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- EMDB-24709: Composite Map BORF2-APOBEC3Bctd Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-24709
タイトルComposite Map BORF2-APOBEC3Bctd Complex
マップデータComposite Map
試料
  • 複合体: BORFf2/APOBEC3Bctd
    • 複合体: MBP-BORF2 (large subunit of EBV ribonucleotide reductase with n-terminal MBP tag)
      • タンパク質・ペプチド: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit
    • 複合体: APOBEC3Bctd-mychis (human APOBEC3B protein with c-terminal mychis tag)
      • タンパク質・ペプチド: DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3B
  • リガンド: ZINC ION
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA Editing: C to U Conversion / Formation of the Editosome / release from viral latency / 活性化誘導シチジンデアミナーゼ / DNA cytosine deamination / cytidine to uridine editing / : / cytidine deaminase activity / clearance of foreign intracellular DNA / negative regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate ...mRNA Editing: C to U Conversion / Formation of the Editosome / release from viral latency / 活性化誘導シチジンデアミナーゼ / DNA cytosine deamination / cytidine to uridine editing / : / cytidine deaminase activity / clearance of foreign intracellular DNA / negative regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / retrotransposon silencing / リボヌクレオシド二リン酸レダクターゼ / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / : / detection of maltose stimulus / maltose binding / maltose transport complex / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / carbohydrate transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / P-body / outer membrane-bounded periplasmic space / defense response to virus / DNA複製 / ペリプラズム / 自然免疫系 / DNA damage response / RNA binding / zinc ion binding / 核質 / ATP binding / 生体膜 / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Ribonucleotide reductase large subunit, Alphaherpesviruses / Novel AID APOBEC clade 2 / Ribonucleotide reductase, class I , alpha subunit / Ribonucleotide reductase large subunit signature. / Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit / Ribonucleotide reductase large subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase, all-alpha domain / Ribonucleotide reductase large subunit, C-terminal / Ribonucleotide reductase, barrel domain / APOBEC/CMP deaminase, zinc-binding ...Ribonucleotide reductase large subunit, Alphaherpesviruses / Novel AID APOBEC clade 2 / Ribonucleotide reductase, class I , alpha subunit / Ribonucleotide reductase large subunit signature. / Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit / Ribonucleotide reductase large subunit, N-terminal / Ribonucleotide reductase, all-alpha domain / Ribonucleotide reductase large subunit, C-terminal / Ribonucleotide reductase, barrel domain / APOBEC/CMP deaminase, zinc-binding / Cytidine and deoxycytidylate deaminases zinc-binding region signature. / Cytidine and deoxycytidylate deaminase domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminases domain profile. / Cytidine deaminase-like / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3B
類似検索 - 構成要素
生物種Epstein-Barr virus (ヘルペスウイルス) / Homo sapiens (ヒト) / Human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Shaban NM / Yan R / Shi K / McLellan JS / Yu Z / Harris RS
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structure of the EBV ribonucleotide reductase BORF2 and mechanism of APOBEC3B inhibition.
著者: Nadine M Shaban / Rui Yan / Ke Shi / Sofia N Moraes / Adam Z Cheng / Michael A Carpenter / Jason S McLellan / Zhiheng Yu / Reuben S Harris /
要旨: Viruses use a plethora of mechanisms to evade immune responses. A recent example is neutralization of the nuclear DNA cytosine deaminase APOBEC3B by the Epstein-Barr virus (EBV) ribonucleotide ...Viruses use a plethora of mechanisms to evade immune responses. A recent example is neutralization of the nuclear DNA cytosine deaminase APOBEC3B by the Epstein-Barr virus (EBV) ribonucleotide reductase subunit BORF2. Cryo-EM studies of APOBEC3B-BORF2 complexes reveal a large >1000-Å binding surface composed of multiple structural elements from each protein, which effectively blocks the APOBEC3B active site from accessing single-stranded DNA substrates. Evolutionary optimization is suggested by unique insertions in BORF2 absent from other ribonucleotide reductases and preferential binding to APOBEC3B relative to the highly related APOBEC3A and APOBEC3G enzymes. A molecular understanding of this pathogen-host interaction has potential to inform the development of drugs that block the interaction and liberate the natural antiviral activity of APOBEC3B. In addition, given a role for APOBEC3B in cancer mutagenesis, it may also be possible for information from the interaction to be used to develop DNA deaminase inhibitors.
履歴
登録2021年8月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年4月27日-
マップ公開2022年4月27日-
更新2022年5月4日-
現状2022年5月4日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_24709.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_24709.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 144.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Composite Map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.844 Å
密度
表面レベル登録者による: 10.0
最小 - 最大-3.075361 - 72.19254
平均 (標準偏差)0.01320953 (±1.2892529)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ336336336
Spacing336336336
セルA=B=C: 283.58398 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : BORFf2/APOBEC3Bctd

全体名称: BORFf2/APOBEC3Bctd
要素
  • 複合体: BORFf2/APOBEC3Bctd
    • 複合体: MBP-BORF2 (large subunit of EBV ribonucleotide reductase with n-terminal MBP tag)
      • タンパク質・ペプチド: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit
    • 複合体: APOBEC3Bctd-mychis (human APOBEC3B protein with c-terminal mychis tag)
      • タンパク質・ペプチド: DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3B
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: BORFf2/APOBEC3Bctd

超分子名称: BORFf2/APOBEC3Bctd / タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2

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超分子 #2: MBP-BORF2 (large subunit of EBV ribonucleotide reductase with n-t...

超分子名称: MBP-BORF2 (large subunit of EBV ribonucleotide reductase with n-terminal MBP tag)
タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Epstein-Barr virus (ヘルペスウイルス)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: APOBEC3Bctd-mychis (human APOBEC3B protein with c-terminal mychis tag)

超分子名称: APOBEC3Bctd-mychis (human APOBEC3B protein with c-terminal mychis tag)
タイプ: complex / キメラ: Yes / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Ribonucleoside-d...

分子名称: Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein,Ribonucleoside-diphosphate reductase large subunit
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: リボヌクレオシド二リン酸レダクターゼ
由来(天然)生物種: Human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス)
分子量理論値: 133.408031 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MKIEEGKLVI WINGDKGYNG LAEVGKKFEK DTGIKVTVEH PDKLEEKFPQ VAATGDGPDI IFWAHDRFGG YAQSGLLAEI TPAAAFQDK LYPFTWDAVR YNGKLIAYPI AVEALSLIYN KDLLPNPPKT WEEIPALDKE LKAKGKSALM FNLQEPYFTW P LIAADGGY ...文字列:
MKIEEGKLVI WINGDKGYNG LAEVGKKFEK DTGIKVTVEH PDKLEEKFPQ VAATGDGPDI IFWAHDRFGG YAQSGLLAEI TPAAAFQDK LYPFTWDAVR YNGKLIAYPI AVEALSLIYN KDLLPNPPKT WEEIPALDKE LKAKGKSALM FNLQEPYFTW P LIAADGGY AFKYAAGKYD IKDVGVDNAG AKAGLTFLVD LIKNKHMNAD TDYSIAEAAF NKGETAMTIN GPWAWSNIDT SA VNYGVTV LPTFKGQPSK PFVGVLSAGI NAASPNKELA KEFLENYLLT DEGLEAVNKD KPLGAVALKS YEEELAKDPR IAA TMENAQ KGEIMPNIPQ MSAFWYAVRT AVINAASGRQ TVDAALAAAQ TNAAAMATTS HVEHELLSKL IDELKVKANS DPEA DVLAG RLLHRLKAES VTHTVAEYLE VFSDKFYDEE FFQMHRDELE TRVSAFAQSP AYERIVSSGY LSALRYYDTY LYVGR SGKQ ESVQHFYMRL AGFCASTTCL YAGLRAALQR ARPEIESDME VFDYYFEHLT SQTVCCSTPF MRFAGVENST LASCIL TTP DLSSEWDVTQ ALYRHLGRYL FQRAGVGVGV TGAGQDGKHI SLLMRMINSH VEYHNYGCKR PVSVAAYMEP WHSQIFK FL ETKLPENHER CPGIFTGLFV PELFFKLFRD TPWSDWYLFD PKDAGDLERL YGEEFEREYY RLVTAGKFCG RVSIKSLM F SIVNCAVKAG SPFILLKEAC NAHFWRDLQG EAMNAANLCA EVLQPSRKSV ATCNLANICL PRCLVNAPLA VRAQRADTQ GDELLLALPR LSVTLPGEGA VGDGFSLARL RDATQCATFV VACSILQGSP TYDSRDMASM GLGVQGLADV FADLGWQYTD PPSRSLNKE IFEHMYFTAL CTSSLIGLHT RKIFPGFKQS KYAGGWFHWH DWAGTDLSIP REIWSRLSER IVRDGLFNSQ F IALMPTSG CAQVTGCSDA FYPFYANAST KVTNKEEALR PNRSFWRHVR LDDREALNLV GGRVSCLPEA LRQRYLRFQT AF DYNQEDL IQMSRDRAPF VDQSQSHSLF LREEDAARAS TLANLLVRSY ELGLKTIMYY CRIEKAADLG VMECKASAAL SVP REEQNE RSPAEQMPPR PMEPAQVAGP VDIMSKGPGE GPGGWCVPGG LEVCYKYRQL FSEDDLLETD GFTERACESC Q

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分子 #2: DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3B

分子名称: DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: 活性化誘導シチジンデアミナーゼ
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 25.342541 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDPDTFTFNF NNDPLVLRRR QTYLCYEVER LDNGTWVLMD QHMGFLCNEA KNLLCGFYGR HAELRFLDLV PSLQLDPAQI YRVTWFISW SPCFSWGCAG EVRAFLQENT HVRLRIFAAR IYDYDPLYKE ALQMLRDAGA QVSIMTYDEF EYCWDTFVYR Q GCPFQPWD ...文字列:
MDPDTFTFNF NNDPLVLRRR QTYLCYEVER LDNGTWVLMD QHMGFLCNEA KNLLCGFYGR HAELRFLDLV PSLQLDPAQI YRVTWFISW SPCFSWGCAG EVRAFLQENT HVRLRIFAAR IYDYDPLYKE ALQMLRDAGA QVSIMTYDEF EYCWDTFVYR Q GCPFQPWD GLEEHSQALS GRLRAILQNQ GNKLGPEQKL ISEEDLNSAV DHHHHHH

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分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 1.2 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.55 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 243192

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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