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- EMDB-4656: Localized reconstruction of archaeal virus SH1 spike calculated w... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4656
タイトルLocalized reconstruction of archaeal virus SH1 spike calculated with C2 symmetry
マップデータReconstruction of SH1 spike
試料
  • ウイルス: Haloarcula hispanica virus SH1 (ウイルス)
生物種Haloarcula hispanica virus SH1 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.2 Å
データ登録者De Colibus L / Ilca SL / Stuart DIS / Huiskonen JT
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2019
タイトル: Assembly of complex viruses exemplified by a halophilic euryarchaeal virus.
著者: Luigi De Colibus / Elina Roine / Thomas S Walter / Serban L Ilca / Xiangxi Wang / Nan Wang / Alan M Roseman / Dennis Bamford / Juha T Huiskonen / David I Stuart /
要旨: Many of the largest known viruses belong to the PRD1-adeno structural lineage characterised by conserved pseudo-hexameric capsomers composed of three copies of a single major capsid protein (MCP). ...Many of the largest known viruses belong to the PRD1-adeno structural lineage characterised by conserved pseudo-hexameric capsomers composed of three copies of a single major capsid protein (MCP). Here, by high-resolution cryo-EM analysis, we show that a class of archaeal viruses possess hetero-hexameric MCPs which mimic the PRD1-adeno lineage trimer. These hetero-hexamers are built from heterodimers and utilise a jigsaw-puzzle system of pegs and holes, and underlying minor capsid proteins, to assemble the capsid laterally from the 5-fold vertices. At these vertices proteins engage inwards with the internal membrane vesicle whilst 2-fold symmetric horn-like structures protrude outwards. The horns are assembled from repeated globular domains attached to a central spine, presumably facilitating multimeric attachment to the cell receptor. Such viruses may represent precursors of the main PRD1-adeno lineage, similarly engaging cell-receptors via 5-fold spikes and using minor proteins to define particle size.
履歴
登録2019年3月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年4月10日-
マップ公開2019年4月10日-
更新2019年4月10日-
現状2019年4月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(高さに従い着色)
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4656.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of SH1 spike
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.35 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.015 / ムービー #1: 0.015
最小 - 最大-0.03672785 - 0.0703131
平均 (標準偏差)-0.0029168467 (±0.0051263953)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 405.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.351.351.35
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z405.000405.000405.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.0370.070-0.003

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Haloarcula hispanica virus SH1

全体名称: Haloarcula hispanica virus SH1 (ウイルス)
要素
  • ウイルス: Haloarcula hispanica virus SH1 (ウイルス)

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超分子 #1: Haloarcula hispanica virus SH1

超分子名称: Haloarcula hispanica virus SH1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / NCBI-ID: 326574 / 生物種: Haloarcula hispanica virus SH1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: Yes / ウイルス・中空状態: No
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: Capsid / 直径: 1000.0 Å / T番号(三角分割数): 28

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度15 mg/mL
緩衝液pH: 7.2
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 1.0 e/Å2
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 47016
詳細: 47016 sub-particles were extracted from 3918 particles (12 from each particle, corresponding to the 12 vertices)
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: Localized reconstruction of the vertex calculated using the angles from the refinement of the entire particle
初期 角度割当タイプ: OTHER
詳細: Angles calculated using the refinement of the entire particle and location of the five-fold vertex
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / ソフトウェア - 詳細: custom / 詳細: Local alignment of the spike angles
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 9866
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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