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- SASDAD4: Full length GtBP3 (full length CtBP3, full CtBP3) -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDAD4
試料Full length GtBP3
  • full length CtBP3 (protein), full CtBP3
引用ジャーナル: Protein Sci / : 2006
タイトル: The C-terminal domain of the transcriptional corepressor CtBP is intrinsically unstructured.
著者: Marco Nardini / Dmitri Svergun / Peter V Konarev / Stefania Spanò / Mauro Fasano / Chiara Bracco / Alessandra Pesce / Alessandra Donadini / Claudia Cericola / Francesco Secundo / Alberto ...著者: Marco Nardini / Dmitri Svergun / Peter V Konarev / Stefania Spanò / Mauro Fasano / Chiara Bracco / Alessandra Pesce / Alessandra Donadini / Claudia Cericola / Francesco Secundo / Alberto Luini / Daniela Corda / Martino Bolognesi /
要旨: C-terminal binding proteins (CtBPs) are moonlighting proteins involved in nuclear transcriptional corepression and in Golgi membrane tubule fission. Structural information on CtBPs is available for ...C-terminal binding proteins (CtBPs) are moonlighting proteins involved in nuclear transcriptional corepression and in Golgi membrane tubule fission. Structural information on CtBPs is available for their substrate-binding domain, responsible for transcriptional repressor recognition/binding, and for the nucleotide-binding domain, involved in NAD(H)-binding and dimerization. On the contrary, little is known about the structure of CtBP C-terminal region ( approximately 90 residues), hosting sites for post-translational modifications. In the present communication we apply a combined approach based on bioinformatics, nuclear magnetic resonance, circular dichroism spectroscopy, and small-angle X-ray scattering, and we show that the CtBP C-terminal region is intrinsically unstructured in the full-length CtBP and in constructs lacking the substrate- and/or the nucleotide-binding domains. The flexible nature of this protein region, and its structural transitions, may be instrumental for CtBP recognition and binding to diverse molecular partners.
登録者
  • Petr Konarev (EMBL-Hamburg, European Molecular Biology Laboratory (EMBL) - Hamburg outstation, Notkestraße 85, Geb. 25A, 22607 Hamburg, Deutschland, Germany)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #57
タイプ: dummy / ソフトウェア: Dammin / 対称性: P222 / カイ2乗値: 1.865956
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
モデル #58
タイプ: dummy / ソフトウェア: Bunch / ダミー原子の半径: 1.90 A / 対称性: P222 / カイ2乗値: 1.4641
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Full length GtBP3 / Sample MW: 170 kDa / 試料濃度: 2.00-8.00
バッファ名称: 25 mM Tris/HCl / pH: 8 / 組成: 250 mM NaCl
要素 #53名称: full CtBP3 / タイプ: protein / 記述: full length CtBP3 / 分子量: 42 / 分子数: 4
配列: MGHHHHHHMS GVRPPIMNGP MHPRPLVALL DGRDCTVEMP ILKDVATVAF CDAQSTQEIH EKVLNEAVGA LMYHTITLTR EDLEKFKALR IIVRIGSGFD NIDIKSAGDL GIAVCNVPAA SVEETADSTL CHILNLYRRT TWLHQALREG TRVQSVEQIR EVASGAARIR ...配列:
MGHHHHHHMS GVRPPIMNGP MHPRPLVALL DGRDCTVEMP ILKDVATVAF CDAQSTQEIH EKVLNEAVGA LMYHTITLTR EDLEKFKALR IIVRIGSGFD NIDIKSAGDL GIAVCNVPAA SVEETADSTL CHILNLYRRT TWLHQALREG TRVQSVEQIR EVASGAARIR GETLGIIGLG RVGQAVALRA KAFGFNVLFY DPYLSDGIER ALGLQRVSTL QDLLFHSDCV TLHCGLNEHN HHLINDFTVK QMRQGAFLVN TARGGLMDEK ALAQALKEGR IRGAALDVHE SEPFSFSQGP LKDAPNLICT PHAAWYSEQA SIEMREEAAR EIRRAITGRI PDSLKNCVNK DHLTAATHWA SMDPAVVHPE LNGAAYSRYP PGVVSVAPTG IPAAVEGIVP SAMSLSHGLP PVAHPPHAPS PGQTVKPEAD RDHTTDQL

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実験情報

ビーム設備名称: DORIS III X33 / 地域: Hamburg / : Germany / 線源: X-ray synchrotron
検出器名称: MAR 345 Image Plate
スキャン
タイトル: full-length CtBP3 / 測定日: 2004年11月18日 / 保管温度: 10 °C / セル温度: 10 °C / 照射時間: 120 sec. / フレーム数: 2 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.157 3.3943
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.5a / ポイント数: 456 /
MinMax
Q0.1729 3.393
P(R) point10 465
R0 19
結果
D max: 19 / カーブのタイプ: single_conc /
実験値Porod
分子量170 kDa-
体積-330 nm3

P(R)Guinier
前方散乱 I0288 291.7
慣性半径, Rg 5.23 nm5.1 nm

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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