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- PDB-6riq: MinCD filament from Pseudomonas aeruginosa -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6riq
タイトルMinCD filament from Pseudomonas aeruginosa
要素
  • MinC
  • Site-determining protein
キーワードPROTEIN FIBRIL / Bacterial cell division
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cell septum assembly / negative regulation of cell division / division septum assembly / cell morphogenesis / cytoplasmic side of plasma membrane / 細胞分裂 / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Septum formation inhibitor MinC, N-terminal / : / Septum formation inhibitor MinC, N-terminal domain / ATP binding protein MinD / Septum formation inhibitor MinC, C-terminal / Septum formation inhibitor MinC / Septum formation inhibitor MinC, C-terminal domain superfamily / Septum formation inhibitor MinC, C-terminal domain / CobQ/CobB/MinD/ParA nucleotide binding domain / ATP binding protein MinD/FleN ...Septum formation inhibitor MinC, N-terminal / : / Septum formation inhibitor MinC, N-terminal domain / ATP binding protein MinD / Septum formation inhibitor MinC, C-terminal / Septum formation inhibitor MinC / Septum formation inhibitor MinC, C-terminal domain superfamily / Septum formation inhibitor MinC, C-terminal domain / CobQ/CobB/MinD/ParA nucleotide binding domain / ATP binding protein MinD/FleN / Cyclase-associated protein CAP/septum formation inhibitor MinC, C-terminal / CobQ/CobB/MinD/ParA nucleotide binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Cell division inhibitor MinD / : / Cell division inhibitor MinD / Probable septum site-determining protein MinC
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Szewczak-Harris, A. / Wagstaff, J. / Lowe, J.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Wellcome Trust202754/Z/16/Z 英国
Medical Research Council (United Kingdom)U105184326 英国
引用ジャーナル: FEBS Lett / 年: 2019
タイトル: Cryo-EM structure of the MinCD copolymeric filament from Pseudomonas aeruginosa at 3.1 Å resolution.
著者: Andrzej Szewczak-Harris / James Wagstaff / Jan Löwe /
要旨: Positioning of the division site in many bacterial species relies on the MinCDE system, which prevents the cytokinetic Z-ring from assembling anywhere but the mid-cell, through an oscillatory ...Positioning of the division site in many bacterial species relies on the MinCDE system, which prevents the cytokinetic Z-ring from assembling anywhere but the mid-cell, through an oscillatory diffusion-reaction mechanism. MinD dimers bind to membranes and, via their partner MinC, inhibit the polymerization of cell division protein FtsZ into the Z-ring. MinC and MinD form polymeric assemblies in solution and on cell membranes. Here, we report the high-resolution cryo-EM structure of the copolymeric filaments of Pseudomonas aeruginosa MinCD. The filaments consist of three protofilaments made of alternating MinC and MinD dimers. The MinCD protofilaments are almost completely straight and assemble as single protofilaments on lipid membranes, which we also visualized by cryo-EM.
履歴
登録2019年4月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_image_scans
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4897
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MinC
B: MinC
C: Site-determining protein
D: Site-determining protein
E: MinC
F: MinC
G: Site-determining protein
H: MinC
I: MinC
J: Site-determining protein
K: Site-determining protein
L: MinC
M: Site-determining protein
N: Site-determining protein
O: MinC
P: MinC
Q: Site-determining protein
R: Site-determining protein
S: MinC
T: MinC
U: Site-determining protein
V: Site-determining protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)498,78344
ポリマ－492,93722
非ポリマー5,84622
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy, this study
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area55640 Å2
ΔGint-168 kcal/mol
Surface area133440 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
MinC


分子量: 15107.273 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A2R4B4N7, UniProt: Q9HYZ7*PLUS
#2: タンパク質
Site-determining protein


分子量: 29705.143 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
遺伝子: minD, minD_2, ALP65_02808, C0044_24365, C8257_09550, CAZ10_22480, CGU42_07990, DZ940_07140, DZ962_16115, EFK68_22340, EGV95_09885, EGY23_16190, IPC1135_03845, NCTC13719_01733, PAERUG_E15_ ...遺伝子: minD, minD_2, ALP65_02808, C0044_24365, C8257_09550, CAZ10_22480, CGU42_07990, DZ940_07140, DZ962_16115, EFK68_22340, EGV95_09885, EGY23_16190, IPC1135_03845, NCTC13719_01733, PAERUG_E15_London_28_01_14_02879, RW109_RW109_02577
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A071KWM5, UniProt: Q9HYZ6*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: MinCD Filament / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 38 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
実像数: 3050

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: 116.265 ° / 軸方向距離/サブユニット: 24.998 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 118659 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: RECIPROCAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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