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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-0938 | |||||||||
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タイトル | Structure of CLHM1 from Caenorhabditis Elegans | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 non-motile cilium / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / regulation of locomotion / voltage-gated calcium channel activity / monoatomic cation channel activity / calcium ion transmembrane transport / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Caenorhabditis elegans (センチュウ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.73 Å | |||||||||
データ登録者 | Yang WX / Wang YW / Zhang XC | |||||||||
資金援助 | 中国, 1件
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引用 | ジャーナル: Protein Sci / 年: 2020 タイトル: Cryo-electron microscopy structure of CLHM1 ion channel from Caenorhabditis elegans. 著者: Weixin Yang / Youwang Wang / Jianli Guo / Lingli He / Ye Zhou / Hui Zheng / Zhenfeng Liu / Ping Zhu / Xuejun C Zhang / 要旨: Calcium homeostasis modulators (CALHMs/CLHMs) comprise a family of pore-forming protein complexes assembling into voltage-gated, Ca -sensitive, nonselective channels. These complexes contain an ion- ...Calcium homeostasis modulators (CALHMs/CLHMs) comprise a family of pore-forming protein complexes assembling into voltage-gated, Ca -sensitive, nonselective channels. These complexes contain an ion-conduction pore sufficiently wide to permit the passing of ATP molecules serving as neurotransmitters. While their function and structure information is accumulating, the precise mechanisms of these channel complexes remain to be full understood. Here, we present the structure of the Caenorhabditis elegans CLHM1 channel in its open state solved through single-particle cryo-electron microscopy at 3.7-Å resolution. The transmembrane region of the channel structure of the dominant class shows an assembly of 10-fold rotational symmetry in one layer, and its cytoplasmic region is involved in additional twofold symmetrical packing in a tail-to-tail manner. Furthermore, we identified a series of amino acid residues critical for the regulation of CeCLHM1 channel using functional assays, electrophysiological analyses as well as structural-based analysis. Our structure and function analyses provide new insights into the mechanisms of CALHM channels. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_0938.map.gz | 12 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-0938-v30.xml emd-0938.xml | 9.3 KB 9.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_0938.png | 217.8 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0938 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0938 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_0938.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : predicted: CALHM1-like protein
全体 | 名称: predicted: CALHM1-like protein |
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要素 |
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-超分子 #1: predicted: CALHM1-like protein
超分子 | 名称: predicted: CALHM1-like protein / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ) |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
-分子 #1: Calcium homeostasis modulator protein
分子 | 名称: Calcium homeostasis modulator protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 20 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ) |
分子量 | 理論値: 37.308633 KDa |
組換発現 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
配列 | 文字列: MTTSINSVVT VFQNVFTNHG STLLNGILIA TTVGGQSLVR KLTFSCPCAY PLNIYHSLVF MFGPTAALLL IGITVNSTTW KLAHGFFFR VRDTRHSWKT TCVSWIEVLI QSSVAPIAWL FVVFLDGGYY RCYRSHEFCL ISDAILCKNS TILNSYASTS S FNKISDNG ...文字列: MTTSINSVVT VFQNVFTNHG STLLNGILIA TTVGGQSLVR KLTFSCPCAY PLNIYHSLVF MFGPTAALLL IGITVNSTTW KLAHGFFFR VRDTRHSWKT TCVSWIEVLI QSSVAPIAWL FVVFLDGGYY RCYRSHEFCL ISDAILCKNS TILNSYASTS S FNKISDNG KYCPPCICVP NPTDASYLEA ESQIYAWGLL LFSGVAAFLV ITCNRMCDKY TLVQRQYVET YKNVETQKFD AV AKEHASQ LAEHNARAFF GQKDWTKRDW DWVSGIPEVN NPLFARLRLI AAEKTQQTMY TPLQLWNDNK GYRIPQPDLQ LTQ IIVDET KED |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TALOS ARCTICA |
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電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
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最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.73 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 49000 |