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万見
- EMDB-25406: Cryo-EM structure of pioneer factor Cbf1 bound to the nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-25406
タイトルCryo-EM structure of pioneer factor Cbf1 bound to the nucleosome
マップデータmain map from cryoSPARC refinement
試料
  • 複合体: Pioneer factor Cbf1 in complex with the nucleosome
    • 複合体: Histone H3.2, Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4ヒストンH4
    • 複合体: Histone H2A.1, Histone H2B.1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A.1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B.1
    • 複合体: Centromere-binding protein 1
      • タンパク質・ペプチド: Centromere-binding protein 1
    • 複合体: DNAデオキシリボ核酸
      • DNA: DNA (137-MER)
      • DNA: DNA (137-MER)
機能・相同性
機能・相同性情報


Cbf1-Met4-Met28 complex / regulation of sulfur metabolic process / Condensation of Prophase Chromosomes / centromeric DNA binding / replication fork protection complex / RMTs methylate histone arginines / postreplication repair / chromosome, centromeric region / chromosome segregation / 動原体 ...Cbf1-Met4-Met28 complex / regulation of sulfur metabolic process / Condensation of Prophase Chromosomes / centromeric DNA binding / replication fork protection complex / RMTs methylate histone arginines / postreplication repair / chromosome, centromeric region / chromosome segregation / 動原体 / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / chromatin organization / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / protein dimerization activity / クロマチンリモデリング / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / protein heterodimerization activity / DNA修復 / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ミトコンドリア / DNA binding / 核質 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
: / Helix-loop-helix DNA-binding domain / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site ...: / Helix-loop-helix DNA-binding domain / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B.1 / Histone H2A.1 / Centromere-binding protein 1 / ヒストンH4 / Histone H3.2
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Eek P / Tan S
資金援助 米国, Estonia, 9件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM127034 米国
Estonian Research CouncilPUTJD906 Estonia
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM121858 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM131626 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM139564 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM139654 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32 GM086252 米国
National Science Foundation (NSF, United States)1715321 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24GM129547 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2023
タイトル: Basic helix-loop-helix pioneer factors interact with the histone octamer to invade nucleosomes and generate nucleosome-depleted regions.
著者: Benjamin T Donovan / Hengye Chen / Priit Eek / Zhiyuan Meng / Caroline Jipa / Song Tan / Lu Bai / Michael G Poirier /
要旨: Nucleosomes drastically limit transcription factor (TF) occupancy, while pioneer transcription factors (PFs) somehow circumvent this nucleosome barrier. In this study, we compare nucleosome binding ...Nucleosomes drastically limit transcription factor (TF) occupancy, while pioneer transcription factors (PFs) somehow circumvent this nucleosome barrier. In this study, we compare nucleosome binding of two conserved S. cerevisiae basic helix-loop-helix (bHLH) TFs, Cbf1 and Pho4. A cryo-EM structure of Cbf1 in complex with the nucleosome reveals that the Cbf1 HLH region can electrostatically interact with exposed histone residues within a partially unwrapped nucleosome. Single-molecule fluorescence studies show that the Cbf1 HLH region facilitates efficient nucleosome invasion by slowing its dissociation rate relative to DNA through interactions with histones, whereas the Pho4 HLH region does not. In vivo studies show that this enhanced binding provided by the Cbf1 HLH region enables nucleosome invasion and ensuing repositioning. These structural, single-molecule, and in vivo studies reveal the mechanistic basis of dissociation rate compensation by PFs and how this translates to facilitating chromatin opening inside cells.
履歴
登録2021年11月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年4月5日-
マップ公開2023年4月5日-
更新2023年5月3日-
現状2023年5月3日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_25406.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_25406.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈main map from cryoSPARC refinement
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.288 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.2
最小 - 最大0.0 - 1.0657156
平均 (標準偏差)0.006083665 (±0.02645681)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 329.728 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_25406_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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マスク #2

ファイルemd_25406_msk_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: map postprocessed with deepEMhancer

ファイルemd_25406_additional_1.map
注釈map postprocessed with deepEMhancer
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map A from cryoSPARC refinement

ファイルemd_25406_half_map_1.map
注釈half map A from cryoSPARC refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map B from cryoSPARC refinement

ファイルemd_25406_half_map_2.map
注釈half map B from cryoSPARC refinement
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Pioneer factor Cbf1 in complex with the nucleosome

全体名称: Pioneer factor Cbf1 in complex with the nucleosome
要素
  • 複合体: Pioneer factor Cbf1 in complex with the nucleosome
    • 複合体: Histone H3.2, Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4ヒストンH4
    • 複合体: Histone H2A.1, Histone H2B.1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A.1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B.1
    • 複合体: Centromere-binding protein 1
      • タンパク質・ペプチド: Centromere-binding protein 1
    • 複合体: DNAデオキシリボ核酸
      • DNA: DNA (137-MER)
      • DNA: DNA (137-MER)

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超分子 #1: Pioneer factor Cbf1 in complex with the nucleosome

超分子名称: Pioneer factor Cbf1 in complex with the nucleosome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
分子量理論値: 286 KDa

+
超分子 #2: Histone H3.2, Histone H4

超分子名称: Histone H3.2, Histone H4 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

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超分子 #3: Histone H2A.1, Histone H2B.1

超分子名称: Histone H2A.1, Histone H2B.1 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3-#4
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)

+
超分子 #4: Centromere-binding protein 1

超分子名称: Centromere-binding protein 1 / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)

+
超分子 #5: DNA

超分子名称: DNA / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #6-#7
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

+
分子 #1: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.30393 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
ARTKQTARKS TGGKAPRKQL ATKAARKSAP ATGGVKKPHR YRPGTVALRE IRRYQKSTEL LIRKLPFQRL VREIAQDFKT DLRFQSSAV MALQEASEAY LVALFEDTNL CAIHAKRVTI MPKDIQLARR IRGERA

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.394426 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGG

+
分子 #3: Histone H2A.1

分子名称: Histone H2A.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 13.88198 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGGKGGKAGS AAKASQSRSA KAGLTFPVGR VHRLLRRGNY AQRIGSGAPV YLTAVLEYLA AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAIR NDDELNKLLG NVTIAQGGVL PNIHQNLLPK KSAKATKASQ EL

+
分子 #4: Histone H2B.1

分子名称: Histone H2B.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 14.149168 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SAKAEKKPAS KAPAEKKPAA KKTSTSTDGK KRSKARKETY SSYIYKVLKQ THPDTGISQK SMSILNSFVN DIFERIATEA SKLAAYNKK STISAREIQT AVRLILPGEL AKHAVSEGTR AVTKYSSSTQ A

+
分子 #5: Centromere-binding protein 1

分子名称: Centromere-binding protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 39.457648 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: GSNSLANNNK LSTEDEEIHS ARKRGYNEEQ NYSEARKKQR DQGLLSQESN DGNIDSALLS EGATLKGTQS QYESGLTSNK DEKGSDDED ASVAEAAVAA TVNYTDLIQG QEDSSDAHTS NQTNANGEHK DSLNGERAIT PSNEGVKPNT SLEGMTSSPM E STQQSKND ...文字列:
GSNSLANNNK LSTEDEEIHS ARKRGYNEEQ NYSEARKKQR DQGLLSQESN DGNIDSALLS EGATLKGTQS QYESGLTSNK DEKGSDDED ASVAEAAVAA TVNYTDLIQG QEDSSDAHTS NQTNANGEHK DSLNGERAIT PSNEGVKPNT SLEGMTSSPM E STQQSKND MLIPLAEHDR GPEHQQDDED NDDADIDLKK DISMQPGRRG RKPTTLATTD EWKKQRKDSH KEVERRRREN IN TAINVLS DLLPVRESSK AAILACAAEY IQKLKETDEA NIEKWTLQKL LSEQNASQLA SANEKLQEEL GNAYKEIEYM KRV LRKEGI EYEDMHTHKK QENERKSTRS DNPHEA

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分子 #6: DNA (137-MER)

分子名称: DNA (137-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 45.796195 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DG)(DG) (DT)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DA)(DC)(DC) (DA)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC) (DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT) (DA) (DG)(DA)(DC)(DA)(DG) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DG)(DG) (DT)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DA)(DC)(DC) (DA)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC) (DA)(DA)(DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT) (DA) (DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC) (DT)(DA)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT) (DT)(DA) (DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DA)(DC) (DG)(DT)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG) (DT)(DC)(DC) (DC)(DC)(DC)(DG)(DC)(DG) (DT)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC) (DC)(DA)(DA)(DG) (DG)(DG)(DG)(DA)(DT) (DT)(DA)(DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG) (DT)(DC)(DT)(DC)(DC) (DA)(DG)(DG)(DG) (DA)(DC)(DG)(DT)(DC)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA) (DC)(DA)(DT) (DC)(DC)(DT)(DG)(DA)(DT)

+
分子 #7: DNA (137-MER)

分子名称: DNA (137-MER) / タイプ: dna / ID: 7 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 46.187418 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA) (DG)(DA)(DC)(DG)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT) (DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG) (DG) (DA)(DG)(DT)(DA)(DA) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA) (DG)(DA)(DC)(DG)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT) (DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG) (DG) (DA)(DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT) (DT)(DA) (DA)(DA)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG) (DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG) (DC)(DG)(DT) (DA)(DC)(DG)(DT)(DG)(DC) (DG)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG) (DT)(DG)(DC)(DT) (DA)(DG)(DA)(DG)(DC) (DT)(DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC) (DC)(DA)(DA)(DT)(DT) (DG)(DA)(DG)(DC) (DG)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DA)(DC) (DC)(DT)(DC) (DT)(DC)(DC)(DG)(DA)(DT)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.0 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
10.0 mMHEPES2-[4-(2-hydroxyethyl)piperazin-1-yl]ethanesulfonic acid
75.0 mMNaCl塩化ナトリウムsodium chloride塩化ナトリウム
1.0 mMDTTdithiothreitolジチオトレイトール
0.1 mMPMSFフッ化フェニルメチルスルホニルphenylmethylsulfonyl fluorideフッ化フェニルメチルスルホニル
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 18000
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6339 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.2)
詳細: Final classification performed without alignment using a mask containing only the volume of Cbf1
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.0)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.0) / 使用した粒子像数: 73243
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3lz0

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7ssa:
Cryo-EM structure of pioneer factor Cbf1 bound to the nucleosome

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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