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- PDB-9zbl: Helical Reconstruction of the Human Cardiac F-Actin-Tropomyosin C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9zbl
タイトルHelical Reconstruction of the Human Cardiac F-Actin-Tropomyosin Complex
要素
  • Actin, alpha cardiac muscle 1
  • Tropomyosin alpha-1 chain
キーワードMOTOR PROTEIN / F-actin / tropomyosin / muscle / cryo-EM structure / motor proteins
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility / actin-myosin filament sliding / cardiac myofibril assembly / regulation of muscle contraction / actin filament-based movement / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / ruffle organization / bleb ...positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / cytoplasmic actin-based contraction involved in cell motility / actin-myosin filament sliding / cardiac myofibril assembly / regulation of muscle contraction / actin filament-based movement / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / ruffle organization / bleb / cardiac muscle tissue morphogenesis / Striated Muscle Contraction / actomyosin structure organization / Regulation of CDH1 Function / muscle filament sliding / I band / structural constituent of muscle / RHOB GTPase cycle / sarcomere organization / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / microfilament motor activity / myosin binding / heart contraction / regulation of heart contraction / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / mesenchyme migration / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / skeletal muscle thin filament assembly / RHOA GTPase cycle / Smooth Muscle Contraction / cardiac muscle contraction / cytoskeletal protein binding / positive regulation of stress fiber assembly / stress fiber / cytoskeleton organization / positive regulation of cell adhesion / negative regulation of cell migration / sarcomere / actin filament organization / filopodium / actin filament / cellular response to reactive oxygen species / wound healing / structural constituent of cytoskeleton / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ruffle membrane / actin filament binding / regulation of cell shape / lamellipodium / actin cytoskeleton / actin binding / cell body / blood microparticle / cytoskeleton / response to ethanol / response to xenobiotic stimulus / protein heterodimerization activity / focal adhesion / hydrolase activity / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / glutamatergic synapse / protein homodimerization activity / : / extracellular exosome / ATP binding / membrane / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family ...Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Tropomyosin alpha-1 chain / Actin, alpha cardiac muscle 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.79 Å
データ登録者Karpicheva, O. / Rynkiewicz, M.J. / Lehman, W. / Cammarato, A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL036153 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL124091 米国
引用ジャーナル: J Mol Cell Cardiol / 年: 2026
タイトル: Pseudo-acetylation of ACTC1 K326 and K328 promotes dysinhibition of reconstituted human cardiac thin filaments.
著者: Kripa Chitre / Olga E Karpicheva / Chloe J King / Michael J Rynkiewicz / Axel J Fenwick / John F Dawson / D Brian Foster / William Lehman / Anthony Cammarato /
要旨: Electrostatic interactions between actin residues K326 and K328 and tropomyosin bias tropomyosin to an F-actin location where it blocks myosin attachment. K326/328 acetylation neutralizes their ...Electrostatic interactions between actin residues K326 and K328 and tropomyosin bias tropomyosin to an F-actin location where it blocks myosin attachment. K326/328 acetylation neutralizes their charge, potentially disrupting thin filament-based contractile regulation. We verified acetylation of K326/328 on human cardiac actin (ACTC1) and generated recombinant K326/328Q, pseudo-acetylated ACTC1. Pseudo-acetylation reduced inhibition of myosin-driven motility of F-actin-tropomyosin and F-actin-tropomyosin-troponin at low Ca. Cryo-EM-based and computational modeling revealed that pseudo-acetylation did not alter tropomyosin positioning along F-actin but decreased local F-actin-tropomyosin interaction energy. Thus, by reducing the energetic demands required for myosin to displace tropomyosin, ACTC1 K326/328 acetylation may promote contractile activation.
履歴
登録2025年11月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月14日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月14日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月14日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月14日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月14日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月14日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月14日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha cardiac muscle 1
B: Actin, alpha cardiac muscle 1
C: Actin, alpha cardiac muscle 1
D: Actin, alpha cardiac muscle 1
E: Actin, alpha cardiac muscle 1
F: Actin, alpha cardiac muscle 1
M: Tropomyosin alpha-1 chain
N: Tropomyosin alpha-1 chain
O: Tropomyosin alpha-1 chain
P: Tropomyosin alpha-1 chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)386,78522
ポリマ－384,07610
非ポリマー2,70912
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, Helical symmetry determined by cryo-EM reconstruction
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Actin, alpha cardiac muscle 1 / Alpha-cardiac actin


分子量: 42064.891 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTC1, ACTC / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P68032, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質
Tropomyosin alpha-1 chain / Alpha-tropomyosin / Tropomyosin-1


分子量: 32921.773 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TPM1, C15orf13, TMSA / プラスミド: pET-3d / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: P09493
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Complex of Cardiac F-Actin Containing Mg-ADP with Tropomyosin
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
110 mM3-(N-morpholino)propanesulfonic acidC7H15NO4S1
250 mMSodium acetateCH3COONa1
33 mMMagnesium chlorideMgCl21
41 mMDithiothreitolC4H10O2S21
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: 9 uM F-actin was mixed with 63 uM tropomyosin and incubated for 15 minutes; then 3 uL of the mixture was applied to the grid
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 283 K
詳細: Blotting was performed with a blot force of 3 and a blot time of 3 s.

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN / 試料ホルダーモデル: OTHER / 最高温度: 98 K / 最低温度: 98 K
撮影電子線照射量: 48.96 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4731
電子光学装置エネルギーフィルター名称: TFS Selectris / 位相板: OTHER

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARCv4.5.3粒子像選択Filaments were collected using Filament Tracer Tool
2cryoSPARCv4.5.3画像取得
4cryoSPARCv4.5.3CTF補正
7MDFF1.9.4a53モデルフィッティング
11cryoSPARCv4.5.3分類
12cryoSPARCv4.5.3３次元再構成
13PHENIX2.0.5867モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -166.52 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.67 Å / らせん対称軸の対称性: C3
粒子像の選択選択した粒子像数: 2655073
3次元再構成解像度: 2.79 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 1954406 / クラス平均像の数: 21 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT
原子モデル構築PDB-ID: 5jlf

5jlf


Accession code: 5jlf / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 2.79 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00521966
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.61829704
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.6953048
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0463294
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0033832

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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