+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-26696 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Cryo-EM structure of the S. cerevisiae chromatin remodeler Yta7 hexamer bound to ATPgS and histone H3 tail in state II | |||||||||
マップデータ | Primary map that sharpen by deep enhancer | |||||||||
試料 |
| |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 ATP-dependent histone chaperone activity / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / positive regulation of invasive growth in response to glucose limitation / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / CENP-A containing chromatin assembly / replication fork protection complex / ATP-dependent chromatin remodeler activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I ...ATP-dependent histone chaperone activity / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / positive regulation of invasive growth in response to glucose limitation / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / CENP-A containing chromatin assembly / replication fork protection complex / ATP-dependent chromatin remodeler activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / rRNA transcription / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / chromosome, centromeric region / CENP-A containing nucleosome / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / 染色体 / chromatin organization / histone binding / クロマチンリモデリング / protein heterodimerization activity / chromatin binding / クロマチン / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Wang F / Feng X / Li H | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
| |||||||||
引用 | ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2023 タイトル: The Saccharomyces cerevisiae Yta7 ATPase hexamer contains a unique bromodomain tier that functions in nucleosome disassembly. 著者: Feng Wang / Xiang Feng / Qing He / Hua Li / Huilin Li / 要旨: The Saccharomyces cerevisiae Yta7 is a chromatin remodeler harboring a histone-interacting bromodomain (BRD) and two AAA+ modules. It is not well understood how Yta7 recognizes the histone H3 tail to ...The Saccharomyces cerevisiae Yta7 is a chromatin remodeler harboring a histone-interacting bromodomain (BRD) and two AAA+ modules. It is not well understood how Yta7 recognizes the histone H3 tail to promote nucleosome disassembly for DNA replication or RNA transcription. By cryo-EM analysis, here we show that Yta7 assembles a three-tiered hexamer with a top BRD tier, a middle AAA1 tier, and a bottom AAA2 tier. Unexpectedly, the Yta7 BRD stabilizes a four-stranded β-helix, termed BRD-interacting motif (BIM), of the largely disordered N-terminal region. The BIM motif is unique to the baker's yeast, and we show both BRD and BIM contribute to nucleosome recognition. We found that Yta7 binds both acetylated and nonacetylated H3 peptides but with a higher affinity for the unmodified peptide. This property is consistent with the absence of key residues of canonical BRDs involved in acetylated peptide recognition and the role of Yta7 in general nucleosome remodeling. Interestingly, the BRD tier exists in a spiral and a flat-ring form on top of the Yta7 AAA+ hexamer. The spiral is likely in a nucleosome-searching mode because the bottom BRD blocks the entry to the AAA+ chamber. The flat ring may be in a nucleosome disassembly state because the entry is unblocked and the H3 peptide has entered the AAA+ chamber and is stabilized by the AAA1 pore loops 1 and 2. Indeed, we show that the BRD tier is a flat ring when bound to the nucleosome. Overall, our study sheds light on the nucleosome disassembly by Yta7. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
添付画像 |
---|
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_26696.map.gz | 215.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | emd-26696-v30.xml emd-26696.xml | 25.6 KB 25.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_26696_fsc.xml | 14.2 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_26696.png | 45 KB | ||
その他 | emd_26696_additional_1.map.gz emd_26696_additional_2.map.gz emd_26696_half_map_1.map.gz emd_26696_half_map_2.map.gz | 193.2 MB 228.5 MB 194.1 MB 194.2 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-26696 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-26696 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 7uqjMC 7uqiC 7uqkC C: 同じ文献を引用 (文献) M: このマップから作成された原子モデル |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_26696.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | Primary map that sharpen by deep enhancer | ||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.828 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
|
-添付データ
-追加マップ: Raw map
ファイル | emd_26696_additional_1.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | Raw map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-追加マップ: Relion sharpen map
ファイル | emd_26696_additional_2.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | Relion sharpen map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_26696_half_map_1.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_26696_half_map_2.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : Complex of Yta7 with H3N tail
全体 | 名称: Complex of Yta7 with H3N tail |
---|---|
要素 |
|
-超分子 #1: Complex of Yta7 with H3N tail
超分子 | 名称: Complex of Yta7 with H3N tail / タイプ: complex / ID: 1 / キメラ: Yes / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 詳細: The translocation state of Histone 3 N-terminal peptide by Yta7 |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
分子量 | 理論値: 930 KDa |
-分子 #1: ATPase histone chaperone YTA7
分子 | 名称: ATPase histone chaperone YTA7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
分子量 | 理論値: 162.182969 KDa |
組換発現 | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) |
配列 | 文字列: HHHHHHHHHH TSGSMDYKDH DGDYKDHDID YKDDDDKMAR NLRNRRGSDV EDASNAKVGY ETQIKDENGI IHTTTRSLRK INYAEIEKV FDFLEDDQVM DKDETPVDVT SDEHHNNNQK GDDEDDDVDL VSPHENARTN EELTNERNLR KRKAHDPEED D ESFHEEDV ...文字列: HHHHHHHHHH TSGSMDYKDH DGDYKDHDID YKDDDDKMAR NLRNRRGSDV EDASNAKVGY ETQIKDENGI IHTTTRSLRK INYAEIEKV FDFLEDDQVM DKDETPVDVT SDEHHNNNQK GDDEDDDVDL VSPHENARTN EELTNERNLR KRKAHDPEED D ESFHEEDV DDDEEEEEAD EFEDEYLDED SKDNNRRRRA ADRKFVVPDP DDDEEYDEDD EEGDRISHSA SSKRLKRANS RR TRSSRHP ETPPPVRRAL RSRTRHSRTS NEENDDENDN SRNEALTLAD EIRELQEDSP IREKRFLRER TKPVNYKLPP PLT ASNAEE FIDKNNNALS FHNPSPARRG RGGWNASQNS GPTRRLFPTG GPFGGNDVTT IFGKNTNFYN QVPSAFSDNN NNKL ILDSD SSDDEILPLG VTPKTKKENT QKKKKKKPEI ADLDPLGVDM NVNFDDIGGL DNYIDQLKEM VALPLLYPEL YQNFN ITPP RGVLFHGPPG TGKTLMARAL AASCSSDERK ITFFMRKGAD ILSKWVGEAE RQLRLLFEEA KKHQPSIIFF DEIDGL APV RSSKQEQIHA SIVSTLLALM DGMDNRGQVI VIGATNRPDA VDPALRRPGR FDREFYFPLP DVKARFKILQ IQTRKWS SP LSTNFIDKLA FLTKGYGGAD LRSLCTEAAL ISIQRSFPQI YRSNDKLLVD PSKIKVKVSD FMLALKKIVP SSARSTGS S PQPLPELIKP LLADQLNNLK NKLDYMLNIK DTTFQRNTSL LQNFIDYEEY SGEEEEHDKY GGNEDTSSFR SYEFFESMA ESQICKPRLL INGPKGNGQQ YVGAAILNYL EEFNVQNLDL ASLVSESSRT IEAAVVQSFM EAKKRQPSVV FIPNLDIWIN TIPENVILV LSGLFRSLQS NEKILLLCLA ENLDISEVKN GILSDFAFDK NIFQLHKPSK ENITRYFSNL IELLKTKPSD I PMKKRRVK PLPELQKVTS NAAPTNFDEN GEPLSEKVVL RRKLKSFQHQ DMRLKNVLKI KLSGLMDLFK NRYKRFRKPP ID DAFLVHL FEPETSNDPN WQPAYIKDEN MILEVSTGRK FFNMDLDIVE ERLWNGYYSE PKQFLKDIEL IYRDANTIGD RER VIKASE MFANAQMGIE EISTPDFIQE CKATRQRDLE RQELFLEDEE KRAAMELEAK EQSQENILQE PDLKDNKANE FGVA AGNQL QAQLQTTINT ASIVNNSEVP QPIDTNLYKK EIPAAIPSAV DKEKAVIPED SGANEEYTTE LIQATCTSEI TTDDD ERAR KEPKENEDSL QTQVTEENFS KIDANTNNIN HVKEIQSVNK PNSLHETVEK RERSPIPKEV VEPEQGKKSD KELILT PEQ IKKVSACLIE HCQNFTVSQL EDVHSSVAKI IWKSKSAWDK TGTVDEIIKF LSE |
-分子 #2: Histone H3
分子 | 名称: Histone H3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
分子量 | 理論値: 2.680181 KDa |
配列 | 文字列: MARTKQTARK STGGKAPRKQ LASKA |
-分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: ADP |
---|---|
分子量 | 理論値: 427.201 Da |
Chemical component information | ChemComp-ADP: |
-分子 #4: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER
分子 | 名称: PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 5 / 式: AGS |
---|---|
分子量 | 理論値: 523.247 Da |
Chemical component information | ChemComp-AGS: |
-分子 #5: MAGNESIUM ION
分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: MG |
---|---|
分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 10 mg/mL | ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
緩衝液 | pH: 7.6 構成要素:
詳細: Solution was made fresh and detergent was added to solve preference orientation issue. | ||||||||||||||||||||||||
グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 101.325 kPa / 詳細: The grids were doulbe blots | ||||||||||||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot 3S, blot forth 3. | ||||||||||||||||||||||||
詳細 | The sample was a novel chromatin remodeler and a AAA+ ATPase. |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
---|---|
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 105000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
温度 | 最低: 193.0 K / 最高: 193.0 K |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 65.0 e/Å2 詳細: A total of 75 frames were recorded for each micrograph stack. |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient |
---|---|
得られたモデル | PDB-7uqj: |