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- EMDB-0438: Cryo-EM structure of NLRP6 PYD filament -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0438
タイトルCryo-EM structure of NLRP6 PYD filament
マップデータNLRP6 PYD filament
試料
  • 複合体: NLRP6 PYD
    • タンパク質・ペプチド: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 6
キーワードdeath domain fold / helical assembly / inflammasome (インフラマソーム) / SIGNALING PROTEIN / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


non-membrane-bounded organelle / regulation of mucus secretion / NLRP6 inflammasome complex assembly / neutrophil-mediated killing of gram-positive bacterium / NLRP6 inflammasome complex / positive regulation of interleukin-18-mediated signaling pathway / lipoteichoic acid binding / host-mediated regulation of intestinal microbiota composition / vasopressin receptor activity / acute inflammatory response to antigenic stimulus ...non-membrane-bounded organelle / regulation of mucus secretion / NLRP6 inflammasome complex assembly / neutrophil-mediated killing of gram-positive bacterium / NLRP6 inflammasome complex / positive regulation of interleukin-18-mediated signaling pathway / lipoteichoic acid binding / host-mediated regulation of intestinal microbiota composition / vasopressin receptor activity / acute inflammatory response to antigenic stimulus / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / canonical inflammasome complex / acute inflammatory response / pattern recognition receptor activity / pyroptosis / antiviral innate immune response / necroptotic process / negative regulation of type II interferon production / signaling adaptor activity / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / molecular condensate scaffold activity / regulation of autophagy / lipopolysaccharide binding / response to bacterium / peptide binding / wound healing / protein homooligomerization / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of inflammatory response / double-stranded RNA binding / regulation of inflammatory response / defense response to virus / 核膜 / defense response to Gram-positive bacterium / ATP binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / DAPIN domain / DAPIN domain profile. / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain ...NACHT, LRR and PYD domains-containing protein, helical domain HD2 / NLRC4 helical domain HD2 / NOD2, winged helix domain / NOD2 winged helix domain / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / DAPIN domain / DAPIN domain profile. / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / NACHT nucleoside triphosphatase / NACHT domain / NACHT-NTPase domain profile. / PAAD/DAPIN/Pyrin domain / Death-like domain superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Shen C / Fu TM / Wu H
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)Al124491 米国
National Institutes of Health/Eunice Kennedy Shriver National Institute of Child Health & Human Development (NIH/NICHD)HD087988 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2019
タイトル: Molecular mechanism for NLRP6 inflammasome assembly and activation.
著者: Chen Shen / Alvin Lu / Wen Jun Xie / Jianbin Ruan / Roberto Negro / Edward H Egelman / Tian-Min Fu / Hao Wu /
要旨: Inflammasomes are large protein complexes that trigger host defense in cells by activating inflammatory caspases for cytokine maturation and pyroptosis. NLRP6 is a sensor protein in the nucleotide- ...Inflammasomes are large protein complexes that trigger host defense in cells by activating inflammatory caspases for cytokine maturation and pyroptosis. NLRP6 is a sensor protein in the nucleotide-binding domain (NBD) and leucine-rich repeat (LRR)-containing (NLR) inflammasome family that has been shown to play multiple roles in regulating inflammation and host defenses. Despite the significance of the NLRP6 inflammasome, little is known about the molecular mechanism behind its assembly and activation. Here we present cryo-EM and crystal structures of NLRP6 pyrin domain (PYD). We show that NLRP6 PYD alone is able to self-assemble into filamentous structures accompanied by large conformational changes and can recruit the ASC adaptor using PYD-PYD interactions. Using molecular dynamics simulations, we identify the surface that the NLRP6 PYD filament uses to recruit ASC PYD. We further find that full-length NLRP6 assembles in a concentration-dependent manner into wider filaments with a PYD core surrounded by the NBD and the LRR domain. These findings provide a structural understanding of inflammasome assembly by NLRP6 and other members of the NLR family.
履歴
登録2018年12月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年1月23日-
マップ公開2019年1月23日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6ncv
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6ncv
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0438.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0438.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈NLRP6 PYD filament
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.1 / ムービー #1: 0.1
最小 - 最大-0.15548103 - 0.32674178
平均 (標準偏差)0.0038273952 (±0.01951139)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 190.79999 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z180180180
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z190.800190.800190.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS180180180
D min/max/mean-0.1550.3270.004

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : NLRP6 PYD

全体名称: NLRP6 PYD
要素
  • 複合体: NLRP6 PYD
    • タンパク質・ペプチド: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 6

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超分子 #1: NLRP6 PYD

超分子名称: NLRP6 PYD / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 6

分子名称: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 21 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.931579 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MDQPEAPCSS TGPRLAVARE LLLAALEELS QEQLKRFRHK LRDVGPDGRS IPWGRLERAD AVDLAEQLAQ FYGPEPALEV ARKTLKRAD ARDVAAQLQE RRLQRLG

UniProtKB: NACHT, LRR and PYD domains-containing protein 6

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度1.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

3j63

最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 13.8 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 56.8 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C3 (3回回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 181477
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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