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万見
- EMDB-6345: Structure of alpha-1 glycine receptor by single particle electron... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-6345
タイトルStructure of alpha-1 glycine receptor by single particle electron cryo-microscopy, glycine-bound state
マップデータReconstruction of zebra fish alpha1 glycine receptor, glycine-bound state
試料
  • 試料: Zebra fish alpha-1 glycine receptor bound with glycine
  • タンパク質・ペプチド: alpha1 glycine receptor
キーワードactivation (活性化) / inhibition (酵素阻害剤) / modulation (変調方式) / cys loop receptor / glycine (グリシン) / strychnine (ストリキニーネ) / ivermectin (イベルメクチン)
機能・相同性
機能・相同性情報


transmitter-gated monoatomic ion channel activity / Neurotransmitter receptors and postsynaptic signal transmission / extracellularly glycine-gated ion channel activity / extracellularly glycine-gated chloride channel activity / synaptic transmission, glycinergic / cellular response to ethanol / cellular response to zinc ion / regulation of neuron differentiation / glycine binding / chloride channel complex ...transmitter-gated monoatomic ion channel activity / Neurotransmitter receptors and postsynaptic signal transmission / extracellularly glycine-gated ion channel activity / extracellularly glycine-gated chloride channel activity / synaptic transmission, glycinergic / cellular response to ethanol / cellular response to zinc ion / regulation of neuron differentiation / glycine binding / chloride channel complex / ligand-gated monoatomic ion channel activity / neuropeptide signaling pathway / response to amino acid / monoatomic ion transport / chloride transmembrane transport / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / central nervous system development / cellular response to amino acid stimulus / transmembrane signaling receptor activity / perikaryon / postsynaptic membrane / neuron projection / 樹状突起 / シナプス / zinc ion binding / 生体膜 / metal ion binding / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Glycine receptor alpha1 / Glycine receptor alpha1 / Glycine receptor alpha / Gamma-aminobutyric acid A receptor/Glycine receptor alpha / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor ...Glycine receptor alpha1 / Glycine receptor alpha1 / Glycine receptor alpha / Gamma-aminobutyric acid A receptor/Glycine receptor alpha / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor / Neurotransmitter-gated ion-channel / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycine receptor, alpha 1 / Glycine receptor subunit alphaZ1
類似検索 - 構成要素
生物種Danio rerio (ゼブラフィッシュ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Du J / Lu W / Wu SP / Cheng YF / Gouaux E
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Glycine receptor mechanism elucidated by electron cryo-microscopy.
著者: Juan Du / Wei Lü / Shenping Wu / Yifan Cheng / Eric Gouaux /
要旨: The strychnine-sensitive glycine receptor (GlyR) mediates inhibitory synaptic transmission in the spinal cord and brainstem and is linked to neurological disorders, including autism and hyperekplexia. ...The strychnine-sensitive glycine receptor (GlyR) mediates inhibitory synaptic transmission in the spinal cord and brainstem and is linked to neurological disorders, including autism and hyperekplexia. Understanding of molecular mechanisms and pharmacology of glycine receptors has been hindered by a lack of high-resolution structures. Here we report electron cryo-microscopy structures of the zebrafish α1 GlyR with strychnine, glycine, or glycine and ivermectin (glycine/ivermectin). Strychnine arrests the receptor in an antagonist-bound closed ion channel state, glycine stabilizes the receptor in an agonist-bound open channel state, and the glycine/ivermectin complex adopts a potentially desensitized or partially open state. Relative to the glycine-bound state, strychnine expands the agonist-binding pocket via outward movement of the C loop, promotes rearrangement of the extracellular and transmembrane domain 'wrist' interface, and leads to rotation of the transmembrane domain towards the pore axis, occluding the ion conduction pathway. These structures illuminate the GlyR mechanism and define a rubric to interpret structures of Cys-loop receptors.
履歴
登録2015年6月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年7月8日-
マップ公開2015年9月9日-
更新2015年10月14日-
現状2015年10月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 6.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 6.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3jae
  • 表面レベル: 6.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_6345.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_6345.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 51.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of zebra fish alpha1 glycine receptor, glycine-bound state
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2156 Å
密度
表面レベル登録者による: 6.5 / ムービー #1: 6.5
最小 - 最大-7.86652708 - 19.636615750000001
平均 (標準偏差)0.0 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 291.74402 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.21561.21561.2156
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z291.744291.744291.744
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-7.86719.637-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Zebra fish alpha-1 glycine receptor bound with glycine

全体名称: Zebra fish alpha-1 glycine receptor bound with glycine
要素
  • 試料: Zebra fish alpha-1 glycine receptor bound with glycine
  • タンパク質・ペプチド: alpha1 glycine receptor

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超分子 #1000: Zebra fish alpha-1 glycine receptor bound with glycine

超分子名称: Zebra fish alpha-1 glycine receptor bound with glycine
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: pentamer / Number unique components: 1
分子量実験値: 200 KDa / 理論値: 200 KDa

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分子 #1: alpha1 glycine receptor

分子名称: alpha1 glycine receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: alpha1 GlyR / コピー数: 1 / 集合状態: pentamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Danio rerio (ゼブラフィッシュ) / 別称: zebra fish / 細胞中の位置: plasma membrane
分子量実験値: 200 KDa / 理論値: 200 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換細胞: sf9
配列UniProtKB: Glycine receptor, alpha 1 / InterPro: Glycine receptor alpha1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3.3 mg/mL
緩衝液pH: 8
詳細: 150 mM NaCl, 20 mM Tris-HCl, 1 mM C12M, 10 mM glycine
グリッド詳細: 200 mesh copper 1.2/1.3 Quantifoil carbon grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 90 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III / 手法: Blot for 3.5 seconds before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
日付2014年12月8日
撮影カテゴリ: CCD / フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 (4k x 4k) / 実像数: 1460 / 平均電子線量: 44 e/Å2
詳細: Gatan K2 Summit in super-resolution counting mode. Motion correction as described in Li et al. (2013) Nature Methods.
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: each particle
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Relion
詳細: Particle picking, 2D classification, 3D classification, refinement, and reconstruction were done using Relion.
使用した粒子像数: 37094
詳細Movies were aligned using motioncorr. Image processing was done using Relion.

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3rhw


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C / Chain - #3 - Chain ID: D / Chain - #4 - Chain ID: E
ソフトウェア名称: Chimera
詳細The model (3RHW) was fit into the density map using UCSF Chimera. Further de novo model building was done using COOT.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-3jae:
Structure of alpha-1 glycine receptor by single particle electron cryo-microscopy, glycine-bound state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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