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万見
- EMDB-6399: Structure of the intact ATM/Tel1 kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6399
タイトルStructure of the intact ATM/Tel1 kinase
マップデータReconstruction of ATM/Tel1
試料
  • 試料: Endogenous ATM/Tel1 purified directly from the yeast cells
  • タンパク質・ペプチド: ATM/Tel1
キーワードATM/Tel1 / DSB / kinase activity
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 8.7 Å
データ登録者Wang XJ / Chu HY / Lv MJ / Zhang ZH / Qiu SW / Liu HY / Shen XT / Wang WW / Cai G
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Structure of the intact ATM/Tel1 kinase.
著者: Xuejuan Wang / Huanyu Chu / Mengjuan Lv / Zhihui Zhang / Shuwan Qiu / Haiyan Liu / Xuetong Shen / Weiwu Wang / Gang Cai /
要旨: The ataxia-telangiectasia mutated (ATM) protein is an apical kinase that orchestrates the multifaceted DNA-damage response. Normally, ATM kinase is in an inactive, homodimer form and is transformed ...The ataxia-telangiectasia mutated (ATM) protein is an apical kinase that orchestrates the multifaceted DNA-damage response. Normally, ATM kinase is in an inactive, homodimer form and is transformed into monomers upon activation. Besides a conserved kinase domain at the C terminus, ATM contains three other structural modules, referred to as FAT, FATC and N-terminal helical solenoid. Here we report the first cryo-EM structure of ATM kinase, which is an intact homodimeric ATM/Tel1 from Schizosaccharomyces pombe. We show that two monomers directly contact head-to-head through the FAT and kinase domains. The tandem N-terminal helical solenoid tightly packs against the FAT and kinase domains. The structure suggests that ATM/Tel1 dimer interface and the consecutive HEAT repeats inhibit the binding of kinase substrates and regulators by steric hindrance. Our study provides a structural framework for understanding the mechanisms of ATM/Tel1 regulation as well as the development of new therapeutic agents.
履歴
登録2015年7月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年11月18日-
マップ公開2016年7月27日-
更新2016年7月27日-
現状2016年7月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.067
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.067
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_6399.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6399.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 62.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of ATM/Tel1
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.42 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.067 / ムービー #1: 0.067
最小 - 最大-0.0982672 - 0.25424597
平均 (標準偏差)0.00141853 (±0.01484582)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 363.52 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.421.421.42
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z363.520363.520363.520
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0980.2540.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Endogenous ATM/Tel1 purified directly from the yeast cells

全体名称: Endogenous ATM/Tel1 purified directly from the yeast cells
要素
  • 試料: Endogenous ATM/Tel1 purified directly from the yeast cells
  • タンパク質・ペプチド: ATM/Tel1

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超分子 #1000: Endogenous ATM/Tel1 purified directly from the yeast cells

超分子名称: Endogenous ATM/Tel1 purified directly from the yeast cells
タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: An asymmetric homo-dimeric architecture with pseudo C2 symmetry
Number unique components: 1
分子量実験値: 700 KDa / 理論値: 700 KDa / 手法: Sedimentation

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分子 #1: ATM/Tel1

分子名称: ATM/Tel1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 集合状態: Dimer / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母) / 株: CC5060 / 別称: yeast
分子量実験値: 700 KDa / 理論値: 700 KDa

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.6
詳細: 50mmol/L Tris, 100mmol/L ammonium sulfate, 10%(v/v) glycerol, 1mmol/L EDTA, 10umol/L ZnSO4, 0.02% NP-40, 10mmol/b-ME
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Sample was applied to a carbon-coated 400-mesh Cu EM specimen grid freshly glow discharged and was then preserved by staining with 0.75%(w/w) uranyl formate solution.
グリッド詳細: a carbon-coated 400-mesh Cu EM specimen grid freshly glow discharged
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
Timed resolved state: Vitrified 30 msec after spraying with effector
手法: Blot for 3-4 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 150,000 times magnification
日付2015年3月3日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均電子線量: 35 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The particles were selected using a semi-automated procedure in RELION.
CTF補正詳細: Each micrograph
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.7 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 57435
最終 2次元分類クラス数: 6

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4jsp

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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