Major capsid protein Gp23 / Capsid protein, T4-like bacteriophage-like / PKD domain / PKD domain ...Highly immunogenic outer capsid protein / Small outer capsid protein / Small outer capsid protein superfamily / Small outer capsid protein / Capsid vertex protein / Major capsid protein, Myoviridae / Major capsid protein Gp23 / Capsid protein, T4-like bacteriophage-like / PKD domain / PKD domain / PKD domain superfamily / PKD/Chitinase domain / Repeats in polycystic kidney disease 1 (PKD1) and other proteins / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Highly immunogenic outer capsid protein / Small outer capsid protein / Major capsid protein / Highly immunogenic outer capsid protein / Capsid vertex protein
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Chen Z / Sun L
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI081726 米国
National Institutes of Health/Office of the DirectorS10 OD012372 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P01 GM098412-S1 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2017
タイトル: Cryo-EM structure of the bacteriophage T4 isometric head at 3.3-Å resolution and its relevance to the assembly of icosahedral viruses.
著者: Zhenguo Chen / Lei Sun / Zhihong Zhang / Andrei Fokine / Victor Padilla-Sanchez / Dorit Hanein / Wen Jiang / Michael G Rossmann / Venigalla B Rao /
要旨: The 3.3-Å cryo-EM structure of the 860-Å-diameter isometric mutant bacteriophage T4 capsid has been determined. WT T4 has a prolate capsid characterized by triangulation numbers (T numbers) T = 13 ...The 3.3-Å cryo-EM structure of the 860-Å-diameter isometric mutant bacteriophage T4 capsid has been determined. WT T4 has a prolate capsid characterized by triangulation numbers (T numbers) T = 13 for end caps and T = 20 for midsection. A mutation in the major capsid protein, gp23, produced T=13 icosahedral capsids. The capsid is stabilized by 660 copies of the outer capsid protein, Soc, which clamp adjacent gp23 hexamers. The occupancies of Soc molecules are proportional to the size of the angle between the planes of adjacent hexameric capsomers. The angle between adjacent hexameric capsomers is greatest around the fivefold vertices, where there is the largest deviation from a planar hexagonal array. Thus, the Soc molecules reinforce the structure where there is the greatest strain in the gp23 hexagonal lattice. Mutations that change the angles between adjacent capsomers affect the positions of the pentameric vertices, resulting in different triangulation numbers in bacteriophage T4. The analysis of the T4 mutant head assembly gives guidance to how other icosahedral viruses reproducibly assemble into capsids with a predetermined T number, although the influence of scaffolding proteins is also important.
履歴
登録2017年4月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年7月19日-
マップ公開2017年9月13日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 4
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 4
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5vf3
  • 表面レベル: 4
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5vf3
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8661.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8661.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.5 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM reconstruction of the bacteriophage T4 isometric capsid
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.81 Å
密度
表面レベルBy EMDB: 8.0 / ムービー #1: 4
最小 - 最大-31.032540000000001 - 42.346490000000003
平均 (標準偏差)0.005835759 (±1.7083335)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-768-768-768
サイズ153615361536
Spacing153615361536
セルA=B=C: 1244.16 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.810.810.81
M x/y/z153615361536
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1244.1601244.1601244.160
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-768-768-768
NC/NR/NS153615361536
D min/max/mean-31.03342.3460.006

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Enterobacteria phage T4

全体名称: Enterobacteria phage T4 (ファージ)
要素
  • ウイルス: Enterobacteria phage T4 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid vertex protein gp24
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Small outer capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Highly immunogenic outer capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Highly immunogenic outer capsid protein

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超分子 #1: Enterobacteria phage T4

超分子名称: Enterobacteria phage T4 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 10665 / 生物種: Enterobacteria phage T4 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes
宿主生物種: Escherichia coli (大腸菌)
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: gp23*-gp24*-Soc-Hoc / 直径: 860.0 Å / T番号(三角分割数): 13

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分子 #1: Capsid vertex protein gp24

分子名称: Capsid vertex protein gp24 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage T4 (ファージ)
分子量理論値: 45.838574 KDa
配列文字列: STTTNSNSIG RPNLVALTRA TTKLIYSDIV ATQRTNQPVA AFYGIKYLNP DNEFTFKTGA TYAGEAGYVD REQITELTEE SKLTLNKGD LFKYNNIVYK VLEDTPFATI EESDLELALQ IAIVLLKVRL FSDAASTSKF ESSDSEIADA RFQINKWQTA V KSRKLKTG ...文字列:
STTTNSNSIG RPNLVALTRA TTKLIYSDIV ATQRTNQPVA AFYGIKYLNP DNEFTFKTGA TYAGEAGYVD REQITELTEE SKLTLNKGD LFKYNNIVYK VLEDTPFATI EESDLELALQ IAIVLLKVRL FSDAASTSKF ESSDSEIADA RFQINKWQTA V KSRKLKTG ITVELAQDLE ANGFDAPNFL EDLLATEMAD EINKDILQSL ITVSKRYKVT GITDSGFIDL SYASAPEAGR SL YRMVCEM VSHIQKESTY TATFCVASAR AAAILAASGW LKHKPEDDKY LSQNAYGFLA NGLPLYCDTN SPLDYVIVGV VEN IGEKEI VGSIFYAPYT EGLDLDDPEH VGAFKVVVDP ESLQPSIGLL VRYALSANPY TVAKDEKEAR IIDGGDMDKM AGRS DLSVL LGVKLPKIII DE

UniProtKB: Capsid vertex protein

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分子 #2: Major capsid protein

分子名称: Major capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage T4 (ファージ)
分子量理論値: 48.728863 KDa
配列文字列: AEIGGDHGYN ATNIAAGQTS GAVTQIGPAV MGMVRRAIPN LIAFDICGVQ PMNSPTGQVF ALRAVYGKDP VAAGAKEAFH PMYGPDAMF SGQGAAKKFP ALAASTQTTV GDIYTHFFQE TGTVYLQASV QVTIDAGATD AAKLDAEIKK QMEAGALVEI A EGMATSIA ...文字列:
AEIGGDHGYN ATNIAAGQTS GAVTQIGPAV MGMVRRAIPN LIAFDICGVQ PMNSPTGQVF ALRAVYGKDP VAAGAKEAFH PMYGPDAMF SGQGAAKKFP ALAASTQTTV GDIYTHFFQE TGTVYLQASV QVTIDAGATD AAKLDAEIKK QMEAGALVEI A EGMATSIA ELQEGFNGST DNPWNEMGFR IDKQVIEAKS RQLKAAYSIE LTQDLRAVHG MDADAELSGI LATEIMLEIN RE VVDWINY SAQVGKSGMT LTPGSKAGVF DFQDPIDIRG ARWAGESFKA LLFQIDKEAV EIARQTGRGE GNFIIASRNV VNV LASVDT GISYAAQGLA TGFSTDTTKS VFAGVLGGKY RVYIDQYAKQ DYFTVGYKGP NEMDAGIYYA PYVALTPLRG SDPK NFQPV MGFKTRYGIG INPFAESAAQ APASRIQSGM PSILNSLGKN AYFRRVYVKG I

UniProtKB: Major capsid protein

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分子 #3: Small outer capsid protein

分子名称: Small outer capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 11 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage T4 (ファージ)
分子量理論値: 9.085095 KDa
配列文字列:
MASARGYVNI KTFEQKLDGN KKIEGKEVSV AFPLYSDVHK ISGAHYQTFP SEKAAYSTVY EENQRTEWIA ANEDLWKVTG

UniProtKB: Small outer capsid protein

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分子 #4: Highly immunogenic outer capsid protein

分子名称: Highly immunogenic outer capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage T4 (ファージ)
分子量理論値: 40.416547 KDa
配列文字列: MTFTVDITPK TPTGVIDETK QFTATPSGQT GGGTITYAWS VDNVPQDGAE ATFSYVLKGP AGQKTIKVVA TNTLSEGGPE TAEATTTIT VKNKTQTTTL AVTPASPAAG VIGTPVQFTA ALASQPDGAS ATYQWYVDDS QVGGETNSTF SYTPTTSGVK R IKCVAQVT ...文字列:
MTFTVDITPK TPTGVIDETK QFTATPSGQT GGGTITYAWS VDNVPQDGAE ATFSYVLKGP AGQKTIKVVA TNTLSEGGPE TAEATTTIT VKNKTQTTTL AVTPASPAAG VIGTPVQFTA ALASQPDGAS ATYQWYVDDS QVGGETNSTF SYTPTTSGVK R IKCVAQVT ATDYDALSVT SNEVSLTVNK KTMNPQVTLT PPSINVQQDA SATFTANVTG APEEAQITYS WKKDSSPVEG ST NVYTVDT SSVGSQTIEV TATVTAADYN PVTVTKTGNV TVTAKVAPEP EGELPYVHPL PHRSSAYIWC GWWVMDEIQK MTE EGKDWK TDDPDSKYYL HRYTLQKMMK DYPEVDVQES RNGYIIHKTA LETGIIYTYP

UniProtKB: Highly immunogenic outer capsid protein

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分子 #5: Highly immunogenic outer capsid protein

分子名称: Highly immunogenic outer capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage T4 (ファージ)
分子量理論値: 1.294587 KDa
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態2D array

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7
詳細: 50 mM sodium phosphate, pH 7.0, 75 mM sodium chloride, 1 mM magnesium chloride
グリッドモデル: Ted Pella / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: LACEY / 支持フィルム - Film thickness: 3 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.04 kPa / 詳細: glow discharge for 60 seconds with 30 mA current
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 詳細: Blot for 8 seconds before plunging..
詳細High-purity sample, volume = 50 uL, 10^12 particles

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: -3.5 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: -0.8 µm / 倍率（補正後）: 18000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1.0 µm / 倍率（公称値）: 18000
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER / ホルダー冷却材: NITROGEN
温度最低: 90.0 K / 最高: 100.0 K
アライメント法Coma free - Residual tilt: 0.5 mrad
詳細Data collection by Leginon
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サイズ - 横: 3710 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3838 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 3-22 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3000 / 平均露光時間: 9.0 sec. / 平均電子線量: 26.0 e/Å2
詳細: Images were collected in super-resolution mode at 40 frames per second.
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 19000
詳細: Approximately 1000 manually-picked particles were used for 2D classification. Templates were then generated from these 2D classes and used for automated particle picking.
初期モデルモデルのタイプ: NONE
詳細: EMAN was used to generate an initial model from about 1000 randomly-oriented particles.
初期 角度割当タイプ: COMMON LINE
詳細: Randomly assigned for the particles used for initial model
最終 3次元分類クラス数: 200 / 平均メンバー数/クラス: 15 / ソフトウェア - 名称: RELION
詳細: Relion was used for reference-free 2D classification.
最終 角度割当タイプ: COMMON LINE / ソフトウェア - 名称: EMAN, JSPR / 詳細: EMAN and JSPR were used for refinement.
最終 再構成使用したクラス数: 60 / 想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF
詳細: Independent refinement of even/odd map, gold standard
使用した粒子像数: 18000
詳細The selected images were gain-normalized.

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-5vf3:
Bacteriophage T4 isometric capsid

PDB-8t1x:
T4 highly immunogenic outer capsid protein C-terminal domain bound to the vertex-proximal gp23* capsomer of the isometric head in two preferred orientations

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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