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- EMDB-3373: electron density map of murine leukaemia virus envelope glycoprot... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3373
タイトルelectron density map of murine leukaemia virus envelope glycoprotein as reconstructed by subtomogram averaging applying a mask on 1 protomer on murine leukemia virus particles and virus like particles and applying 3fold symmetry to the single protomer afterwards
マップデータmurine leukemia virus Env reconstructed by subtomogram averaging of 1 protomer, thereafter application of 3-fold symmetry
試料
  • 試料: murine leukemia virus Env protein on murine leukemia virus and virus like particles, reconstruction of 1 protomer and afterwards application of C3.
  • タンパク質・ペプチド: murine leukemia virus Env protein
キーワードmurine leukemia virus (マウス白血病ウイルス) / retrovirus (レトロウイルス科) / envelope glycoprotein / cryo electron tomography / subtomogram averaging
生物種Murine leukemia virus (ネズミ白血病ウイルス)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 15.0 Å
データ登録者Riedel C / Vasishtan D / Siebert CA / Whittle C / Lehmann MJ / Mothes W / Grunewald K
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2017
タイトル: Native structure of a retroviral envelope protein and its conformational change upon interaction with the target cell.
著者: Christiane Riedel / Daven Vasishtan / C Alistair Siebert / Cathy Whittle / Maik J Lehmann / Walther Mothes / Kay Grünewald /
要旨: Enveloped viruses enter their host cells by membrane fusion. The process of attachment and fusion in retroviruses is mediated by a single viral envelope glycoprotein (Env). Conformational changes of ...Enveloped viruses enter their host cells by membrane fusion. The process of attachment and fusion in retroviruses is mediated by a single viral envelope glycoprotein (Env). Conformational changes of Env in the course of fusion are a focus of intense studies. Here we provide further insight into the changes occurring in retroviral Env during its initial interaction with the cell, employing murine leukemia virus (MLV) as model system. We first determined the structure of both natively membrane anchored MLV Env and MLV Env tagged with YFP in the proline rich region (PRR) by electron cryo tomography (cET) and sub-volume averaging. At a resolution of ∼20Å, native MLV Env presents as a hollow trimer (height ∼85Å, diameter ∼120Å) composed of step-shaped protomers. The major difference to the YFP-tagged protein was in regions outside of the central trimer. Next, we focused on elucidating the changes in MLV Env upon interaction with a host cell. Virus interaction with the plasma membrane occurred over a large surface and Env clustering on the binding site was observed. Sub-volume averaging did yield a low-resolution structure of Env interacting with the cell, which had lost its threefold symmetry and was elongated by ∼35Å in comparison to the unbound protein. This indicates a major rearrangement of Env upon host cell binding. At the site of virus interaction, the otherwise clearly defined bilayer structure of the host cell plasma membrane was much less evident, indicative of integral membrane protein accumulation and/or a change in membrane lipid composition.
履歴
登録2016年3月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年4月13日-
マップ公開2016年7月20日-
更新2017年7月26日-
現状2017年7月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 14.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 14.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3373.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3373.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 373 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈murine leukemia virus Env reconstructed by subtomogram averaging of 1 protomer, thereafter application of 3-fold symmetry
ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.6 Å
密度
表面レベル登録者による: 14.6 / ムービー #1: 14.6
最小 - 最大0.29039001 - 53.831909179999997
平均 (標準偏差)12.70501518 (±1.66652501)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin777
サイズ464646
Spacing464646
セルA=B=C: 211.59999 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.64.64.6
M x/y/z464646
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z211.600211.600211.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS777
NC/NR/NS464646
D min/max/mean0.29053.83212.705

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添付データ

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セグメンテーションマップ: This mask represents 1 protomer.

注釈This mask represents 1 protomer.
ファイルemd_3373_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : murine leukemia virus Env protein on murine leukemia virus and vi...

全体名称: murine leukemia virus Env protein on murine leukemia virus and virus like particles, reconstruction of 1 protomer and afterwards application of C3.
要素
  • 試料: murine leukemia virus Env protein on murine leukemia virus and virus like particles, reconstruction of 1 protomer and afterwards application of C3.
  • タンパク質・ペプチド: murine leukemia virus Env protein

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超分子 #1000: murine leukemia virus Env protein on murine leukemia virus and vi...

超分子名称: murine leukemia virus Env protein on murine leukemia virus and virus like particles, reconstruction of 1 protomer and afterwards application of C3.
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: trimer / Number unique components: 1
分子量理論値: 226 KDa

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分子 #1: murine leukemia virus Env protein

分子名称: murine leukemia virus Env protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: imaged on intact virus and virus like particles / コピー数: 3 / 集合状態: trimer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Murine leukemia virus (ネズミ白血病ウイルス)
株: Friend's murine leukemia virus
分子量理論値: 226 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: DMEM + 10% FSC
グリッド詳細: C-flat copper grids (Protochips, CF-2/1-2C)
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE MIXTURE / 装置: OTHER / 手法: manually blotted for 3sec

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電子顕微鏡法 #1

顕微鏡FEI POLARA 300
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 95000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: Gatan QUANTUM 964 postcolumn energy filter
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20.0 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER / Tilt series - Axis1 - Min angle: -45 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 45 °
Microscopy ID1
日付2014年8月6日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 60 e/Å2
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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電子顕微鏡法 #2

顕微鏡FEI POLARA 300
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 95000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: Gatan QUANTUM 964 postcolumn energy filter
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20.0 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER / Tilt series - Axis1 - Min angle: -45 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 45 °
Microscopy ID2
日付2014年8月13日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 60 e/Å2
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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電子顕微鏡法 #3

顕微鏡FEI POLARA 300
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 95000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: Gatan QUANTUM 964 postcolumn energy filter
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20.0 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: OTHER / Tilt series - Axis1 - Min angle: -45 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 45 °
Microscopy ID3
日付2014年10月8日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 60 e/Å2
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 15.0 Å / 解像度の算出法: OTHER
ソフトウェア - 名称: motioncorr, IMOD, TomoCTF, PEET, bsoft
詳細: Images were aligned using motioncorr. Tomograms were reconstructed using weighted back projection. CTF correction was performed employing TomoCTF. PEET was used for the generation of the ...詳細: Images were aligned using motioncorr. Tomograms were reconstructed using weighted back projection. CTF correction was performed employing TomoCTF. PEET was used for the generation of the subtomogram average. Bsoft was used for the generation of the mask, application of mask, application of symmetry and FSC determination.
使用したサブトモグラム数: 7707
詳細particles were picked manually
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1aol


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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