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- PDB-9zlk: Cryo-EM structure of MgtA with bound AMPPCP and magnesium -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9zlk
タイトルCryo-EM structure of MgtA with bound AMPPCP and magnesium
要素Magnesium-transporting ATPase, P-type 1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / P-type ATPase / membrane Transport / MgtA / AMPPCP
機能・相同性
機能・相同性情報


P-type Mg2+ transporter / P-type magnesium transporter activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
P-type ATPase, subfamily IIIB / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / : / P-type ATPase actuator domain / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain ...P-type ATPase, subfamily IIIB / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / : / P-type ATPase actuator domain / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / : / Magnesium-transporting ATPase, P-type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Lactococcus cremoris (乳酸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.79 Å
データ登録者Khan, M.B. / Primeau, J.O. / Basu, P.C. / Morth, J.P. / Lemieux, M.J. / Young, H.S.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR) カナダ
引用ジャーナル: Res Sq / 年: 2026
タイトル: Distinct transport cycle and lipid regulation of a Mg-transporting P-type ATPase, MgtA.
著者: Muhammad Bashir Khan / Joseph O Primeau / Paramita Chaudhuri-Basu / Lucie Bergdoll / Ludovic Renault / Jens Preben Morth / M Joanne Lemieux / Howard S Young /
要旨: P-type ATPases represent an evolutionarily conserved superfamily of ion, lipid, and peptide pumps found across all domains of life. Among the substrates transported by P-type ATPases, Mg is of ...P-type ATPases represent an evolutionarily conserved superfamily of ion, lipid, and peptide pumps found across all domains of life. Among the substrates transported by P-type ATPases, Mg is of critical importance in bacterial, fungal, and plant cellular homeostasis. A bacterial P-type ATPase found in Gram-negative bacteria, Mg transporter A (MgtA), facilitates the transport of Mg from the periplasm to the cytoplasm under conditions of Mg starvation. MgtA is a cardiolipin-sensitive integral membrane ion-transporter that scavenges Mg during bacterial infection and pathogenesis. Here, we determined cryo-EM structures of MgtA capturing three distinct states along the Mg transport cycle, including a phosphorylated E2-P intermediate (2.6 Å resolution), an E1-like conformation stabilized by the peptide regulator MgtR (2.7 Å resolution), and an E1-like ATP-bound state (2.8 Å resolution). These three conformations reveal the binding of Mg in the transmembrane domain coordinated in a novel site involving Ser and Asn on M5, Ser and Asp on M7, and Ser and Thr on M8. In the E2-P conformation, the phosphate analog BeF is bound in close proximity to the catalytic aspartate, Asp, suggesting that it represents a covalent aspartylphosphate intermediate. In the presence of AMPPCP, Mg remains bound in the transmembrane domain and the ATP analog is bound in a catalytically competent conformation. Overall, the structures reveal distinct steps in the transport cycle of MgtA compared to other P-type ATPases, as well as lipid binding sites that fill gaps in our understanding of transport regulation.
履歴
登録2025年12月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年6月10日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年6月10日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年6月10日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年6月10日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年6月10日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年6月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID ..._citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update
改定 1.12026年6月24日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID ..._citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Magnesium-transporting ATPase, P-type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,7567
ポリマ－102,1141
非ポリマー6426
水46826
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Magnesium-transporting ATPase, P-type 1 / Mg(2+) transport ATPase / P-type 1


分子量: 102114.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lactococcus cremoris (乳酸菌) / 遺伝子: AB996_0026 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A166KLB0, P-type Mg2+ transporter
#2: 化合物 ChemComp-ACP / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / ADENOSINE-5'-[BETA, GAMMA-METHYLENE]TRIPHOSPHATE


分子量: 505.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Magnesium-transporting P-type ATPase A / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Lactococcus lactis subsp. lactis (乳酸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 2.79 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 577882 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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