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- EMDB-32373: Cryo-EM structure of nucleosome in complex with p300 acetyltransf... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32373
タイトルCryo-EM structure of nucleosome in complex with p300 acetyltransferase catalytic core (complex I)
マップデータThe cryo-EM map of p300-NCP complex I
試料
  • 複合体: Nucleosome in complex with p300 acetyltransferase catalytic core (complex I)ヌクレオソーム
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1ヒストンH3
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4ヒストンH4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-J
  • タンパク質・ペプチド: Histone acetyltransferase p300
  • DNA: DNA (145-MER)
  • DNA: DNA (145-MER)
機能・相同性
機能・相同性情報


behavioral defense response / protein propionyltransferase activity / peptidyl-lysine propionylation / histone lactyltransferase activity / peptidyl-lysine crotonylation / peptidyl-lysine butyrylation / histone butyryltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / 水泳 / peptide butyryltransferase activity ...behavioral defense response / protein propionyltransferase activity / peptidyl-lysine propionylation / histone lactyltransferase activity / peptidyl-lysine crotonylation / peptidyl-lysine butyrylation / histone butyryltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / 水泳 / peptide butyryltransferase activity / histone H2B acetyltransferase activity / 走性 / peptide 2-hydroxyisobutyryltransferase activity / histone crotonyltransferase activity / NOTCH2 intracellular domain regulates transcription / lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / peptidyl-lysine acetylation / histone H4 acetyltransferase activity / histone H3 acetyltransferase activity / cellular response to L-leucine / internal peptidyl-lysine acetylation / NFE2L2 regulating ER-stress associated genes / peptide N-acetyltransferase activity / STAT3 nuclear events downstream of ALK signaling / acetylation-dependent protein binding / Activation of the TFAP2 (AP-2) family of transcription factors / NFE2L2 regulating inflammation associated genes / NGF-stimulated transcription / Polo-like kinase mediated events / histone H3K18 acetyltransferase activity / LRR FLII-interacting protein 1 (LRRFIP1) activates type I IFN production / N-terminal peptidyl-lysine acetylation / histone H3K27 acetyltransferase activity / NFE2L2 regulates pentose phosphate pathway genes / regulation of androgen receptor signaling pathway / NFE2L2 regulating MDR associated enzymes / positive regulation by host of viral transcription / regulation of mitochondrion organization / face morphogenesis / Regulation of gene expression in late stage (branching morphogenesis) pancreatic bud precursor cells / RUNX3 regulates NOTCH signaling / NOTCH4 Intracellular Domain Regulates Transcription / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / Regulation of gene expression by Hypoxia-inducible Factor / Nuclear events mediated by NFE2L2 / Regulation of NFE2L2 gene expression / NOTCH3 Intracellular Domain Regulates Transcription / regulation of glycolytic process / platelet formation / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / nuclear androgen receptor binding / megakaryocyte development / TRAF6 mediated IRF7 activation / regulation of tubulin deacetylation / macrophage derived foam cell differentiation / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / FOXO-mediated transcription of cell death genes / NFE2L2 regulating tumorigenic genes / internal protein amino acid acetylation / STAT family protein binding / acyltransferase activity / fat cell differentiation / protein acetylation / Formation of paraxial mesoderm / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / PI5P Regulates TP53 Acetylation / Zygotic genome activation (ZGA) / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / acetyltransferase activity / cellular response to nutrient levels / RUNX3 regulates p14-ARF / NF-kappaB binding / histone acetyltransferase complex / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / negative regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / canonical NF-kappaB signal transduction / Attenuation phase / negative regulation of megakaryocyte differentiation / negative regulation of protein-containing complex assembly / protein localization to CENP-A containing chromatin / negative regulation of gluconeogenesis / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / somitogenesis / CENP-A containing nucleosome / pre-mRNA intronic binding / epigenetic regulation of gene expression / regulation of cellular response to heat / Packaging Of Telomere Ends / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / skeletal muscle tissue development / histone acetyltransferase activity / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / ヒストンアセチルトランスフェラーゼ / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / transcription initiation-coupled chromatin remodeling
類似検索 - 分子機能
Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / Coactivator CBP, KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain ...Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking / Nuclear receptor coactivator, CREB-bp-like, interlocking domain superfamily / Creb binding / Zinc finger, TAZ-type / TAZ domain superfamily / TAZ zinc finger / Zinc finger TAZ-type profile. / TAZ zinc finger, present in p300 and CBP / Coactivator CBP, KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / CBP/p300-type histone acetyltransferase domain / CBP/p300, atypical RING domain superfamily / KIX domain / CREB-binding protein/p300, atypical RING domain / KIX domain profile. / CBP/p300-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Coactivator CBP, KIX domain superfamily / Histone acetyltransferase Rtt109/CBP / Histone acetylation protein / Histone acetylation protein / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Nuclear receptor coactivator, interlocking / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / ブロモドメイン / Bromodomain profile. / bromo domain / ブロモドメイン / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2A type 1-B/E / Histone H2B type 1-J / ヒストンH4 / ヒストンH3 / Histone acetyltransferase p300
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.95 Å
データ登録者Hatazawa S / Liu J / Takizawa Y / Zandian M / Negishi L / Kutateladze TG / Kurumizaka H
資金援助 日本, 米国, 12件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19K06522 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP18H05534 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP20H00449 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP21am0101076 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP20am0101115j0004 日本
Japan Science and TechnologyJPMJER1901 日本
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM135671 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM125195 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA252707 米国
National Institutes of Health/National Institute on Aging (NIH/NIA)AG067664 米国
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP22ama121009 日本
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL151334 米国
引用ジャーナル: iScience / 年: 2022
タイトル: Structural basis for binding diversity of acetyltransferase p300 to the nucleosome.
著者: Suguru Hatazawa / Jiuyang Liu / Yoshimasa Takizawa / Mohamad Zandian / Lumi Negishi / Tatiana G Kutateladze / Hitoshi Kurumizaka /
要旨: p300 is a human acetyltransferase that associates with chromatin and mediates vital cellular processes. We now report the cryo-electron microscopy structures of the p300 catalytic core in complex ...p300 is a human acetyltransferase that associates with chromatin and mediates vital cellular processes. We now report the cryo-electron microscopy structures of the p300 catalytic core in complex with the nucleosome core particle (NCP). In the most resolved structure, the HAT domain and bromodomain of p300 contact nucleosomal DNA at superhelical locations 2 and 3, and the catalytic site of the HAT domain are positioned near the N-terminal tail of histone H4. Mutations of the p300-DNA interfacial residues of p300 substantially decrease binding to NCP. Three additional classes of p300-NCP complexes show different modes of the p300-NCP complex formation. Our data provide structural details critical to our understanding of the mechanism by which p300 acetylates multiple sites on the nucleosome.
履歴
登録2021年12月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年7月13日-
マップ公開2022年7月13日-
更新2022年7月13日-
現状2022年7月13日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_32373.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32373.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈The cryo-EM map of p300-NCP complex I
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0105
最小 - 最大-0.03520453 - 0.06586187
平均 (標準偏差)0.0003348411 (±0.0026070646)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 256.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Nucleosome in complex with p300 acetyltransferase catalytic core ...

全体名称: Nucleosome in complex with p300 acetyltransferase catalytic core (complex I)ヌクレオソーム
要素
  • 複合体: Nucleosome in complex with p300 acetyltransferase catalytic core (complex I)ヌクレオソーム
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1ヒストンH3
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4ヒストンH4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-J
  • タンパク質・ペプチド: Histone acetyltransferase p300
  • DNA: DNA (145-MER)
  • DNA: DNA (145-MER)

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超分子 #1: Nucleosome in complex with p300 acetyltransferase catalytic core ...

超分子名称: Nucleosome in complex with p300 acetyltransferase catalytic core (complex I)
タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: Histone H3.1

分子名称: Histone H3.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.305969 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ARTKQTARKS TGGKAPRKQL ATKAARKSAP ATGGVKKPHR YRPGTVALRE IRRYQKSTEL LIRKLPFQRL VREIAQDFKT DLRFQSSAV MALQEACEAY LVGLFEDTNL CAIHAKRVTI MPKDIQLARR IRGERA

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分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.676703 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSHMSGRGKG GKGLGKGGAK RHRKVLRDNI QGITKPAIRR LARRGGVKRI SGLIYEETRG VLKVFLENVI RDAVTYTEHA KRKTVTAMD VVYALKRQGR TLYGFGG

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分子 #3: Histone H2A type 1-B/E

分子名称: Histone H2A type 1-B/E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.447825 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSHMSGRGKQ GGKARAKAKT RSSRAGLQFP VGRVHRLLRK GNYSERVGAG APVYLAAVLE YLTAEILELA GNAARDNKKT RIIPRHLQL AIRNDEELNK LLGRVTIAQG GVLPNIQAVL LPKKTESHHK AKGK

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分子 #4: Histone H2B type 1-J

分子名称: Histone H2B type 1-J / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.217516 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GSHMPEPAKS APAPKKGSKK AVTKAQKKDG KKRKRSRKES YSIYVYKVLK QVHPDTGISS KAMGIMNSFV NDIFERIAGE ASRLAHYNK RSTITSREIQ TAVRLLLPGE LAKHAVSEGT KAVTKYTSAK

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分子 #7: Histone acetyltransferase p300

分子名称: Histone acetyltransferase p300 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: ヒストンアセチルトランスフェラーゼ
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 74.42657 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: TQSSPAPGQS KKKIFKPEEL RQALMPTLEA LYRQDPESLP FRQPVDPQLL GIPDYFDIVK SPMDLSTIKR KLDTGQYQEP WQYVDDIWL MFNNAWLYNR KTSRVYKYCS KLSEVFEQEI DPVMQSLGYC CGRKLEFSPQ TLCCYGKQLC TIPRDATYYS Y QNRYHFCE ...文字列:
TQSSPAPGQS KKKIFKPEEL RQALMPTLEA LYRQDPESLP FRQPVDPQLL GIPDYFDIVK SPMDLSTIKR KLDTGQYQEP WQYVDDIWL MFNNAWLYNR KTSRVYKYCS KLSEVFEQEI DPVMQSLGYC CGRKLEFSPQ TLCCYGKQLC TIPRDATYYS Y QNRYHFCE KCFNEIQGES VSLGDDPSQP QTTINKEQFS KRKNDTLDPE LFVECTECGR KMHQICVLHH EIIWPAGFVC DG CLKKSAR TRKENKFSAK RLPSTRLGTF LENRVNDFLR RQNHPESGEV TVRVVHASDK TVEVKPGMKA RFVDSGEMAE SFP YRTKAL FAFEEIDGVD LCFFGMHVQE YGSDCPPPNQ RRVYISYLDS VHFFRPKCLR TAVYHEILIG YLEYVKKLGY TTGH IWACP PSEGDDYIFH CHPPDQKIPK PKRLQEWFKK MLDKAVSERI VHDYKDIFKQ ATEDRLTSAK ELPYFEGDFW PNVLE ESIK ESGGSGSQKL YATMEKHKEV FFVIRLIAGP AANSLPPIVD PDPLIPCDLM DGRDAFLTLA RDKHLEFSSL RRAQWS TMC MLVELHTQSQ DRFVYTCNEC KHHVETRWHC TVCEDYDLCI TCYNTKNHDH KMEKLGLGLD DESNNQQHHH HHHHH

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分子 #5: DNA (145-MER)

分子名称: DNA (145-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 44.520383 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT) ...文字列:
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分子 #6: DNA (145-MER)

分子名称: DNA (145-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 44.99166 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG) (DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA) (DG) (DT)(DA)(DA)(DT)(DC) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG) (DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA) (DG) (DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC) (DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA) (DA)(DA) (DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG)(DG) (DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC)(DG) (DT)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DC)(DG)(DT) (DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG) (DC)(DT)(DA)(DG) (DA)(DG)(DC)(DT)(DG) (DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DA) (DG)(DC)(DG)(DG) (DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC) (DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DC)(DT)(DG) (DA)(DT)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
最大 デフォーカス（公称値）: 2.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 56.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

3lz0

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.95 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 25884
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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