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- PDB-9zko: The LBD-TMD structure of native mouse AMPAR with 2 TARPs 2 CNIHs -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9zko
タイトルThe LBD-TMD structure of native mouse AMPAR with 2 TARPs 2 CNIHs
要素
  • (Glutamate receptor ...) x 2
  • Protein cornichon homolog 2
  • Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit
キーワードSIGNALING PROTEIN / iGluR / AMPA receptors
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of receptor localization to synapse / negative regulation of anterograde synaptic vesicle transport / Phase 0 - rapid depolarisation / Phase 2 - plateau phase / Activation of AMPA receptors / Cargo concentration in the ER / COPII-mediated vesicle transport / Synaptic adhesion-like molecules / LGI-ADAM interactions / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation ...negative regulation of receptor localization to synapse / negative regulation of anterograde synaptic vesicle transport / Phase 0 - rapid depolarisation / Phase 2 - plateau phase / Activation of AMPA receptors / Cargo concentration in the ER / COPII-mediated vesicle transport / Synaptic adhesion-like molecules / LGI-ADAM interactions / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / axonal spine / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / Trafficking of AMPA receptors / localization within membrane / positive regulation of membrane potential / cellular response to ammonium ion / response to sucrose / L-type voltage-gated calcium channel complex / myosin V binding / neuron spine / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / proximal dendrite / regulation of AMPA receptor activity / protein phosphatase 2B binding / response to arsenic-containing substance / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / channel regulator activity / cellular response to L-glutamate / ligand-gated calcium channel activity / cellular response to dsRNA / dendritic spine membrane / beta-2 adrenergic receptor binding / long-term synaptic depression / cellular response to peptide hormone stimulus / cellular response to amine stimulus / peptide hormone receptor binding / response to psychosocial stress / response to morphine / perisynaptic space / spinal cord development / neuronal cell body membrane / protein kinase A binding / response to lithium ion / AMPA glutamate receptor activity / transmission of nerve impulse / immunoglobulin binding / adenylate cyclase binding / behavioral response to pain / AMPA glutamate receptor complex / regulation of receptor recycling / response to electrical stimulus / ionotropic glutamate receptor complex / asymmetric synapse / G-protein alpha-subunit binding / glutamate receptor binding / conditioned place preference / positive regulation of synaptic transmission / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / long-term memory / voltage-gated calcium channel activity / postsynaptic density, intracellular component / response to fungicide / neuronal action potential / vesicle-mediated transport / glutamate-gated receptor activity / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / somatodendritic compartment / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / synapse assembly / excitatory synapse / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / dendritic shaft / synaptic membrane / PDZ domain binding / response to cocaine / calcium channel regulator activity / neuromuscular junction / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / regulation of membrane potential / response to nutrient levels / cerebral cortex development / receptor internalization / regulation of synaptic plasticity / recycling endosome / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / recycling endosome membrane / small GTPase binding / response to toxic substance / cell-cell junction / synaptic vesicle / response to estradiol
類似検索 - 分子機能
Cornichon / Cornichon, conserved site / Cornichon protein / Cornichon family signature. / Cornichon / Voltage-dependent calcium channel, gamma-8 subunit / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily ...Cornichon / Cornichon, conserved site / Cornichon protein / Cornichon family signature. / Cornichon / Voltage-dependent calcium channel, gamma-8 subunit / : / PMP-22/EMP/MP20/Claudin family / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
(2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / PALMITIC ACID / Chem-POV / Glutamate receptor / Protein cornichon homolog 2 / Glutamate receptor 1 / Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.04 Å
データ登録者Fang, C.L. / Gouaux, E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Native AMPA receptor architecture reveals SynDIG4 engagement and auxiliary subunit heterogeneity
著者: Fang, C.L. / Gouaux, E.
履歴
登録2025年12月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月29日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月29日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月29日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月29日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月29日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月29日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月29日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 1
B: Glutamate receptor 2
C: Glutamate receptor 1
D: Glutamate receptor 2
E: Protein cornichon homolog 2
F: Protein cornichon homolog 2
G: Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit
H: Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)351,67136
ポリマ－339,6618
非ポリマー12,01028
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Glutamate receptor ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Glutamate receptor 1 / GluR-1 / AMPA-selective glutamate receptor 1 / GluR-A / GluR-K1 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-1 / AMPA-selective glutamate receptor 1 / GluR-A / GluR-K1 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 1 / GluA1


分子量: 55260.184 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Mix of AMPAR subunits (GluA1, GluA3, and GluA4) / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P23818
#2: タンパク質 Glutamate receptor 2


分子量: 52118.758 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: C9K0Z0

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タンパク質 , 2種, 4分子 EFGH

#3: タンパク質 Protein cornichon homolog 2 / CNIH-2 / Cornichon family AMPA receptor auxiliary protein 2 / Cornichon-like protein


分子量: 18948.420 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: O35089
#4: タンパク質 Voltage-dependent calcium channel gamma-8 subunit / Neuronal voltage-gated calcium channel gamma-8 subunit / Transmembrane AMPAR regulatory protein ...Neuronal voltage-gated calcium channel gamma-8 subunit / Transmembrane AMPAR regulatory protein gamma-8 / TARP gamma-8


分子量: 43502.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q8VHW2

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非ポリマー , 3種, 28分子

#5: 化合物
ChemComp-PLM / PALMITIC ACID


分子量: 256.424 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2
#6: 化合物
ChemComp-OLC / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / 1-Oleoyl-R-glycerol


分子量: 356.540 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H40O4
#7: 化合物
ChemComp-POV / (2S)-3-(hexadecanoyloxy)-2-[(9Z)-octadec-9-enoyloxy]propyl 2-(trimethylammonio)ethyl phosphate / POPC


分子量: 760.076 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H82NO8P / コメント: リン脂質*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: native mouse AMPAR with 2 TARPs 2CNIHs / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#4 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2PHENIX1.20.1_4487モデル精密化
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.04 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 111937 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 3.04 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00417547
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.72623674
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.2372883
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0452698
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0062847

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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