[日本語] English
万見
- EMDB-35392: Cryo-EM structure of ATP13A2 in the E1P-ADP state -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-35392
タイトルCryo-EM structure of ATP13A2 in the E1P-ADP state
マップデータCryo-EM structure of ATP13A2 in the E1P-ADP state
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of ATP13A2 in the E1P-ADP state
    • タンパク質・ペプチド: Polyamine-transporting ATPase 13A2
  • リガンド: TETRAFLUOROALUMINATE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードCryo-EM structure of ATP13A2 in the E1P-ADP state / Membrane protein (膜タンパク質) / PROTEIN TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


polyamine transmembrane transporter activity / ABC-type polyamine transporter activity / polyamine transmembrane transport / spermine transmembrane transport / peptidyl-aspartic acid autophosphorylation / regulation of ubiquitin-specific protease activity / regulation of autophagosome size / extracellular exosome biogenesis / regulation of chaperone-mediated autophagy / P-type ion transporter activity ...polyamine transmembrane transporter activity / ABC-type polyamine transporter activity / polyamine transmembrane transport / spermine transmembrane transport / peptidyl-aspartic acid autophosphorylation / regulation of ubiquitin-specific protease activity / regulation of autophagosome size / extracellular exosome biogenesis / regulation of chaperone-mediated autophagy / P-type ion transporter activity / negative regulation of lysosomal protein catabolic process / regulation of lysosomal protein catabolic process / autophagosome-lysosome fusion / intracellular monoatomic cation homeostasis / regulation of autophagy of mitochondrion / autophagosome organization / protein localization to lysosome / phosphatidic acid binding / multivesicular body membrane / positive regulation of exosomal secretion / ATPase-coupled monoatomic cation transmembrane transporter activity / intracellular zinc ion homeostasis / トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う / regulation of protein localization to nucleus / cupric ion binding / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / regulation of mitochondrion organization / regulation of endopeptidase activity / lysosomal transport / cellular response to zinc ion / regulation of intracellular protein transport / lipid homeostasis / autophagosome membrane / Ion transport by P-type ATPases / オートファゴソーム / regulation of macroautophagy / cellular response to manganese ion / regulation of neuron apoptotic process / 小胞 / エンドソーム / lysosomal lumen / monoatomic ion transmembrane transport / positive regulation of protein secretion / transmembrane transport / intracellular calcium ion homeostasis / オートファジー / late endosome / cellular response to oxidative stress / late endosome membrane / manganese ion binding / intracellular iron ion homeostasis / vesicle / protein autophosphorylation / リソソーム / neuron projection / lysosomal membrane / neuronal cell body / positive regulation of gene expression / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / 生体膜
類似検索 - 分子機能
: / : / P5-type ATPase cation transporter / P-type ATPase, subfamily V / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily ...: / : / P5-type ATPase cation transporter / P-type ATPase, subfamily V / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyamine-transporting ATPase 13A2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.73 Å
データ登録者Liu ZM / Mu JQ / Xue CY
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, China)32000850 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Conformational cycle of human polyamine transporter ATP13A2.
著者: Jianqiang Mu / Chenyang Xue / Lei Fu / Zongjun Yu / Minhan Nie / Mengqi Wu / Xinmeng Chen / Kun Liu / Ruiqian Bu / Ying Huang / Baisheng Yang / Jianming Han / Qianru Jiang / Kevin C Chan / ...著者: Jianqiang Mu / Chenyang Xue / Lei Fu / Zongjun Yu / Minhan Nie / Mengqi Wu / Xinmeng Chen / Kun Liu / Ruiqian Bu / Ying Huang / Baisheng Yang / Jianming Han / Qianru Jiang / Kevin C Chan / Ruhong Zhou / Huilin Li / Ancheng Huang / Yong Wang / Zhongmin Liu /
要旨: Dysregulation of polyamine homeostasis strongly associates with human diseases. ATP13A2, which is mutated in juvenile-onset Parkinson's disease and autosomal recessive spastic paraplegia 78, is a ...Dysregulation of polyamine homeostasis strongly associates with human diseases. ATP13A2, which is mutated in juvenile-onset Parkinson's disease and autosomal recessive spastic paraplegia 78, is a transporter with a critical role in balancing the polyamine concentration between the lysosome and the cytosol. Here, to better understand human ATP13A2-mediated polyamine transport, we use single-particle cryo-electron microscopy to solve high-resolution structures of human ATP13A2 in six intermediate states, including the putative E2 structure for the P5 subfamily of the P-type ATPases. These structures comprise a nearly complete conformational cycle spanning the polyamine transport process and capture multiple substrate binding sites distributed along the transmembrane regions, suggesting a potential polyamine transport pathway. Integration of high-resolution structures, biochemical assays, and molecular dynamics simulations allows us to obtain a better understanding of the structural basis of how hATP13A2 transports polyamines, providing a mechanistic framework for ATP13A2-related diseases.
履歴
登録2023年2月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年12月20日-
マップ公開2023年12月20日-
更新2023年12月20日-
現状2023年12月20日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_35392.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_35392.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of ATP13A2 in the E1P-ADP state
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.095 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.419
最小 - 最大-1.904937 - 3.150667
平均 (標準偏差)0.0018113089 (±0.05628987)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 328.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: The half a map of ATP13A2 in the E1P-ADP state

ファイルemd_35392_half_map_1.map
注釈The half_a map of ATP13A2 in the E1P-ADP state
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: The half b map of ATP13A2 in the E1P-ADP state

ファイルemd_35392_half_map_2.map
注釈The half_b map of ATP13A2 in the E1P-ADP state
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Cryo-EM structure of ATP13A2 in the E1P-ADP state

全体名称: Cryo-EM structure of ATP13A2 in the E1P-ADP state
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of ATP13A2 in the E1P-ADP state
    • タンパク質・ペプチド: Polyamine-transporting ATPase 13A2
  • リガンド: TETRAFLUOROALUMINATE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

-
超分子 #1: Cryo-EM structure of ATP13A2 in the E1P-ADP state

超分子名称: Cryo-EM structure of ATP13A2 in the E1P-ADP state / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: Polyamine-transporting ATPase 13A2

分子名称: Polyamine-transporting ATPase 13A2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 125.560297 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: RLSGYCGSPW RVIGYHVVVW MMAGIPLLLF RWKPLWGVRL RLRPCNLAHA ETLVIEIRDK EDSSWQLFTV QVQTEAIGEG SLEPSPQSQ AEDGRSQAAV GAVPEGAWKD TAQLHKSEEA VSVGQKRVLR YYLFQGQRYI WIETQQAFYQ VSLLDHGRSC D DVHRSRHG ...文字列:
RLSGYCGSPW RVIGYHVVVW MMAGIPLLLF RWKPLWGVRL RLRPCNLAHA ETLVIEIRDK EDSSWQLFTV QVQTEAIGEG SLEPSPQSQ AEDGRSQAAV GAVPEGAWKD TAQLHKSEEA VSVGQKRVLR YYLFQGQRYI WIETQQAFYQ VSLLDHGRSC D DVHRSRHG LSLQDQMVRK AIYGPNVISI PVKSYPQLLV DEALNPYYGF QAFSIALWLA DHYYWYALCI FLISSISICL SL YKTRKQS QTLRDMVKLS MRVCVCRPGG EEEWVDSSEL VPGDCLVLPQ EGGLMPCDAA LVAGECMVNE SSLTGESIPV LKT ALPEGL GPYCAETHRR HTLFCGTLIL QARAYVGPHV LAVVTRTGFC TAKGGLVSSI LHPRPINFKF YKHSMKFVAA LSVL ALLGT IYSIFILYRN RVPLNEIVIR ALDLVTVVVP PALPAAMTVC TLYAQSRLRR QGIFCIHPLR INLGGKLQLV CFDKT GTLT EDGLDVMGVV PLKGQAFLPL VPEPRRLPVG PLLRALATCH ALSRLQDTPV GDPMDLKMVE STGWVLEEEP AADSAF GTQ VLAVMRPPLW EPQLQAMEEP PVPVSVLHRF PFSSALQRMS VVVAWPGATQ PEAYVKGSPE LVAGLCNPET VPTDFAQ ML QSYTAAGYRV VALASKPLPT VPSLEAAQQL TRDTVEGDLS LLGLLVMRNL LKPQTTPVIQ ALRRTRIRAV MVTGDNLQ T AVTVARGCGM VAPQEHLIIV HATHPERGQP ASLEFLPMES PTAVNGVKDP DQAASYTVEP DPRSRHLALS GPTFGIIVK HFPKLLPKVL VQGTVFARMA PEQKTELVCE LQKLQYCVGM CGDGANDCGA LKAADVGISL SQAEASVVSP FTSSMASIEC VPMVIREGR CSLDTSFSVF KYMALYSLTQ FISVLILYTI NTNLGDLQFL AIDLVITTTV AVLMSRTGPA LVLGRVRPPG A LLSVPVLS SLLLQMVLVT GVQLGGYFLT LAQPWFVPLN RTVAAPDNLP NYENTVVFSL SSFQYLILAA AVSKGAPFRR PL YTNVPFL VALALLSSVL VGLVLVPGLL QGPLALRNIT DTGFKLLLLG LVTLNFVGAF MLESVLDQCL PACLRRLRPK RAS KKRFKQ LERELAEQPW PPLPAGPLR

UniProtKB: Polyamine-transporting ATPase 13A2

-
分子 #2: TETRAFLUOROALUMINATE ION

分子名称: TETRAFLUOROALUMINATE ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: ALF
分子量理論値: 102.975 Da
Chemical component information

ChemComp-ALF:
TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト

-
分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

-
分子 #4: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.73 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 151804

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る