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万見
- EMDB-13258: TmHydABC- T. maritima bifurcating hydrogenase with bridge domain up -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-13258
タイトルTmHydABC- T. maritima bifurcating hydrogenase with bridge domain up
マップデータ
試料
  • 複合体: Open bridge conformation TmHydABC bifurcating hydrogenase
    • タンパク質・ペプチド: Fe-hydrogenase, subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: Fe-hydrogenase, subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: Fe-hydrogenase, subunit gamma
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER鉄・硫黄クラスター
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: FLAVIN MONONUCLEOTIDEフラビンモノヌクレオチド
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: water水
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrogenase (NAD+, ferredoxin) / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / ATP synthesis coupled electron transport / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / 生体膜 / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
NADP-reducing hydrogenase subunit HndA / 4Fe-4S dicluster domain / Iron hydrogenase, small subunit / Iron hydrogenase small subunit / Iron hydrogenase small subunit / Iron hydrogenase, large subunit, C-terminal / Iron hydrogenase / Iron only hydrogenase large subunit, C-terminal domain / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 1. ...NADP-reducing hydrogenase subunit HndA / 4Fe-4S dicluster domain / Iron hydrogenase, small subunit / Iron hydrogenase small subunit / Iron hydrogenase small subunit / Iron hydrogenase, large subunit, C-terminal / Iron hydrogenase / Iron only hydrogenase large subunit, C-terminal domain / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 1. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 75kDa subunit, conserved site / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 24 Kd subunit signature. / NuoE domain / NADH-quinone oxidoreductase subunit E-like / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G, iron-sulphur binding / His(Cys)3-ligated-type [4Fe-4S] domain profile. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / 4Fe-4S dicluster domain / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Bifurcating [FeFe] hydrogenase beta subunit / Bifurcating [FeFe] hydrogenase alpha subunit / Bifurcating [FeFe] hydrogenase gamma subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima MSB8 (テルモトガ・マリティマ) / Thermotoga maritima (strain ATCC 43589 / DSM 3109 / JCM 10099 / NBRC 100826 / MSB8) (テルモトガ・マリティマ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Furlan C / Chongdar N / Gupta P / Lubitz W / Ogata H / Blaza JN / Birrell JA
資金援助 英国, ドイツ, 日本, 3件
OrganizationGrant number国
UK Research and Innovation (UKRI)MR/T040742/1 英国
German Research Foundation (DFG)BI 2198/1-1 ドイツ
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)16K21748 日本
引用ジャーナル: Elife / 年: 2022
タイトル: Structural insight on the mechanism of an electron-bifurcating [FeFe] hydrogenase.
著者: Chris Furlan / Nipa Chongdar / Pooja Gupta / Wolfgang Lubitz / Hideaki Ogata / James N Blaza / James A Birrell /
要旨: Electron bifurcation is a fundamental energy conservation mechanism in nature in which two electrons from an intermediate-potential electron donor are split so that one is sent along a high-potential ...Electron bifurcation is a fundamental energy conservation mechanism in nature in which two electrons from an intermediate-potential electron donor are split so that one is sent along a high-potential pathway to a high-potential acceptor and the other is sent along a low-potential pathway to a low-potential acceptor. This process allows endergonic reactions to be driven by exergonic ones and is an alternative, less recognized, mechanism of energy coupling to the well-known chemiosmotic principle. The electron-bifurcating [FeFe] hydrogenase from (HydABC) requires both NADH and ferredoxin to reduce protons generating hydrogen. The mechanism of electron bifurcation in HydABC remains enigmatic in spite of intense research efforts over the last few years. Structural information may provide the basis for a better understanding of spectroscopic and functional information. Here, we present a 2.3 Å electron cryo-microscopy structure of HydABC. The structure shows a heterododecamer composed of two independent 'halves' each made of two strongly interacting HydABC heterotrimers connected via a [4Fe-4S] cluster. A central electron transfer pathway connects the active sites for NADH oxidation and for proton reduction. We identified two conformations of a flexible iron-sulfur cluster domain: a 'closed bridge' and an 'open bridge' conformation, where a Zn site may act as a 'hinge' allowing domain movement. Based on these structural revelations, we propose a possible mechanism of electron bifurcation in HydABC where the flavin mononucleotide serves a dual role as both the electron bifurcation center and as the NAD reduction/NADH oxidation site.
履歴
登録2021年7月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年9月14日-
マップ公開2022年9月14日-
更新2022年9月14日-
現状2022年9月14日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_13258.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_13258.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 134.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.824 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.01
最小 - 最大-0.14934593 - 0.2409231
平均 (標準偏差)0.00012105421 (±0.004913924)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ328328328
Spacing328328328
セルA=B=C: 270.272 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_13258_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: #1

ファイルemd_13258_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_13258_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_13258_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Open bridge conformation TmHydABC bifurcating hydrogenase

全体名称: Open bridge conformation TmHydABC bifurcating hydrogenase
要素
  • 複合体: Open bridge conformation TmHydABC bifurcating hydrogenase
    • タンパク質・ペプチド: Fe-hydrogenase, subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: Fe-hydrogenase, subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: Fe-hydrogenase, subunit gamma
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER鉄・硫黄クラスター
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: FLAVIN MONONUCLEOTIDEフラビンモノヌクレオチド
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: water水

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超分子 #1: Open bridge conformation TmHydABC bifurcating hydrogenase

超分子名称: Open bridge conformation TmHydABC bifurcating hydrogenase
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Thermotoga maritima MSB8 (テルモトガ・マリティマ)
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
分子量理論値: 640 KDa

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分子 #1: Fe-hydrogenase, subunit alpha

分子名称: Fe-hydrogenase, subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: hydrogenase (NAD+, ferredoxin)
由来(天然)生物種: Thermotoga maritima (strain ATCC 43589 / DSM 3109 / JCM 10099 / NBRC 100826 / MSB8) (テルモトガ・マリティマ)
株: ATCC 43589 / DSM 3109 / JCM 10099 / NBRC 100826 / MSB8
分子量理論値: 72.351391 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MKIYVDGREV IINDNERNLL EALKNVGIEI PNLCYLSEAS IYGACRMCLV EINGQITTSC TLKPYEGMKV KTNTPEIYEM RRNILELIL ATHNRDCTTC DRNGSCKLQK YAEDFGIRKI RFEALKKEHV RDESAPVVRD TSKCILCGDC VRVCEEIQGV G VIEFAKRG ...文字列:
MKIYVDGREV IINDNERNLL EALKNVGIEI PNLCYLSEAS IYGACRMCLV EINGQITTSC TLKPYEGMKV KTNTPEIYEM RRNILELIL ATHNRDCTTC DRNGSCKLQK YAEDFGIRKI RFEALKKEHV RDESAPVVRD TSKCILCGDC VRVCEEIQGV G VIEFAKRG FESVVTTAFD TPLIETECVL CGQCVAYCPT GALSIRNDID KLIEALESDK IVIGMIAPAV RAAIQEEFGI DE DVAMAEK LVSFLKTIGF DKVFDVSFGA DLVAYEEAHE FYERLKKGER LPQFTSCCPA WVKHAEHTYP QYLQNLSSVK SPQ QALGTV IKKIYARKLG VPEEKIFLVS FMPCTAKKFE AEREEHEGIV DIVLTTRELA QLIKMSRIDI NRVEPQPFDR PYGV SSQAG LGFGKAGGVF SCVLSVLNEE IGIEKVDVKS PEDGIRVAEV TLKDGTSFKG AVIYGLGKVK KFLEERKDVE IIEVM ACNY GCVGGGGQPY PNDSRIREHR AKVLRDTMGI KSLLTPVENL FLMKLYEEDL KDEHTRHEIL HTTYRPRRRY PEKDVE ILP VPNGEKRTVK VCLGTSCYTK GSYEILKKLV DYVKENDMEG KIEVLGTFCV ENCGASPNVI VDDKIIGGAT FEKVLEE LS KNG

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分子 #2: Fe-hydrogenase, subunit beta

分子名称: Fe-hydrogenase, subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: hydrogenase (NAD+, ferredoxin)
由来(天然)生物種: Thermotoga maritima (strain ATCC 43589 / DSM 3109 / JCM 10099 / NBRC 100826 / MSB8) (テルモトガ・マリティマ)
株: ATCC 43589 / DSM 3109 / JCM 10099 / NBRC 100826 / MSB8
分子量理論値: 68.769406 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MFKNAKEFVQ YANKLKTLRE KKLNGVSIYV CVGTGCTAKG ALKVYSAFEE ELKKRNLLGQ VTLEKIDDDK VTLNRTGCCG RCSSGPLVK IMPYRFFYSN VAPEDVPEIV DRTVLKGEPI ERLFLTDPLT GEKVPRIEDT TLFKNQDFYI MEAIGESECD S IEDYIARS ...文字列:
MFKNAKEFVQ YANKLKTLRE KKLNGVSIYV CVGTGCTAKG ALKVYSAFEE ELKKRNLLGQ VTLEKIDDDK VTLNRTGCCG RCSSGPLVK IMPYRFFYSN VAPEDVPEIV DRTVLKGEPI ERLFLTDPLT GEKVPRIEDT TLFKNQDFYI MEAIGESECD S IEDYIARS GYESLVKALT SMTPEEIIET VKASGLRGRG GGGFPTGLKW EFTRKAQGDI KFVVCNGDEG DPGAFMNRTL LE RDPHLVL EGMIIAGYAV GAQKGYAYIR AEYPFAVKMF KKAIEDARKL GLLGENILGT GFSFDLEVKE GAGAFVCGEE TAL LASIEG KRGMPRPKPP FPAQSGLWGK PTLINNVETY ANIPRILRDG VENYRKRGTE NSPGTKMFSV AGPLKATGII EVEF GTTLR DIIYNICGGF VEGEEFKAVQ IGGPSGACLS EDFIDMPLDY DTLKKADAMV GSGGIVVITK KTCMVEVARF FLDFT KRES CGKCVPCREG TMQAYNILEK FTHGKATYED LKTLEHLSKT IKTASLCGLG KTAPNPILST LKLFREEYIA HIEGEC PSG MCTAFKKYVI NPDICKGCGL CARSCPQNAI TGERGKPYTI DQEKCVKCGL CASKCPFKAI ELV

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分子 #3: Fe-hydrogenase, subunit gamma

分子名称: Fe-hydrogenase, subunit gamma / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3
詳細: M initiation codon AS is a linker WSHPQFEK strep tag SGGGGG is a linker ENLYFQ is tev sequence SA is a linker
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: hydrogenase (NAD+, ferredoxin)
由来(天然)生物種: Thermotoga maritima (strain ATCC 43589 / DSM 3109 / JCM 10099 / NBRC 100826 / MSB8) (テルモトガ・マリティマ)
株: ATCC 43589 / DSM 3109 / JCM 10099 / NBRC 100826 / MSB8
分子量理論値: 20.941172 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MASWSHPQFE KSGGGGGENL YFQGAVLALE RHFEKVEEIL KKYGYKRENL IKILLEIQEI YRYLPEDVIN YVSTAMGIPP AKIYGVATF YAQFSLKPKG KYTIMVCDGT ACHMAGSPEV LKAIEEETGL TPGNVTEDLM FSLDQVGCLG ACALAPVMVI N GEVYGNLT ...文字列:
MASWSHPQFE KSGGGGGENL YFQGAVLALE RHFEKVEEIL KKYGYKRENL IKILLEIQEI YRYLPEDVIN YVSTAMGIPP AKIYGVATF YAQFSLKPKG KYTIMVCDGT ACHMAGSPEV LKAIEEETGL TPGNVTEDLM FSLDQVGCLG ACALAPVMVI N GEVYGNLT ADKVKEILRK IKEKERESAN V

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分子 #4: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 7 / 式: SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄 / 鉄・硫黄クラスター

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分子 #5: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

分子名称: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 3 / 式: FES
分子量理論値: 175.82 Da
Chemical component information

ChemComp-FES:
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター

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分子 #6: FLAVIN MONONUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN MONONUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: FMN
分子量理論値: 456.344 Da
Chemical component information

ChemComp-FMN:
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / FMN / フラビンモノヌクレオチド

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分子 #7: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #8: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 157 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER / 水

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度名称
10.0 mMTris hydrochloride
150.0 mMNaCl塩化ナトリウム
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Purified by gel filtration

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 倍率（補正後）: 60700 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 165000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 実像数: 4790 / 平均露光時間: 6.0 sec. / 平均電子線量: 57.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 885306
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

4hea

初期 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 詳細: SGD
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 245000
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7p92:
TmHydABC- T. maritima bifurcating hydrogenase with bridge domain up

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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