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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-31384
タイトルCryo-EM (SPA) structure of human Nup155 Longer N-terminus (19-1069) at 5.4 Angstrom resolution
マップデータCryo-EM single particle analysis of human Nup155 Longer N-terminus (19-1069)
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Purified human Nup155 protein
    • タンパク質・ペプチド: G protein/GFP fusion protein,Nuclear pore complex protein Nup155
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear pore inner ring / protein localization to nuclear inner membrane / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear envelope organization / atrial cardiac muscle cell action potential / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / miRNA processing / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) ...nuclear pore inner ring / protein localization to nuclear inner membrane / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / nuclear envelope organization / atrial cardiac muscle cell action potential / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / miRNA processing / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / SUMOylation of SUMOylation proteins / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / structural constituent of nuclear pore / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / SUMOylation of RNA binding proteins / Nuclear import of Rev protein / RNA export from nucleus / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / tRNA processing in the nucleus / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / nucleocytoplasmic transport / Viral Messenger RNA Synthesis / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Vpr-mediated nuclear import of PICs / SUMOylation of DNA replication proteins / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / mRNA export from nucleus / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / 核膜孔 / SUMOylation of chromatin organization proteins / 生物発光 / HCMV Late Events / generation of precursor metabolites and energy / Transcriptional regulation by small RNAs / ISG15 antiviral mechanism / HCMV Early Events / protein import into nucleus / 核膜 / snRNP Assembly / 核膜 / symbiont entry into host cell / エンベロープ (ウイルス) / virion attachment to host cell / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / 生体膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Rhabdovirus glycoprotein / Rhabdovirus spike glycoprotein / Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 3 / Nucleoporin, Nup155-like / Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 1 / Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 2 / Nucleoporin, Nup133/Nup155-like, N-terminal / Nup133 N terminal like / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related ...Rhabdovirus glycoprotein / Rhabdovirus spike glycoprotein / Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 3 / Nucleoporin, Nup155-like / Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 1 / Nucleoporin, Nup155-like, C-terminal, subdomain 2 / Nucleoporin, Nup133/Nup155-like, N-terminal / Nup133 N terminal like / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / 緑色蛍光タンパク質 / 緑色蛍光タンパク質
類似検索 - ドメイン・相同性
G protein/GFP fusion protein / Nuclear pore complex protein Nup155
類似検索 - 構成要素
生物種Recombinant vesicular stomatitis Indiana virus rVSV-G/GFP (ウイルス) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.4 Å
データ登録者Niranjan S
資金援助 インド, 1件
OrganizationGrant number
Department of Biotechnology (DBT, India)(DBT/PR/26398) インド
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM (SPA) structure of human Nup155 Longer N-terminus (19-1069) at 5.4 Angstrom resolution
著者: Niranjan S
履歴
登録2021年5月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年6月8日-
マップ公開2022年6月8日-
更新2022年6月8日-
現状2022年6月8日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_31384.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM single particle analysis of human Nup155 Longer N-terminus (19-1069)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.823 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.26
最小 - 最大-1.2620121 - 2.5768025
平均 (標準偏差)-0.00012725238 (±0.04402893)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 230.44 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Purified human Nup155 protein

全体名称: Purified human Nup155 protein
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Purified human Nup155 protein
    • タンパク質・ペプチド: G protein/GFP fusion protein,Nuclear pore complex protein Nup155

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超分子 #1: Purified human Nup155 protein

超分子名称: Purified human Nup155 protein / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Recombinant vesicular stomatitis Indiana virus rVSV-G/GFP (ウイルス)
分子量実験値: 182 kDa/nm
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: G protein/GFP fusion protein,Nuclear pore complex protein Nup155

分子名称: G protein/GFP fusion protein,Nuclear pore complex protein Nup155
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組織: Kidney / 細胞: Epithelial
分子量理論値: 183.532594 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MVSKGEELFT GVVPILVELD GDVNGHKFSV SGEGEGDATY GKLTLKFICT TGKLPVPWPT LVTTLTYGVQ CFSRYPDHMK QHDFFKSAM PEGYVQERTI FFKDDGNYKT RAEVKFEGDT LVNRIELKGI DFKEDGNILG HKLEYNYNSH NVYIMADKQK N GIKVNFKI ...文字列:
MVSKGEELFT GVVPILVELD GDVNGHKFSV SGEGEGDATY GKLTLKFICT TGKLPVPWPT LVTTLTYGVQ CFSRYPDHMK QHDFFKSAM PEGYVQERTI FFKDDGNYKT RAEVKFEGDT LVNRIELKGI DFKEDGNILG HKLEYNYNSH NVYIMADKQK N GIKVNFKI RHNIEDGSVQ LADHYQQNTP IGDGPVLLPD NHYLSTQSAL SKDPNEKRDH MVLLEFVTAA GITLGMDELY KS GLRSRAQ ASNSMPSSLL GAAMPASTSA AALQEALENA GRLIDRQLQE DRMYPDLSEL LMVSAPNNPT VSGMSDMDYP LQG PGLLSV PNLPEISSIR RVPLPPELVE QFGHMQCNCM MGVFPPISRA WLTIDSDIFM WNYEDGGDLA YFDGLSETIL AVGL VKPKA GIFQPHVRHL LVLATPVDIV ILGLSYANLQ TGSGVLNDSL SGGMQLLPDP LYSLPTDNTY LLTITSTDNG RIFLA GKDG CLYEVAYQAE AGWFSQRCRK INHSKSSLSF LVPSLLQFTF SEDDPILQIA IDNSRNILYT RSEKGVIQVY DLGQDG QGM SRVASVSQNA IVSAAGNIAR TIDRSVFKPI VQIAVIENSE SLDCQLLAVT HAGVRLYFST CPFRQPLARP NTLTLVH VR LPPGFSASST VEKPSKVHRA LYSKGILLMA ASENEDNDIL WCVNHDTFPF QKPMMETQMT AGVDGHSWAL SAIDELKV D KIITPLNKDH IPITDSPVVV QQHMLPPKKF VLLSAQGSLM FHKLRPVDQL RHLLVSNVGG DGEEIERFFK LHQEDQACA TCLILACSTA ACDREVSAWA TRAFFRYGGE AQMRFPTTLP PPSNVGPILG SPVYSSSPVP SGSPYPNPSF LGTPSHGIQP PAMSTPVCA LGNPATQATN MSCVTGPEIV YSGKHNGICI YFSRIMGNIW DASLVVERIF KSGNREITAI ESSVPCQLLE S VLQELKGL QEFLDRNSQF AGGPLGNPNT TAKVQQRLIG FMRPENGNPQ QMQQELQRKF HEAQLSEKIS LQAIQQLVRK SY QALALWK LLCEHQFTII VAELQKELQE QLKITTFKDL VIRDKELTGA LIASLINCYI RDNAAVDGIS LHLQDICPLL YST DDAICS KANELLQRSR QVQNKTEKER MLRESLKEYQ KISNQVDLSN VCAQYRQVRF YEGVVELSLT AAEKKDPQGL GLHF YKHGE PEEDIVGLQA FQERLNSYKC ITDTLQELVN QSKAAPQSPS VPKKPGPPVL SSDPNMLSNE EAGHHFEQML KLSQR SKDE LFSIALYNWL IQVDLADKLL QVASPFLEPH LVRMAKVDQN RVRYMDLLWR YYEKNRSFSN AARVLSRLAD MHSTEI SLQ QRLEYIARAI LSAKSSTAIS SIAADGEFLH ELEEKMEVAR IQLQIQETLQ RQYSHHSSVQ DAVSQLDSEL MDITKLY GE FADPFKLAEC KLAIIHCAGY SDPILVQTLW QDIIEKELSD SVTLSSSDRM HALSLKIVLL GKIYAGTPRF FPLDFIVQ F LEQQVCTLNW DVGFVIQTMN EIGVPLPRLL EVYDQLFKSR DPFWNRMKKP LHLLDCIHVL LIRYVENPSQ VLNCERRRF TNLCLDAVCG YLVELQSMSS SVAVQAITGN FKSLQAKLER LH

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称
50.0 mMTris-ClTrisトリスヒドロキシメチルアミノメタン
150.0 mMNaCl塩化ナトリウムSodium Chloride塩化ナトリウム
0.05 mMDDMn-Dodecyl-B-D-Maltoside
1.0 mMEDTAエチレンジアミン四酢酸Ethylenediamine tetraacetic acid
1.0 %GlycerolグリセリンGlycerolグリセリン

詳細: Buffer was freshly made.
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 291 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot for 3 seconds before plunging.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 3-46 / 平均電子線量: 1.15 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 500000
CTF補正ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1-beta)
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Nup155 Longer N-terminus structure (19-1069aa)
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.2.0)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.2.0)
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. v3.2.0) / 使用した粒子像数: 37100

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-7eyq:
Cryo-EM (SPA) structure of human Nup155 Longer N-terminus (19-1069) at 5.4 Angstrom resolution

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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