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- EMDB-23560: 5-fold sub-particle reconstruction from Trichomonas vaginalis vir... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23560
タイトル5-fold sub-particle reconstruction from Trichomonas vaginalis virus 2 capsid
マップデータTVV viral Capsid sub-particle (C5)
試料
  • ウイルス: Trichomonas vaginalis virus 2 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid proteinカプシド
キーワードCapsid (カプシド) / Viral Protein (ウイルスタンパク質)
機能・相同性カプシド
機能・相同性情報
生物種Trichomonas vaginalis virus 2 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Zhou ZH / Stevens AW
資金援助 米国, 10件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)DE028583 米国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)DE025567 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI094386 米国
National Institutes of Health/Office of the Director1S10OD018111 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1U24GM116792 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI103182 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R33AI119721 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI007323 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DBI-1338135 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1548924 米国
引用ジャーナル: mBio / 年: 2021
タイトル: Atomic Structure of the Trichomonas vaginalis Double-Stranded RNA Virus 2.
著者: Alexander Stevens / Katherine Muratore / Yanxiang Cui / Patricia J Johnson / Z Hong Zhou /
要旨: , the causative pathogen for the most common nonviral sexually transmitted infection worldwide, is itself frequently infected with one or more of the four types of small double-stranded RNA (dsRNA) ..., the causative pathogen for the most common nonviral sexually transmitted infection worldwide, is itself frequently infected with one or more of the four types of small double-stranded RNA (dsRNA) viruses (TVV1 to 4, genus , family ). Each TVV encloses a nonsegmented genome within a single-layered capsid and replicates entirely intracellularly, like many dsRNA viruses, and unlike those in the family. Here, we have determined the structure of TVV2 by cryo-electron microscopy (cryoEM) at 3.6 Å resolution and derived an atomic model of its capsid. TVV2 has an icosahedral, T = 2*, capsid comprised of 60 copies of the icosahedral asymmetric unit (a dimer of the two capsid shell protein [CSP] conformers, CSP-A and CSP-B), typical of icosahedral dsRNA virus capsids. However, unlike the robust CSP-interlocking interactions such as the use of auxiliary "clamping" proteins among , only lateral CSP interactions are observed in TVV2, consistent with an assembly strategy optimized for TVVs' intracellular-only replication cycles within their protozoan host. The atomic model reveals both a mostly negatively charged capsid interior, which is conducive to movement of the loosely packed genome, and channels at the 5-fold vertices, which we suggest as routes of mRNA release during transcription. Structural comparison of TVV2 to the L-A virus reveals a conserved helix-rich fold within the CSP and putative guanylyltransferase domain along the capsid exterior, suggesting conserved mRNA maintenance strategies among This first atomic structure of a TVV provides a framework to guide future biochemical investigations into the interplay between and its viruses. viruses (TVVs) are double-stranded RNA (dsRNA) viruses that cohabitate in , the causative pathogen of trichomoniasis, the most common nonviral sexually transmitted disease worldwide. Featuring an unsegmented dsRNA genome encoding a single capsid shell protein (CSP), TVVs contrast with multisegmented dsRNA viruses, such as the diarrhea-causing rotavirus, whose larger genome is split into 10 dsRNA segments encoding 5 unique capsid proteins. To determine how TVVs incorporate the requisite functionalities for viral replication into their limited proteome, we derived the atomic model of TVV2, a first for TVVs. Our results reveal the intersubunit interactions driving CSP association for capsid assembly and the properties that govern organization and maintenance of the viral genome. Structural comparison between TVV2 capsids and those of distantly related dsRNA viruses indicates conserved strategies of nascent RNA release and a putative viral guanylyltransferase domain implicated in the cytoplasmic maintenance of viral messenger and genomic RNA.
履歴
登録2021年3月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年4月7日-
マップ公開2021年4月7日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.014
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.014
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7lwy
  • 表面レベル: 0.014
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7lwy
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23560.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23560.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈TVV viral Capsid sub-particle (C5)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.36 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.014 / ムービー #1: 0.014
最小 - 最大-0.021746783 - 0.050101865
平均 (標準偏差)0.00026565584 (±0.002994053)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 348.16 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.361.361.36
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z348.160348.160348.160
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ160160160
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0220.0500.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Trichomonas vaginalis virus 2

全体名称: Trichomonas vaginalis virus 2 (ウイルス)
要素
  • ウイルス: Trichomonas vaginalis virus 2 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: Capsid proteinカプシド

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超分子 #1: Trichomonas vaginalis virus 2

超分子名称: Trichomonas vaginalis virus 2 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Virus particles isolated from lysed trichomonas vaginalis
NCBI-ID: 674954 / 生物種: Trichomonas vaginalis virus 2 / Sci species strain: 2 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Trichomonas vaginalis G3 (ちつほねまくむし)
株: G3
分子量理論値: 9.40 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: Capsid / 直径: 430.0 Å / T番号(三角分割数): 1

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分子 #1: Capsid protein

分子名称: Capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Trichomonas vaginalis virus 2 (ウイルス)
分子量理論値: 74.037117 KDa
配列文字列: SNPRLTKVLD EMSKKPCVNI NEIRKMIRNF QPQFIQPRNG NRPNAQPRTV DSFEWVVRIQ STVETQLLGA TNTVPQQTLN LDISFTDDS TTITPASIPG SISMLDNSRH IPAIQSMIQN FKARYLGSLQ DTAQLQSPQY PQLLAYLFGQ LIAIKDRLDL F RPSNPLSL ...文字列:
SNPRLTKVLD EMSKKPCVNI NEIRKMIRNF QPQFIQPRNG NRPNAQPRTV DSFEWVVRIQ STVETQLLGA TNTVPQQTLN LDISFTDDS TTITPASIPG SISMLDNSRH IPAIQSMIQN FKARYLGSLQ DTAQLQSPQY PQLLAYLFGQ LIAIKDRLDL F RPSNPLSL ADALFGFTLA QNARPRYDDH RHAKACQGPL VIPAATNSDC GPCGFVQINA NQGLTLPLGA CLFVNPETVN DQ SFQDFLW LIFATHHRMP NQMQNNWPFS LNIVSTCAAP GRQAPHAGEL TDERVRLALD TGHRILLSMF NDDEETLRYY QRK GIETMF RPCCFYTEGG LLRKATRYVS MVPLNGLYYY NGATSYVVSP IHTDAHPGIT AAIESFVDIM VLQAVFSFSG PKVV AAKVN ASQIDAAMVF GPAVAEGDGF VYDPLRPAPP LSAFYTEFIH RPAEQRIFQM AMSQIYGSHA PLIIANVINS IHNCK TKIV NNKLRATFVR RPPGAPHLKA DTAIINRFHD PELAYALGIL ADGIAPLDGS HEYNVLDELD YLFNGGDIRN CFGLNA LNT RGLGQIVHIR PKREPGKRPR RGFYTTLDGQ VHPVTQDAPL DEIYHWRDHG NLTRPYSCHI LDSQGLEFAD VSNGRSR GK ILVVVNSPLK TCAAYQGPSF APK

UniProtKB: カプシド

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
150.0 mMNaCl塩化ナトリウムSodium Chloride塩化ナトリウム
50.0 mMTrisトリスヒドロキシメチルアミノメタンtris(hydroxymethyl)aminomethane
2.0 mMMgCl2Magnesium Chloride
1.0 mMDTTDithiothreitolジチオトレイトール
1.0 XHALTHalt Protease Inhibitor Cocktail (100X)

詳細: Sterile Solution was prepared fresh to prevent contamination.
グリッドモデル: PELCO Ultrathin Carbon with Lacey Carbon / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE
詳細: The grids were manually plunged into liquid ethane..

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 105000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / 実像数: 2177 / 平均露光時間: 0.2 sec. / 平均電子線量: 17.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 5076
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: a gaussian ball
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C5 (5回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 29916

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原子モデル構築 1

詳細Model was manually built into EM map using Coot, then PHENIX was used for real-space refinement
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-7lwy:
TVV viral capsid protein

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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