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万見
- EMDB-3717: Structure of differently sized plant protein -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3717
タイトルStructure of differently sized plant protein
マップデータIM30 in C15 symmetrical ring assembly
試料
  • 複合体: Structure of a C15-symmetrical IM30 ring assembly
生物種Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 25.0 Å
データ登録者Saur M / Hennig R / Young P / Rusitzka K / Hellmann N / Heidrich J / Morgner N / Markl J / Schneider D
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: A Janus-Faced IM30 Ring Involved in Thylakoid Membrane Fusion Is Assembled from IM30 Tetramers.
著者: Michael Saur / Raoul Hennig / Phoebe Young / Kristiane Rusitzka / Nadja Hellmann / Jennifer Heidrich / Nina Morgner / Jürgen Markl / Dirk Schneider /
要旨: Biogenesis and dynamics of thylakoid membranes likely involves membrane fusion events. Membrane attachment of the inner membrane-associated protein of 30 kDa (IM30) affects the structure of the ...Biogenesis and dynamics of thylakoid membranes likely involves membrane fusion events. Membrane attachment of the inner membrane-associated protein of 30 kDa (IM30) affects the structure of the lipid bilayer, finally resulting in membrane fusion. Yet, how IM30 triggers membrane fusion is largely unclear. IM30 monomers pre-assemble into stable tetrameric building blocks, which further align to form oligomeric ring structures, and differently sized IM30 rings bind to membranes. Based on a 3D reconstruction of IM30 rings, we locate the IM30 loop 2 region at the bottom of the ring and show intact membrane binding but missing fusogenic activity of loop 2 mutants. However, helix 7, which has recently been shown to mediate membrane binding, was located at the oppossite, top side of IM30 rings. We propose that a two-sided IM30 ring complex connects two opposing membranes, finally resulting in membrane fusion. Thus, IM30-mediated membrane fusion requires a Janus-faced IM30 ring.
履歴
登録2017年5月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年6月14日-
マップ公開2017年8月23日-
更新2020年11月4日-
現状2020年11月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.89
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.89
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3717.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3717.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈IM30 in C15 symmetrical ring assembly
ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.36 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.89 / ムービー #1: 0.89
最小 - 最大-0.84859186 - 2.577232
平均 (標準偏差)0.04878561 (±0.25888634)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-63-63-63
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 558.08 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.364.364.36
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z558.080558.080558.080
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-63-63-63
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.8492.5770.049

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Structure of a C15-symmetrical IM30 ring assembly

全体名称: Structure of a C15-symmetrical IM30 ring assembly
要素
  • 複合体: Structure of a C15-symmetrical IM30 ring assembly

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超分子 #1: Structure of a C15-symmetrical IM30 ring assembly

超分子名称: Structure of a C15-symmetrical IM30 ring assembly / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 1.8 MDa

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.6
染色タイプ: NEGATIVE / 材質: Uranyl Formate

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI SPIRIT
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
平均電子線量: 20.0 e/Å2
実験機器
モデル: Tecnai Spirit / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 25.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 4503

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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