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万見
- SASDFD6: Protein kinase YopO - cytoplasmic 1 actin complex (Protein kinase... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDFD6
試料Protein kinase YopO - cytoplasmic 1 actin complex
  • Protein kinase YopO (protein), YopO, Yersinia enterocolitica
  • Actin, cytoplasmic 1 (protein), Actin, Homo sapiens
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of norepinephrine uptake / bBAF complex / cellular response to cytochalasin B / npBAF complex / nBAF complex / brahma complex / regulation of transepithelial transport / Formation of annular gap junctions / morphogenesis of a polarized epithelium / GBAF complex ...positive regulation of norepinephrine uptake / bBAF complex / cellular response to cytochalasin B / npBAF complex / nBAF complex / brahma complex / regulation of transepithelial transport / Formation of annular gap junctions / morphogenesis of a polarized epithelium / GBAF complex / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / Gap junction degradation / Folding of actin by CCT/TriC / regulation of G0 to G1 transition / Cell-extracellular matrix interactions / protein localization to adherens junction / dense body / postsynaptic actin cytoskeleton / Tat protein binding / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / RSC-type complex / regulation of double-strand break repair / regulation of nucleotide-excision repair / Adherens junctions interactions / RHOF GTPase cycle / adherens junction assembly / apical protein localization / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Interaction between L1 and Ankyrins / tight junction / SWI/SNF complex / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / positive regulation of T cell differentiation / apical junction complex / regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of double-strand break repair / transporter regulator activity / maintenance of blood-brain barrier / nitric-oxide synthase binding / cortical cytoskeleton / establishment or maintenance of cell polarity / NuA4 histone acetyltransferase complex / positive regulation of stem cell population maintenance / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / Recycling pathway of L1 / brush border / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / kinesin binding / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / negative regulation of cell differentiation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / regulation of synaptic vesicle endocytosis / positive regulation of myoblast differentiation / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / EPHB-mediated forward signaling / cytoskeleton organization / substantia nigra development / axonogenesis / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / DNA Damage Recognition in GG-NER / adherens junction / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / FCGR3A-mediated phagocytosis / actin filament / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / positive regulation of cell differentiation / cell motility / RHO GTPases Activate Formins / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / kinetochore / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / structural constituent of cytoskeleton / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / platelet aggregation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / tau protein binding / Schaffer collateral - CA1 synapse / nuclear matrix / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / UCH proteinases / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / cell-cell junction / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Clathrin-mediated endocytosis / nucleosome / presynapse / actin cytoskeleton / lamellipodium / HATs acetylate histones / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production
類似検索 - 分子機能
Serine/threonine protein kinase, yersinia-type / YpkA, Rac1-binding domain / Rac1-binding domain, C-terminal / Rac1-binding domain, N-terminal / Rac1-binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. ...Serine/threonine protein kinase, yersinia-type / YpkA, Rac1-binding domain / Rac1-binding domain, C-terminal / Rac1-binding domain, N-terminal / Rac1-binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, cytoplasmic 1 / YopO
類似検索 - 構成要素
生物種Yersinia enterocolitica (腸炎エルシニア)
Homo sapiens (ヒト)
引用ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: Studying Conformational Changes of the Yersinia Type-III-Secretion Effector YopO in Solution by Integrative Structural Biology.
著者: Martin F Peter / Anne T Tuukkanen / Caspar A Heubach / Alexander Selsam / Fraser G Duthie / Dmitri I Svergun / Olav Schiemann / Gregor Hagelueken /
要旨: The type-III secretion effector YopO helps pathogenic Yersinia to outmaneuver the human immune system. Injected into host cells, it functions as a Ser/Thr kinase after activation by actin binding. ...The type-III secretion effector YopO helps pathogenic Yersinia to outmaneuver the human immune system. Injected into host cells, it functions as a Ser/Thr kinase after activation by actin binding. This activation process is thought to involve large conformational changes. We use PELDOR spectroscopy and small-angle X-ray scattering in combination with available crystal structures to study these conformational transitions. Low-resolution hybrid models of the YopO/actin structure in solution were constructed, where the kinase domain of YopO is tilted "backward" compared with the crystal structure, thus shortening the distance between actin and the kinase active site, potentially affecting the substrate specificity of YopO. Furthermore, the GDI domain of the hybrid models resembles a conformation that was previously observed in a crystal structure of the isolated GDI domain. We investigate possible structural reasons for the inactivity of the apo state, analyze its flexibility and discuss the biological implications.
登録者
  • Anne Tuukkanen (EMBL-Hamburg, European Molecular Biology Laboratory (EMBL) - Hamburg outstation, Notkestraße 85, Geb. 25A, 22607 Hamburg, Deutschland, Germany)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #2981
タイプ: atomic / コメント: PELDOR/SAXS refinement without clash penalty / カイ2乗値: 1.098 / P-value: 0.013370
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モデル #2980
タイプ: atomic / コメント: PELDOR/SAXS refinement with clash penalty / カイ2乗値: 1.123 / P-value: 0.003355
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モデル #2982
タイプ: atomic
コメント: Model ignoring the Kinase 113 – Actin 374 restraint
カイ2乗値: 1.075 / P-value: 0.013370
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試料

試料名称: Protein kinase YopO - cytoplasmic 1 actin complex / 試料濃度: 5.52 mg/ml / Entity id: 1636 / 1637
バッファ名称: 10 mM Tris-HCl, 50 mM NaCl / pH: 8
要素 #1636名称: YopO / タイプ: protein / 記述: Protein kinase YopO / 分子量: 63.387 / 分子数: 1 / 由来: Yersinia enterocolitica / 参照: UniProt: Q93KQ6
配列: KPQTELPLGW KGKPLSGAPD LEGMRVAHIS IIERLVAKIG HLFAELEAYK HIYKTAGKHP NLANVHGMAV VPYGNRYYYA LLMDEVDGWR CSDTLRSLAD SWKQGKINSE AYWGTIKFIA HRLLDVTNHL AKAGIVHNDI KPGNVVFDRA SGEPVVIDLG LHSRSGEQPK ...配列:
KPQTELPLGW KGKPLSGAPD LEGMRVAHIS IIERLVAKIG HLFAELEAYK HIYKTAGKHP NLANVHGMAV VPYGNRYYYA LLMDEVDGWR CSDTLRSLAD SWKQGKINSE AYWGTIKFIA HRLLDVTNHL AKAGIVHNDI KPGNVVFDRA SGEPVVIDLG LHSRSGEQPK GFTESFKAPE LGVGGASEKS DVFLVVSTLL HGIEGFEKDP EIKPNQGLRF ITSEPAHVMD ENGYPIHRPG IAGVETAYTR FITDILGVSA DSRPDSNEAR LHEFLSDGTI DEESAKQILK DTLTGEMSIT PYYLRELSDL LRTHLSSAAT KQLDMGVVLS DLDTMLVALD KAEREGGVDK DQLKSFNSLI LKTYSVIGAY ILSIVEPSLQ RIQKHLDQTH SFSDIGSLMR AHKHLETLLE VLVTLSQQGQ PVSSETYSFL NRLAEAKVTL SQQLNTLQQQ QESAKAQLSI LINRSGSWAD VARQSLQRFD STRPVVKFGT EQYTAIHRQM MAAHAAITLQ EVSEFTDDMR NFTADSIPLL IQLGRSSLMD EHLVEQREKL RELTTIAERL NRLEREWM
要素 #1637名称: Actin / タイプ: protein / 記述: Actin, cytoplasmic 1 / 分子量: 41.737 / 分子数: 1 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: P60709
配列: MDDDIAALVV DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIVTNWD DMEKIWHHTF YNELRVAPEE HPVLLTEAPL NPKANREKMT QIMFETFNTP AMYVAIQAVL SLYASGRTTG IVMDSGDGVT HTVPIYEGYA ...配列:
MDDDIAALVV DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIVTNWD DMEKIWHHTF YNELRVAPEE HPVLLTEAPL NPKANREKMT QIMFETFNTP AMYVAIQAVL SLYASGRTTG IVMDSGDGVT HTVPIYEGYA LPHAILRLDL AGRDLTDYLM KILTERGYSF TTTAEREIVR DIKEKLCYVA LDFEQEMATA ASSSSLEKSY ELPDGQVITI GNERFRCPEA LFQPSFLGME SCGIHETTFN SIMKCDVDIR KDLYANTVLS GGTTMYPGIA DRMQKEITAL APSTMKIKII APPERKYSVW IGGSILASLS TFQQMWISKQ EYDESGPSIV HRKCF

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実験情報

ビーム設備名称: PETRA III EMBL P12 / 地域: Hamburg / 国: Germany / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.124 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 3 mm
検出器名称: Pilatus 2M
スキャン
タイトル: Protein kinase YopO - cytoplasmic 1 actin complex
測定日: 2017年5月6日 / 保管温度: 10 °C / セル温度: 20 °C / 照射時間: 1 sec. / フレーム数: 3600 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.1331 7.2669
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 761 /
MinMax
Q0.133146 2.22243
P(R) point1 761
R0 12.33
結果
カーブのタイプ: sec /
実験値Porod
分子量109.1 kDa82.1 kDa
体積-147 nm3

P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I0615.1 3.1 611 1
慣性半径, Rg 3.658 nm-3.6 nm0.1

MinMaxError
D-12.33 0.6
Guinier point1 84 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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