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万見
- EMDB-32350: E2 Pi of SERCA2b -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32350
タイトルE2 Pi of SERCA2b
マップデータmap
試料
  • 複合体: SERCA2b with Ca
    • タンパク質・ペプチド: Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 2
  • リガンド: TETRAFLUOROALUMINATE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
機能・相同性
機能・相同性情報


longitudinal sarcoplasmic reticulum / ER-nucleus signaling pathway / P-type calcium transporter activity involved in regulation of cardiac muscle cell membrane potential / regulation of calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / calcium ion transport from cytosol to endoplasmic reticulum / positive regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / calcium ion-transporting ATPase complex / T-tubule organization / regulation of cardiac muscle cell action potential involved in regulation of contraction / regulation of cardiac muscle cell membrane potential ...longitudinal sarcoplasmic reticulum / ER-nucleus signaling pathway / P-type calcium transporter activity involved in regulation of cardiac muscle cell membrane potential / regulation of calcium ion-dependent exocytosis of neurotransmitter / calcium ion transport from cytosol to endoplasmic reticulum / positive regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration / calcium ion-transporting ATPase complex / T-tubule organization / regulation of cardiac muscle cell action potential involved in regulation of contraction / regulation of cardiac muscle cell membrane potential / ribbon synapse / platelet dense tubular network membrane / calcium ion import into sarcoplasmic reticulum / Pre-NOTCH Processing in Golgi / P-type Ca2+ transporter / sarcoplasmic reticulum calcium ion transport / negative regulation of heart contraction / P-type calcium transporter activity / regulation of the force of heart contraction / transition between fast and slow fiber / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / lncRNA binding / S100 protein binding / Reduction of cytosolic Ca++ levels / relaxation of cardiac muscle / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / positive regulation of heart rate / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / Ion transport by P-type ATPases / autophagosome assembly / regulation of cardiac conduction / epidermis development / Ion homeostasis / sarcoplasmic reticulum membrane / response to endoplasmic reticulum stress / monoatomic ion transmembrane transport / 筋小胞体 / negative regulation of receptor binding / calcium ion transmembrane transport / intracellular calcium ion homeostasis / neuron cellular homeostasis / cellular response to oxidative stress / transmembrane transporter binding / 細胞接着 / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / enzyme binding / 小胞体 / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 生体膜 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
P-type ATPase, subfamily IIA, SERCA-type / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site ...P-type ATPase, subfamily IIA, SERCA-type / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Zhang Y / Watanabe S / Tsutsumi A / Inaba K
資金援助 日本, 4件
OrganizationGrant number国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)18H03978 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)21H04758 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)21H05247 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan)21K15036 日本
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM analysis provides new mechanistic insight into ATP binding to Ca -ATPase SERCA2b.
著者: Yuxia Zhang / Satoshi Watanabe / Akihisa Tsutsumi / Hiroshi Kadokura / Masahide Kikkawa / Kenji Inaba /
要旨: Sarco/endoplasmic reticulum Ca -ATPase (SERCA) 2b is a ubiquitous SERCA family member that conducts Ca uptake from the cytosol to the ER. Herein, we present a 3.3 Å resolution cryo-electron ...Sarco/endoplasmic reticulum Ca -ATPase (SERCA) 2b is a ubiquitous SERCA family member that conducts Ca uptake from the cytosol to the ER. Herein, we present a 3.3 Å resolution cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of human SERCA2b in the E1·2Ca state, revealing a new conformation for Ca -bound SERCA2b with a much closer arrangement of cytosolic domains than in the previously reported crystal structure of Ca -bound SERCA1a. Multiple conformations generated by 3D classification of cryo-EM maps reflect the intrinsically dynamic nature of the cytosolic domains in this state. Notably, ATP binding residues of SERCA2b in the E1·2Ca state are located at similar positions to those in the E1·2Ca -ATP state; hence, the cryo-EM structure likely represents a preformed state immediately prior to ATP binding. Consistently, a SERCA2b mutant with an interdomain disulfide bridge that locks the closed cytosolic domain arrangement displayed significant autophosphorylation activity in the presence of Ca . We propose a novel mechanism of ATP binding to SERCA2b.
履歴
登録2021年12月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年12月14日-
マップ公開2022年12月14日-
更新2023年1月11日-
現状2023年1月11日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_32350.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32350.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 18.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.265 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.049
最小 - 最大-0.22264698 - 0.32296818
平均 (標準偏差)-3.0846677e-05 (±0.011125231)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ168168168
Spacing168168168
セルA=B=C: 212.52 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_32350_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: map refine

ファイルemd_32350_additional_1.map
注釈map_refine
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half1

ファイルemd_32350_half_map_1.map
注釈half1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half2

ファイルemd_32350_half_map_2.map
注釈half2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : SERCA2b with Ca

全体名称: SERCA2b with Ca
要素
  • 複合体: SERCA2b with Ca
    • タンパク質・ペプチド: Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 2
  • リガンド: TETRAFLUOROALUMINATE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: SERCA2b with Ca

超分子名称: SERCA2b with Ca / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 110 kDa/nm

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分子 #1: Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 2

分子名称: Sarcoplasmic/endoplasmic reticulum calcium ATPase 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: P-type Ca2+ transporter
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 114.869664 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MENAHTKTVE EVLGHFGVNE STGLSLEQVK KLKERWGSNE LPAEEGKTLL ELVIEQFEDL LVRILLLAAC ISFVLAWFEE GEETITAFV EPFVILLILV ANAIVGVWQE RNAENAIEAL KEYEPEMGKV YRQDRKSVQR IKAKDIVPGD IVEIAVGDKV P ADIRLTSI ...文字列:
MENAHTKTVE EVLGHFGVNE STGLSLEQVK KLKERWGSNE LPAEEGKTLL ELVIEQFEDL LVRILLLAAC ISFVLAWFEE GEETITAFV EPFVILLILV ANAIVGVWQE RNAENAIEAL KEYEPEMGKV YRQDRKSVQR IKAKDIVPGD IVEIAVGDKV P ADIRLTSI KSTTLRVDQS ILTGESVSVI KHTDPVPDPR AVNQDKKNML FSGTNIAAGK AMGVVVATGV NTEIGKIRDE MV ATEQERT PLQQKLDEFG EQLSKVISLI CIAVWIINIG HFNDPVHGGS WIRGAIYYFK IAVALAVAAI PEGLPAVITT CLA LGTRRM AKKNAIVRSL PSVETLGCTS VICSDKTGTL TTNQMSVCRM FILDRVEGDT CSLNEFTITG STYAPIGEVH KDDK PVNCH QYDGLVELAT ICALCNDSAL DYNEAKGVYE KVGEATETAL TCLVEKMNVF DTELKGLSKI ERANACNSVI KQLMK KEFT LEFSRDRKSM SVYCTPNKPS RTSMSKMFVK GAPEGVIDRC THIRVGSTKV PMTSGVKQKI MSVIREWGSG SDTLRC LAL ATHDNPLRRE EMHLEDSANF IKYETNLTFV GCVGMLDPPR IEVASSVKLC RQAGIRVIMI TGDNKGTAVA ICRRIGI FG QDEDVTSKAF TGREFDELNP SAQRDACLNA RCFARVEPSH KSKIVEFLQS FDEITAMTGD GVNDAPALKK AEIGIAMG S GTAVAKTASE MVLADDNFST IVAAVEEGRA IYNNMKQFIR YLISSNVGEV VCIFLTAALG FPEALIPVQL LWVNLVTDG LPATALGFNP PDLDIMNKPP RNPKEPLISG WLFFRYLAIG CYVGAATVGA AAWWFIAADG GPRVSFYQLS HFLQCKEDNP DFEGVDCAI FESPYPMTMA LSVLVTIEMC NALNSLSENQ SLLRMPPWEN IWLVGSICLS MSLHFLILYV EPLPLIFQIT P LNVTQWLM VLKISLPVIL MDETLKFVAR NYLEPGKECV QPATKSCSFS ACTDGISWPF VLLIMPLVIW VYSTDTNFSD MF WS

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分子 #2: TETRAFLUOROALUMINATE ION

分子名称: TETRAFLUOROALUMINATE ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: ALF
分子量理論値: 102.975 Da
Chemical component information

ChemComp-ALF:
TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 104446
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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