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- EMDB-20060: In situ structure of Rotavirus RNA-dependent RNA polymerase at tr... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20060
タイトルIn situ structure of Rotavirus RNA-dependent RNA polymerase at transcript-elongated state
マップデータem-volume_P1
試料
  • ウイルス: Rotavirus A (ロタウイルス A)
    • RNA: RNA (5'-R(P*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*A)-3')
    • RNA: RNA (5'-R(P*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*A)-3')
    • タンパク質・ペプチド: RNA-dependent RNA polymerase of rotavirus A
    • タンパク質・ペプチド: Inner capsid protein VP2
  • リガンド: URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATEグアノシン三リン酸
キーワードRNA-dependent RNA polymerase (RNA依存性RNAポリメラーゼ) / capsid shell protein / transcription (転写 (生物学)) / in situ structure / rotavirus (ロタウイルス) / transcriptional factors / reovirus / VIRUS (ウイルス) / viral protein-rna-transferase complex (ウイルス性)
機能・相同性
機能・相同性情報


T=2 icosahedral viral capsid / viral inner capsid / viral genome replication / virion component / viral nucleocapsid / RNA依存性RNAポリメラーゼ / RNA-dependent RNA polymerase activity / nucleotide binding / DNA-templated transcription / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Rotavirus VP2 / Rotavirus VP2 protein / Rotavirus VP1 RNA-directed RNA polymerase, C-terminal / Viral RNA-directed RNA polymerase, 4-helical domain / Rotavirus VP1 C-terminal domain / RNA-directed RNA polymerase, luteovirus / Viral RNA-directed RNA-polymerase / RNA-directed RNA polymerase, reovirus / RdRp of Reoviridae dsRNA viruses catalytic domain profile. / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA依存性RNAポリメラーゼ / Inner capsid protein VP2
類似検索 - 構成要素
生物種Rotavirus A (ロタウイルス A)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Ding K / Chang T
資金援助 米国, 8件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI094386 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM071940 米国
National Institutes of Health/National Institute of Dental and Craniofacial Research (NIH/NIDCR)DE025567 米国
National Institutes of Health/National Center for Research Resources (NIH/NCRR)1S10RR23057 米国
National Institutes of Health/Office of the Director1S10OD018111 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U24GM116792 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DBI-1338135 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1548924 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: In situ structures of rotavirus polymerase in action and mechanism of mRNA transcription and release.
著者: Ke Ding / Cristina C Celma / Xing Zhang / Thomas Chang / Wesley Shen / Ivo Atanasov / Polly Roy / Z Hong Zhou /
要旨: Transcribing and replicating a double-stranded genome require protein modules to unwind, transcribe/replicate nucleic acid substrates, and release products. Here we present in situ cryo-electron ...Transcribing and replicating a double-stranded genome require protein modules to unwind, transcribe/replicate nucleic acid substrates, and release products. Here we present in situ cryo-electron microscopy structures of rotavirus dsRNA-dependent RNA polymerase (RdRp) in two states pertaining to transcription. In addition to the previously discovered universal "hand-shaped" polymerase core domain shared by DNA polymerases and telomerases, our results show the function of N- and C-terminal domains of RdRp: the former opens the genome duplex to isolate the template strand; the latter splits the emerging template-transcript hybrid, guides genome reannealing to form a transcription bubble, and opens a capsid shell protein (CSP) to release the transcript. These two "helicase" domains also extensively interact with CSP, which has a switchable N-terminal helix that, like cellular transcriptional factors, either inhibits or promotes RdRp activity. The in situ structures of RdRp, CSP, and RNA in action inform mechanisms of not only transcription, but also replication.
履歴
登録2019年4月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年4月10日-
マップ公開2019年5月22日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0175
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6ogz
  • 表面レベル: 0.0175
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6ogz
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20060.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20060.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 70.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈em-volume_P1
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.34 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0175 / ムービー #1: 0.0175
最小 - 最大-0.09637474 - 0.13541356
平均 (標準偏差)0.0010679516 (±0.00976145)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ264264264
Spacing264264264
セルA=B=C: 353.76 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.341.341.34
M x/y/z264264264
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z353.760353.760353.760
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ513513513
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS264264264
D min/max/mean-0.0960.1350.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Rotavirus A

全体名称: Rotavirus A (ロタウイルス A)
要素
  • ウイルス: Rotavirus A (ロタウイルス A)
    • RNA: RNA (5'-R(P*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*A)-3')
    • RNA: RNA (5'-R(P*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*A)-3')
    • タンパク質・ペプチド: RNA-dependent RNA polymerase of rotavirus A
    • タンパク質・ペプチド: Inner capsid protein VP2
  • リガンド: URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATEグアノシン三リン酸

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超分子 #1: Rotavirus A

超分子名称: Rotavirus A / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4 / NCBI-ID: 28875 / 生物種: Rotavirus A / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No

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分子 #1: RNA (5'-R(P*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*A)-3')

分子名称: RNA (5'-R(P*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*A)-3')
タイプ: rna / ID: 1 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Rotavirus A (ロタウイルス A)
分子量理論値: 5.673388 KDa
配列文字列:
UAUAUAUAUA UAUAUAUA

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分子 #2: RNA (5'-R(P*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*A)-3')

分子名称: RNA (5'-R(P*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*AP*UP*A)-3')
タイプ: rna / ID: 2 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Rotavirus A (ロタウイルス A)
分子量理論値: 5.367222 KDa
配列文字列:
AUAUAUAUAU AUAUAUA

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分子 #3: RNA-dependent RNA polymerase of rotavirus A

分子名称: RNA-dependent RNA polymerase of rotavirus A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RNA依存性RNAポリメラーゼ
由来(天然)生物種: Rotavirus A (ロタウイルス A)
分子量理論値: 125.276305 KDa
配列文字列: MGKYNLILSE YLSFIYNSQS AVQIPIYYSS NSELENRCIE FHSKCLENSK NGLSLKKLFV EYSDVIENAT LLSILSYSYD KYNAVERKL VKYAKGKPLE ADLTVNELDY ENNKITSELF PTAEEYTDLL MDPAILTSLS SNLNAVMFWL EKHENDVAEK L KIYKRRLD ...文字列:
MGKYNLILSE YLSFIYNSQS AVQIPIYYSS NSELENRCIE FHSKCLENSK NGLSLKKLFV EYSDVIENAT LLSILSYSYD KYNAVERKL VKYAKGKPLE ADLTVNELDY ENNKITSELF PTAEEYTDLL MDPAILTSLS SNLNAVMFWL EKHENDVAEK L KIYKRRLD LFTIVASTVN KYGVPRHNAK YRYEYEVMKD KPYYLVTWAN SSIEMLMSVF SHEDYLIARE LIVLSYSNRS TL AKLVSSP MSILVALVDI NGTFITNEEL ELEFSNKYVR AIVPDQTFDE LKQMLDNMRK AGLTDIPKMI QDWLVDCSIE KFP LMAKIY SWSFHVGFRK QKMLDAALDQ LKTEYTEDVD DEMYREYTML IRDEVVKMLE EPVKHDDHLL QDSELAGLLS MSSA SNGES RQLKFGRKTI FSTKKNMHVM DDMANGRYTP GIIPPVNVDK PIPLGRRDVP GRRTRIIFIL PYEYFIAQHA VVEKM LIYA KHTREYAEFY SQSNQLLSYG DVTRFLSNNS MVLYTDVSQW DSSQHNTQPF RKGIIMGLDM LANMTNDARV IQTLNL YKQ TQINLMDSYV QIPDGNVIKK IQYGAVASGE KQTKAANSIA NLALIKTVLS RISNKYSFAT KIIRVDGDDN YAVLQFN TE VTKQMVQDVS NDVRETYARM NTKVKALVST VGIEIAKRYI AGGKIFFRAG INLLNNEKKG QSTQWDQAAV LYSNYIVN R LRGFETDREF ILTKIMQMTS VAITGSLRLF PSERVLTTNS TFKVFDSEDF IIEYGTTDDE VYIQRAFMSL SSQKSGIAD EIAASSTFKN YVSRLSEQLL FSKNNIVSRG IALTEKAKLN SYAPISLEKR RAQISALLTM LQKPVTFKSS KITINDILRD IKPFFTVNE AHLPIQYQKF MPTLPDNVQY IIQCIGSRTY QIEDDGSKSA ISRLISKYSV YKPSIEELYK VISLHENEIQ L YLISLGIP KIDADTYVGS KIYSQDKYRI LESYVYNLLS INYGCYQLFD FNSPDLEKLI RIPFKGKIPA VTFILHLYAK LE VINHAIK NGSWISLFCN YPKSEMIKLW KKMWNITSLR SPYTNANFFQ D

UniProtKB: RNA依存性RNAポリメラーゼ

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分子 #4: Inner capsid protein VP2

分子名称: Inner capsid protein VP2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rotavirus A (ロタウイルス A)
分子量理論値: 103.425992 KDa
配列文字列: MAYRKRGARR ETNLKQDDRM QEKEENKNVN TNSENKNATK PQLSEKVLSQ KEEVITDNQE EIKIADEVKK SNKEESKQLL EVLKTKEEH QKEVQYEILQ KTIPTFEPKE SILKKLEDIK PEQVKKQTKL FRIFEPRQLP VYRANGEKEL RNRWYWKLKR D TLPDGDYD ...文字列:
MAYRKRGARR ETNLKQDDRM QEKEENKNVN TNSENKNATK PQLSEKVLSQ KEEVITDNQE EIKIADEVKK SNKEESKQLL EVLKTKEEH QKEVQYEILQ KTIPTFEPKE SILKKLEDIK PEQVKKQTKL FRIFEPRQLP VYRANGEKEL RNRWYWKLKR D TLPDGDYD VREYFLNLYD QVLTEMPDYL LLKDMAVENK NSRDAGKVVD SETAAICDAI FQDEETEGVV RRFIAEMRQR VQ ADRNVVN YPSILHPIDH AFNEYFLQHQ LVEPLNNDII FNYIPERIRN DVNYILNMDR NLPSTARYIR PNLLQDRLNL HDN FESLWD TITTSNYILA RSVVPDLKEL VSTEAQIQKM SQDLQLEALT IQSETQFLTG INSQAANDCF KTLIAAMLSQ RTMS LDFVT TNYMSLISGM WLLTVVPNDM FIRESLVACQ LAIINTIIYP AFGMQRMHYR NGDPQTPFQI AEQQIQNFQV ANWLH FVNN NQFRQVVIDG VLNQVLNDNI RNGHVVNQLM EALMQLSRQQ FPTMPVDYKR SIQRGILLLS NRLGQLVDLT RLLAYN YET LMACITMNMQ HVQTLTTEKL QLTSVTSLCM LIGNATVIPS PQTLFHYYNV NVNFHSNYNE RINDAVAIIT AANRLNL YQ KKMKSIVEDF LKRLQIFDIS RVPDDQMYRL RDRLRLLPVE IRRLDIFNLI LMNMEQIERA SDKIAQGVII AYRDMQLE R DEMYGYVNIA RNLDGFQQIN LEELMRTGDY AQITNMLLNN QPVALVGALP FITDSSVISL VAKLDATVFA QIVKLRKVD TLKPILYKIN SDSNDFYLVA NYDWVPTSTT KVYKQIPQQF DFRASMHMLT SNLTFTVYSD LLAFVSADTV EPINAVAFDN MRIMNEL

UniProtKB: Inner capsid protein VP2

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分子 #5: URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: UTP
分子量理論値: 484.141 Da
Chemical component information

ChemComp-UTP:
URIDINE 5'-TRIPHOSPHATE / UTP / UTP*YM / ウリジン三リン酸

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分子 #6: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM / グアノシン三リン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / 平均電子線量: 18.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Gaussian Ball
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0) / 使用した粒子像数: 411438

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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