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- EMDB-13346: Single-particle cryo-EM reconstruction of the tetrahedral 24mer o... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13346
タイトルSingle-particle cryo-EM reconstruction of the tetrahedral 24mer of Hsp17 from Caenorhabditis elegans
マップデータ
試料
  • 複合体: Tetrahedral oligomer (24mer) of Hsp17
    • タンパク質・ペプチド: SHSP domain-containing protein
機能・相同性Alpha crystallin/Small heat shock protein, animal type / Hsp20/alpha crystallin family / Small heat shock protein (sHSP) domain profile. / Alpha crystallin/Hsp20 domain / HSP20-like chaperone / unfolded protein binding / response to heat / protein refolding / SHSP domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.49 Å
データ登録者Rossa B / Weinkauf S / Buchner J
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)SFB1035 ドイツ
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2023
タイトル: The permanently chaperone-active small heat shock protein Hsp17 from Caenorhabditis elegans exhibits topological separation of its N-terminal regions.
著者: Annika Strauch / Benjamin Rossa / Fabian Köhler / Simon Haeussler / Moritz Mühlhofer / Florian Rührnößl / Caroline Körösy / Yevheniia Bushman / Barbara Conradt / Martin Haslbeck / ...著者: Annika Strauch / Benjamin Rossa / Fabian Köhler / Simon Haeussler / Moritz Mühlhofer / Florian Rührnößl / Caroline Körösy / Yevheniia Bushman / Barbara Conradt / Martin Haslbeck / Sevil Weinkauf / Johannes Buchner /
要旨: Small Heat shock proteins (sHsps) are a family of molecular chaperones that bind nonnative proteins in an ATP-independent manner. Caenorhabditis elegans encodes 16 different sHsps, among them Hsp17, ...Small Heat shock proteins (sHsps) are a family of molecular chaperones that bind nonnative proteins in an ATP-independent manner. Caenorhabditis elegans encodes 16 different sHsps, among them Hsp17, which is evolutionarily distinct from other sHsps in the nematode. The structure and mechanism of Hsp17 and how these may differ from other sHsps remain unclear. Here, we find that Hsp17 has a distinct expression pattern, structural organization, and chaperone function. Consistent with its presence under nonstress conditions, and in contrast to many other sHsps, we determined that Hsp17 is a mono-disperse, permanently active chaperone in vitro, which interacts with hundreds of different C. elegans proteins under physiological conditions. Additionally, our cryo-EM structure of Hsp17 reveals that in the 24-mer complex, 12 N-terminal regions are involved in its chaperone function. These flexible regions are located on the outside of the spherical oligomer, whereas the other 12 N-terminal regions are engaged in stabilizing interactions in its interior. This allows the same region in Hsp17 to perform different functions depending on the topological context. Taken together, our results reveal structural and functional features that further define the structural basis of permanently active sHsps.
履歴
登録2021年8月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年12月14日-
マップ公開2022年12月14日-
更新2023年1月4日-
現状2023年1月4日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_13346.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13346.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.09 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.37
最小 - 最大-0.55706316 - 1.4202365
平均 (標準偏差)0.0012313685 (±0.084626175)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 327.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_13346_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_13346_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_13346_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Tetrahedral oligomer (24mer) of Hsp17

全体名称: Tetrahedral oligomer (24mer) of Hsp17
要素
  • 複合体: Tetrahedral oligomer (24mer) of Hsp17
    • タンパク質・ペプチド: SHSP domain-containing protein

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超分子 #1: Tetrahedral oligomer (24mer) of Hsp17

超分子名称: Tetrahedral oligomer (24mer) of Hsp17 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)
分子量理論値: 422 KDa

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分子 #1: SHSP domain-containing protein

分子名称: SHSP domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)
分子量理論値: 17.44251 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列:
MDRRFPPFSP FFNHGRFFDD VDFDRHMIRP YWADQTMLTG HRVGDAIDVV NNDQEYNVSV DVSQFEPEEL KVNIVDNQLI IEGKHNEKT DKYGQVERHF VRKYNLPTGV RPEQIKSELS NNGVLTVKYE KNQEQQPKSI PITIVPKRN

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: PBS
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 支持フィルム - Film thickness: 20.0 nm / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 20 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 70 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: waiting time 0, blotting force 5, blotting time 2.5.
詳細This sample was monodisperse

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2568 / 平均電子線量: 55.0 e/Å2
詳細: Images were recorded in CDS mode as tif-stacks with 30 frames.
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 663141
詳細: Gautomatch automatic picking yielded an initial dataset that was used to generate templates for cryoSPARC2 template picking.
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab-initio reconstruction
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: T (正4面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.49 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2) / 使用した粒子像数: 187116
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7pe3:
Pseudo-atomic model of the tetrahedral 24mer of Hsp17 from Caenorhabditis elegans

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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