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Yorodumi- PDB-3prp: Structural analysis of a viral OTU domain protease from the Crime... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3prp | |||||||||
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Title | Structural analysis of a viral OTU domain protease from the Crimean-Congo Hemorrhagic Fever virus in complex with human ubiquitin | |||||||||
Components |
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Keywords | HYDROLASE/HYDROLASE / ubiquitin hydrolase / deubiquitinase / hydrolase / cysteine protease / viral protein / HYDROLASE-HYDROLASE complex | |||||||||
Function / homology | Function and homology information RNA-templated viral transcription / negative stranded viral RNA replication / symbiont-mediated suppression of host ISG15-protein conjugation / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Cysteine endopeptidases / Hydrolases; Acting on ester bonds / ribosome / structural constituent of ribosome ...RNA-templated viral transcription / negative stranded viral RNA replication / symbiont-mediated suppression of host ISG15-protein conjugation / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Cysteine endopeptidases / Hydrolases; Acting on ester bonds / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / RNA-directed RNA polymerase / RNA-dependent RNA polymerase activity / nucleotide binding / DNA-templated transcription / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / metal ion binding / nucleus / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Crimean-Congo hemorrhagic fever virus Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 1.699 Å | |||||||||
Authors | Capodagli, G.C. / McKercher, M.A. / Baker, E.A. / Masters, E.M. / Brunzelle, J.S. / Pegan, S.D. | |||||||||
Citation | Journal: J.Virol. / Year: 2011 Title: Structural analysis of a viral ovarian tumor domain protease from the crimean-congo hemorrhagic Fever virus in complex with covalently bonded ubiquitin. Authors: Capodagli, G.C. / McKercher, M.A. / Baker, E.A. / Masters, E.M. / Brunzelle, J.S. / Pegan, S.D. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3prp.cif.gz | 233.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3prp.ent.gz | 189.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3prp.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pr/3prp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pr/3prp | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 3prmSC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 20386.730 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Crimean-Congo hemorrhagic fever virus / Strain: IbAr10200 / Plasmid: PET11A / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) References: UniProt: Q6TQR6, UniProt: Q6TFZ7*PLUS, ubiquitinyl hydrolase 1, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Cysteine endopeptidases, Hydrolases; Acting on ester bonds, RNA-directed RNA polymerase #2: Protein | Mass: 8639.770 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: UBB / Plasmid: pTYB2 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 CodonPlus / References: UniProt: J3QS39, UniProt: Q9PT09*PLUS #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.05 Å3/Da / Density % sol: 40.05 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 22-28% PEG 8000, 100 mM Na cacodylate pH 6.5, 100-250 mM Mg acetate, and 2% n-Octyl- -D-glucoside, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-F / Wavelength: 0.978 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Aug 23, 2010 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.978 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.699→77.26 Å / Num. obs: 50853 / % possible obs: 96.5 % / Rmerge(I) obs: 0.055 |
Reflection shell | Resolution: 1.699→1.76 Å / Rmerge(I) obs: 0.186 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 74.2 |
-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement | |||||||||
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Phasing MR | Rfactor: 28.84 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 3PRM Resolution: 1.699→77.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / WRfactor Rfree: 0.2312 / WRfactor Rwork: 0.1871 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.8747 / SU B: 4.676 / SU ML: 0.07 / SU R Cruickshank DPI: 0.1163 / SU Rfree: 0.1134 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.116 / ESU R Free: 0.113 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 107.21 Å2 / Biso mean: 25.511 Å2 / Biso min: 5.51 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.699→77.26 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 1.699→1.743 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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