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- SASDFT4: Conformation of the R11-15 human dystrophin fragment (SANS) -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDFT4
試料Conformation of the R11-15 human dystrophin fragment (SANS)
  • Dystrophin (R11-15 human dystrophin fragment) (protein), Dystrophin 1461-1973, Homo sapiens
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of muscle system process / regulation of cellular response to growth factor stimulus / syntrophin complex / synaptic signaling / cardiac muscle cell action potential / regulation of skeletal muscle contraction / dystrophin-associated glycoprotein complex / cell-substrate junction / peptide biosynthetic process / motile cilium assembly ...regulation of muscle system process / regulation of cellular response to growth factor stimulus / syntrophin complex / synaptic signaling / cardiac muscle cell action potential / regulation of skeletal muscle contraction / dystrophin-associated glycoprotein complex / cell-substrate junction / peptide biosynthetic process / motile cilium assembly / dystroglycan binding / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / vinculin binding / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / regulation of sodium ion transmembrane transport / costamere / muscle cell development / regulation of calcium ion transmembrane transport / neuron projection terminus / Striated Muscle Contraction / filopodium membrane / structural constituent of muscle / maintenance of blood-brain barrier / muscle organ development / muscle cell cellular homeostasis / nitric-oxide synthase binding / myosin binding / Non-integrin membrane-ECM interactions / neuron development / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / skeletal muscle tissue development / cardiac muscle contraction / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / response to muscle stretch / positive regulation of neuron differentiation / regulation of heart rate / filopodium / sarcolemma / positive regulation of neuron projection development / structural constituent of cytoskeleton / Z disc / intracellular protein localization / actin binding / protein-containing complex assembly / postsynaptic membrane / cytoskeleton / membrane raft / synapse / cell surface / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dystrophin/utrophin / EF-hand domain, type 1 / EF-hand domain, type 2 / EF hand / EF-hand / : / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. ...Dystrophin/utrophin / EF-hand domain, type 1 / EF-hand domain, type 2 / EF hand / EF-hand / : / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Calponin homology domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Calponin homology (CH) domain / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
登録者
  • Raphael Dos Santos Morais (University of Lorraine)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #2884
タイプ: atomic / カイ2乗値: 2.185
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
モデル #2887
タイプ: dummy / ダミー原子の半径: 1.80 A / カイ2乗値: 0.643 / P-value: 0.197761
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Conformation of the R11-15 human dystrophin fragment (SANS)
試料濃度: 5.6 mg/ml
バッファ名称: 20 mM Tris-d11, 150 mM NaCl, 0.1 mM EDTA-d16, in 100% v/v D2O
pH: 7.1 / コメント: pD 7.5 (pH 7.1)
要素 #1527名称: Dystrophin 1461-1973 / タイプ: protein / 記述: Dystrophin (R11-15 human dystrophin fragment) / 分子量: 60.065 / 分子数: 1 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: P11532
配列: GSFQKPANFE QRLQESKMIL DEVKMHLPAL ETKSVEQEVV QSQLNHCVNL YKSLSEVKSE VEMVIKTGRQ IVQKKQTENP KELDERVTAL KLHYNELGAK VTERKQQLEK CLKLSRKMRK EMNVLTEWLA ATDMELTKRS AVEGMPSNLD SEVAWGKATQ KEIEKQKVHL ...配列:
GSFQKPANFE QRLQESKMIL DEVKMHLPAL ETKSVEQEVV QSQLNHCVNL YKSLSEVKSE VEMVIKTGRQ IVQKKQTENP KELDERVTAL KLHYNELGAK VTERKQQLEK CLKLSRKMRK EMNVLTEWLA ATDMELTKRS AVEGMPSNLD SEVAWGKATQ KEIEKQKVHL KSITEVGEAL KTVLGKKETL VEDKLSLLNS NWIAVTSRAE EWLNLLLEYQ KHMETFDQNV DHITKWIIQA DTLLDESEKK KPQQKEDVLK RLKAELNDIR PKVDSTRDQA ANLMANHGDH CRKLVEPQIS ELNHRFAAIS HRIKTGKASI PLKELEQFNS DIQKLLEPLE AEIQQGVNLK EEDFNKDMNE DNEGTVKELL QRGDNLQQRI TDERKREEIK IKQQLLQTKH NALKDLRSQR RKKALEISHQ WYQYKRQADD LLKCLDDIEK KLASLPEPRD ERKIKEIDRE LQKKKEELNA VRRQAEGLSE DGAAMAVEPT QIQLSKRWRE IESKFAQFRR LNFAQ

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実験情報

ビーム設備名称: ILL D22 / 地域: Grenoble / 国: France / 線源: neutron source / 波長: 0.6 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 8 mm
検出器名称: 128 linear sensitive Reuter-Stokes detector / タイプ: 3He multidetector / Pixsize x: 0.8 mm
スキャン
タイトル: Conformation of the R11-15 human dystrophin fragment (SANS)
測定日: 2016年11月1日 / セル温度: 22 °C / 照射時間: 1200 sec. / フレーム数: 1 / 単位: 1/A /
MinMax
Q0.0065 0.6143
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.6 / ポイント数: 118 /
MinMax
Q0.008735 0.2506
P(R) point2 119
R0 274
結果
カーブのタイプ: single_conc
コメント: Data were collected at two sample detector positions: 1) 1.4 m for 5 min using a neutron wavelength of 0.6 nm and; 2) 8 m for 20 min using a neutron wavelength of 0.6 nm. Both datasets ...コメント: Data were collected at two sample detector positions: 1) 1.4 m for 5 min using a neutron wavelength of 0.6 nm and; 2) 8 m for 20 min using a neutron wavelength of 0.6 nm. Both datasets were recorded on the same sample at 5.6 mg/mL, measured at 22 °C.
実験値StandardPorod
分子量55 kDa55 kDa-
体積--146 nm3

P(R)GuinierGuinier error
前方散乱 I00.2726 0.269 0.004
慣性半径, Rg 6.47 nm6.2 nm0.2

MinMax
D-27.4
Guinier point2 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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