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- EMDB-15226: beta-2-microglobulin D76N amyloid fibril form 1PFa -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-15226
タイトルbeta-2-microglobulin D76N amyloid fibril form 1PFa
マップデータCryoEM helical symmetrised map of b2m-D76N Form 1PFa (sharpening b-factor of -84)
試料
  • 複合体: Amyloid fibril polymorph 1PFa of the beta-2-microglobulin D76N variant.
    • タンパク質・ペプチド: beta-2-microglobulin variant D76N
キーワードAmyloid (アミロイド) / fibril (フィブリル) / helical / cross-beta / dialysis-related amyloidosis / b2m / polymorph / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / early endosome lumen / positive regulation of receptor binding / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / negative regulation of receptor binding / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent ...positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / early endosome lumen / positive regulation of receptor binding / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / negative regulation of receptor binding / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / cellular response to iron(III) ion / negative regulation of forebrain neuron differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / response to molecule of bacterial origin / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / cellular response to iron ion / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / negative regulation of neurogenesis / MHC class II protein complex / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / cellular response to nicotine / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / specific granule lumen / peptide antigen binding / positive regulation of cellular senescence / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / positive regulation of immune response / negative regulation of epithelial cell proliferation / Modulation by Mtb of host immune system / positive regulation of T cell activation / sensory perception of smell / negative regulation of neuron projection development / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / T cell differentiation in thymus / positive regulation of protein binding / ER-Phagosome pathway / iron ion transport / protein refolding / early endosome membrane / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / amyloid fibril formation / learning or memory / Amyloid fiber formation / lysosomal membrane / 小胞体 / external side of plasma membrane / ゴルジ体 / focal adhesion / Neutrophil degranulation / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / ゴルジ体 / 小胞体 / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 生体膜 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Β2-ミクログロブリン / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Β2-ミクログロブリン
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Wilkinson M / Gallardo R / Guthertz N / Martinez RM / Radford SE / Ranson NA
資金援助 英国, 3件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom) 英国
Royal Society 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Disease-relevant β-microglobulin variants share a common amyloid fold.
著者: Martin Wilkinson / Rodrigo U Gallardo / Roberto Maya Martinez / Nicolas Guthertz / Masatomo So / Liam D Aubrey / Sheena E Radford / Neil A Ranson /
要旨: β-microglobulin (βm) and its truncated variant ΔΝ6 are co-deposited in amyloid fibrils in the joints, causing the disorder dialysis-related amyloidosis (DRA). Point mutations of βm result in ...β-microglobulin (βm) and its truncated variant ΔΝ6 are co-deposited in amyloid fibrils in the joints, causing the disorder dialysis-related amyloidosis (DRA). Point mutations of βm result in diseases with distinct pathologies. βm-D76N causes a rare systemic amyloidosis with protein deposited in the viscera in the absence of renal failure, whilst βm-V27M is associated with renal failure, with amyloid deposits forming predominantly in the tongue. Here we use cryoEM to determine the structures of fibrils formed from these variants under identical conditions in vitro. We show that each fibril sample is polymorphic, with diversity arising from a 'lego-like' assembly of a common amyloid building block. These results suggest a 'many sequences, one amyloid fold' paradigm in contrast with the recently reported 'one sequence, many amyloid folds' behaviour of intrinsically disordered proteins such as tau and Aβ.
履歴
登録2022年6月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年3月22日-
マップ公開2023年3月22日-
更新2023年12月13日-
現状2023年12月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_15226.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_15226.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CryoEM helical symmetrised map of b2m-D76N Form 1PFa (sharpening b-factor of -84)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.48 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.48 Å		0.83 Å/pix.
x 256 pix.
= 212.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.012
最小 - 最大-0.01842314 - 0.033262238
平均 (標準偏差)0.00052214426 (±0.002531066)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 212.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: halfmap2

ファイルemd_15226_half_map_1.map
注釈halfmap2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: halfmap1

ファイルemd_15226_half_map_2.map
注釈halfmap1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Amyloid fibril polymorph 1PFa of the beta-2-microglobulin D76N va...

全体名称: Amyloid fibril polymorph 1PFa of the beta-2-microglobulin D76N variant.
要素
  • 複合体: Amyloid fibril polymorph 1PFa of the beta-2-microglobulin D76N variant.
    • タンパク質・ペプチド: beta-2-microglobulin variant D76N

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超分子 #1: Amyloid fibril polymorph 1PFa of the beta-2-microglobulin D76N va...

超分子名称: Amyloid fibril polymorph 1PFa of the beta-2-microglobulin D76N variant.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Recombinantly expressed and fibrillated in vitro at pH 6.2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: beta-2-microglobulin variant D76N

分子名称: beta-2-microglobulin variant D76N / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 詳細: Natural b2m variant D76N / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列:
IQRTPKIQVY SRHPAENGKS NFLNCYVSGF HPSDIEVDLL KNGERIEKVE HSDLSFSKDW SFYLLYYTEF TPTEKNEYAC RVNHVTLSQP KIVKWDRDM

UniProtKB: Β2-ミクログロブリン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 6.2
構成要素:
濃度式名称
115.0 mMNaCl塩化ナトリウムsodium chloride塩化ナトリウム
25.0 mMsodium phosphate
グリッドモデル: EMS Lacey Carbon / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE OXIDE / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 60 sec.
詳細: The grid was plasma cleaned prior to 2x application of graphene oxide-DDM mixture, then grid was used immediately for sample application and vitrification
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 6s blot.
詳細Fibrillation conditions: 40 uM monomeric b2m-D76N at 37C with shaking at 600 rpm for 2-3 weeks

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 96000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3849 / 平均露光時間: 6.2 sec. / 平均電子線量: 43.0 e/Å2
詳細: 1477 raw EER frames were collected per image and combined into 54 fractions for processing
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

Segment selection選択した数: 1117062 / ソフトウェア - 名称: crYOLO
詳細: Manually picked a subset of images to train a model for automatic fibril segment picking in crYOLO
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
詳細: Model generated from 2D class averages using relion_helix_inimodel2d
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0)
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.8 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -1.416 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 4.0) / 使用した粒子像数: 44011
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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