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万見
- EMDB-4303: Cryo-EM subtomogram average of IFT complex B and inhibited dynein... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4303
タイトルCryo-EM subtomogram average of IFT complex B and inhibited dynein-1b in anterograde IFT trains (Chlamydomonas reinhardtii)
マップデータCryo-EM stubtomogram average of IFT complex B and inhibited dynein-1b in anterograde IFT trains (Chlamydomonas reinhardtii)
試料
  • 複合体: Intraflagellar transport complex B and inhibited dynein-1b
機能・相同性
機能・相同性情報


intraciliary transport involved in cilium assembly / deoxyribonuclease inhibitor activity / negative regulation of DNA strand resection involved in replication fork processing / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase activity / intraciliary retrograde transport / visual behavior / intraciliary transport / dynein light chain binding / regulation of cilium assembly ...intraciliary transport involved in cilium assembly / deoxyribonuclease inhibitor activity / negative regulation of DNA strand resection involved in replication fork processing / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase / methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase activity / intraciliary retrograde transport / visual behavior / intraciliary transport / dynein light chain binding / regulation of cilium assembly / dynein heavy chain binding / ciliary transition zone / motile cilium assembly / Activation of BIM and translocation to mitochondria / negative regulation of phosphorylation / embryonic skeletal system morphogenesis / ciliary tip / Intraflagellar transport / cell projection organization / ciliary plasm / dynein complex / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / determination of left/right symmetry / minus-end-directed microtubule motor activity / dynein light intermediate chain binding / microtubule motor activity / cytoplasmic dynein complex / motile cilium / dynein intermediate chain binding / microtubule-based movement / Macroautophagy / pericentriolar material / ciliary base / enzyme inhibitor activity / tertiary granule membrane / ficolin-1-rich granule membrane / axoneme / cilium assembly / COPI-mediated anterograde transport / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / substantia nigra development / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / centriole / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / AURKA Activation by TPX2 / filopodium / RHO GTPases Activate Formins / kinetochore / HCMV Early Events / Aggrephagy / mitotic spindle / Separation of Sister Chromatids / apical part of cell / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / site of double-strand break / methylation / nuclear membrane / microtubule / cytoskeleton / nuclear speck / ciliary basal body / nuclear body / cilium / DNA repair / apoptotic process / centrosome / DNA damage response / Neutrophil degranulation / nucleolus / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / DNA binding / extracellular space / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cytoplasmic dynein 2 light intermediate chain 1 / Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 1 / : / Cytoplasmic dynein 2 heavy chain 1, AAA+ ATPase domain / Dynein family light intermediate chain / Dynein light intermediate chain (DLIC) / Dynein light chain roadblock-type 1/2 / Methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase domain superfamily ...Cytoplasmic dynein 2 light intermediate chain 1 / Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 1 / : / Cytoplasmic dynein 2 heavy chain 1, AAA+ ATPase domain / Dynein family light intermediate chain / Dynein light intermediate chain (DLIC) / Dynein light chain roadblock-type 1/2 / Methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, ribonuclease-like domain / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase domain superfamily / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, active site / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase active site. / Methylated-DNA-[protein]-cysteine S-methyltransferase, DNA binding / Methylated DNA-protein cysteine methyltransferase, DNA binding domain / 6-O-methylguanine DNA methyltransferase, DNA binding domain / Dynein light chain, type 1/2, conserved site / Dynein light chain type 1 signature. / : / Dynein light chain, type 1/2 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain type 1 / Dynein light chain superfamily / Roadblock/LAMTOR2 domain / Roadblock/LC7 domain / Roadblock/LC7 domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / : / Dynein heavy chain, ATPase lid domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytoplasmic dynein 2 heavy chain 1 / Methylated-DNA--protein-cysteine methyltransferase / Dynein light chain 1, cytoplasmic / Cytoplasmic dynein 2 light intermediate chain 1 / Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 1 / Cytoplasmic dynein 2 intermediate chain 2 / Dynein light chain roadblock-type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 37.0 Å
データ登録者Pigino G / Jordan MA
引用ジャーナル: Nat Cell Biol / 年: 2018
タイトル: The cryo-EM structure of intraflagellar transport trains reveals how dynein is inactivated to ensure unidirectional anterograde movement in cilia.
著者: Mareike A Jordan / Dennis R Diener / Ludek Stepanek / Gaia Pigino /
要旨: Movement of cargos along microtubules plays key roles in diverse cellular processes, from signalling to mitosis. In cilia, rapid movement of ciliary components along the microtubules to and from the ...Movement of cargos along microtubules plays key roles in diverse cellular processes, from signalling to mitosis. In cilia, rapid movement of ciliary components along the microtubules to and from the assembly site is essential for the assembly and disassembly of the structure itself. This bidirectional transport, known as intraflagellar transport (IFT), is driven by the anterograde motor kinesin-2 and the retrograde motor dynein-1b (dynein-2 in mammals). However, to drive retrograde transport, dynein-1b must first be delivered to the ciliary tip by anterograde IFT. Although, the presence of opposing motors in bidirectional transport processes often leads to periodic stalling and slowing of cargos, IFT is highly processive. Using cryo-electron tomography, we show that a tug-of-war between kinesin-2 and dynein-1b is prevented by loading dynein-1b onto anterograde IFT trains in an autoinhibited form and by positioning it away from the microtubule track to prevent binding. Once at the ciliary tip, dynein-1b must transition into an active form and engage microtubules to power retrograde trains. These findings provide a striking example of how coordinated structural changes mediate the behaviour of complex cellular machinery.
履歴
登録2018年2月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年5月23日-
マップ公開2018年10月31日-
更新2018年11月7日-
現状2018年11月7日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.414
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.414
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6sc2
  • 表面レベル: 0.414
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6sc2
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4303_1.png

emd_4303_2.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4303.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 306.6 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM stubtomogram average of IFT complex B and inhibited dynein-1b in anterograde IFT trains (Chlamydomonas reinhardtii)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
14.13 Å/pix.
x 54 pix.
= 763.02 Å		14.13 Å/pix.
x 44 pix.
= 621.72 Å		14.13 Å/pix.
x 33 pix.
= 466.29 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 14.13 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.414 / ムービー #1: 0.414
最小 - 最大-2.6620708 - 3.8092673
平均 (標準偏差)0.032200836 (±0.5031689)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-21-250
サイズ443354
Spacing334454
セルA: 466.29 Å / B: 621.72003 Å / C: 763.02 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z14.1314.1314.13
M x/y/z334454
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z466.290621.720763.020
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ240240240
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-25-210
NC/NR/NS334454
D min/max/mean-2.6623.8090.032

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Intraflagellar transport complex B and inhibited dynein-1b

全体名称: Intraflagellar transport complex B and inhibited dynein-1b
要素
  • 複合体: Intraflagellar transport complex B and inhibited dynein-1b

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超分子 #1: Intraflagellar transport complex B and inhibited dynein-1b

超分子名称: Intraflagellar transport complex B and inhibited dynein-1b
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
株: CC-124

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態2D array

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試料調製

緩衝液pH: 7
グリッドモデル: Quantifoil R3.5/1 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: LEICA EM GP

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 2.1 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 37.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: PEET (ver. 1.11.0) / 使用したサブトモグラム数: 750
抽出トモグラム数: 15 / 使用した粒子像数: 750 / ソフトウェア - 名称: IMOD (ver. 4.9.2)
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFPHASEFLIP
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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