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万見
- EMDB-2676: Electron cryo-microscopy of bovine ComplexI -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2676
タイトルElectron cryo-microscopy of bovine ComplexI
マップデータReconstruction of bovine ComplexI
試料
  • 試料: NADH:ubiquinone oxidoreductase
  • タンパク質・ペプチド: NADH:ubiquinone oxidoreductase
キーワードNADH dehydrogenase / respiratory complex
生物種Bos taurus (ウシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.95 Å
データ登録者Vinothkumar KR / Zhu J / Hirst J
引用ジャーナル: Nature / 年: 2014
タイトル: Architecture of mammalian respiratory complex I.
著者: Kutti R Vinothkumar / Jiapeng Zhu / Judy Hirst /
要旨: Complex I (NADH:ubiquinone oxidoreductase) is essential for oxidative phosphorylation in mammalian mitochondria. It couples electron transfer from NADH to ubiquinone with proton translocation across ...Complex I (NADH:ubiquinone oxidoreductase) is essential for oxidative phosphorylation in mammalian mitochondria. It couples electron transfer from NADH to ubiquinone with proton translocation across the energy-transducing inner membrane, providing electrons for respiration and driving ATP synthesis. Mammalian complex I contains 44 different nuclear- and mitochondrial-encoded subunits, with a combined mass of 1 MDa. The 14 conserved 'core' subunits have been structurally defined in the minimal, bacterial complex, but the structures and arrangement of the 30 'supernumerary' subunits are unknown. Here we describe a 5 Å resolution structure of complex I from Bos taurus heart mitochondria, a close relative of the human enzyme, determined by single-particle electron cryo-microscopy. We present the structures of the mammalian core subunits that contain eight iron-sulphur clusters and 60 transmembrane helices, identify 18 supernumerary transmembrane helices, and assign and model 14 supernumerary subunits. Thus, we considerably advance knowledge of the structure of mammalian complex I and the architecture of its supernumerary ensemble around the core domains. Our structure provides insights into the roles of the supernumerary subunits in regulation, assembly and homeostasis, and a basis for understanding the effects of mutations that cause a diverse range of human diseases.
履歴
登録2014年6月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年7月9日-
マップ公開2014年9月17日-
更新2015年7月15日-
現状2015年7月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.32
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.32
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-4uq8
  • 表面レベル: 0.32
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ComplexI_ima...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2676.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 81.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of bovine ComplexI
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.717 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.32 / ムービー #1: 0.32
最小 - 最大-0.69797403 - 2.63536048
平均 (標準偏差)0.00217741 (±0.06465198)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 480.76 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.7171.7171.717
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z480.760480.760480.760
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-0.6982.6350.002

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添付データ

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添付マップデータ: emd 2676 half map 1.map

ファイルemd_2676_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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添付マップデータ: emd 2676 half map 2.map

ファイルemd_2676_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : NADH:ubiquinone oxidoreductase

全体名称: NADH:ubiquinone oxidoreductase
要素
  • 試料: NADH:ubiquinone oxidoreductase
  • タンパク質・ペプチド: NADH:ubiquinone oxidoreductase

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超分子 #1000: NADH:ubiquinone oxidoreductase

超分子名称: NADH:ubiquinone oxidoreductase / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: The enzyme was isolated from bovine heart mitochondria in detergent micelles and imaged on ice as single particles
集合状態: 1 / Number unique components: 1
分子量実験値: 1 MDa / 理論値: 1 MDa

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分子 #1: NADH:ubiquinone oxidoreductase

分子名称: NADH:ubiquinone oxidoreductase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Complex I / コピー数: 1 / 集合状態: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 別称: Bovine / Organelle: mitochondria / 細胞中の位置: mitochondrial inner membrane
分子量実験値: 1 MDa / 理論値: 1 MDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3.5 mg/mL
緩衝液pH: 8 / 詳細: 20mM Tris-HCl, 150 mM NaCl, 0.03% Cymal-7
グリッド詳細: 300 mesh holey-carbon Quantifoil gold grid R 0.6/1 glow discharged in air
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 100 K / 装置: OTHER
手法: The specimen was vitrified in an environmental plunge-freeze apparatus (Bellare et al, J.Electr. Micros. Tech., 1988, 10, 87-111). Blot for 15-18 seconds after the diameter of the blotted ...手法: The specimen was vitrified in an environmental plunge-freeze apparatus (Bellare et al, J.Electr. Micros. Tech., 1988, 10, 87-111). Blot for 15-18 seconds after the diameter of the blotted meniscus ceases to expand and plunged.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 80 K / 最高: 90 K / 平均: 85 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 120,000 times magnification once at the start of data collection
詳細Exposure intensity set to give 50 electron/pixel/second at the detector, which translates to ~17 electrons/square_Angstrom/second at the specimen. Each image was exposed for 4 seconds.
日付2013年10月21日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 実像数: 1154 / 平均電子線量: 64 e/Å2
詳細: An in-house built system was used to intercept the frames from the detector at a rate of 18 frames per second.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 81495 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 倍率（公称値）: 47000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The particles were manually picked.
CTF補正詳細: each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.95 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Relion
詳細: After extraction and ctf estimation of images, frames 1-32 were used for reconstruction, statistical movie processing to compensate for beam-induced movement and b-factor weighting.
使用した粒子像数: 25492
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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