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万見
- PDB-9z9b: Gated state sheep connexin-50 in DMPC nanodiscs at neutral pH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9z9b
タイトルGated state sheep connexin-50 in DMPC nanodiscs at neutral pH
要素Gap junction alpha-8 protein
キーワードMEMBRANE PROTEIN / connexin / gap junction / cryo-EM / pH regulation / lipid gating / large-pore channel
機能・相同性
機能・相同性情報


gap junction-mediated intercellular transport / connexin complex / gap junction channel activity / cell-cell signaling / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Gap junction alpha-8 protein (Cx50) / Gap junction alpha-8 protein (Cx50) / Connexin / Connexin, N-terminal / Connexin, conserved site / Gap junction protein, cysteine-rich domain / Connexin, N-terminal domain superfamily / Connexin / Connexins signature 1. / Connexins signature 2. ...Gap junction alpha-8 protein (Cx50) / Gap junction alpha-8 protein (Cx50) / Connexin / Connexin, N-terminal / Connexin, conserved site / Gap junction protein, cysteine-rich domain / Connexin, N-terminal domain superfamily / Connexin / Connexins signature 1. / Connexins signature 2. / Connexin homologues / Gap junction channel protein cysteine-rich domain
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / Gap junction alpha-8 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Ovis aries (ヒツジ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Jarodsky, J.M. / Myers, J.B. / Reichow, S.L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Eye Institute (NIH/NEI)R35GM124779 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: Reversible lipid-mediated pH-gating of connexin-46/50 by cryo-EM.
著者: Joshua M Jarodsky / Janette B Myers / Steve L Reichow /
要旨: Gap junctions, formed by connexin proteins, establish direct electrical and metabolic coupling between cells, enabling coordinated tissue responses. These channels universally respond to ...Gap junctions, formed by connexin proteins, establish direct electrical and metabolic coupling between cells, enabling coordinated tissue responses. These channels universally respond to intracellular pH changes, closing under acidic conditions to limit the spread of cytotoxic signals during cellular stress, such as ischemia. Using cryo-electron microscopy (cryo-EM), we uncover insights into the structural mechanism of pH-gating in native lens connexin-46/50 (Cx46/50) gap junctions. Mild acidification drives lipid infiltration into the channel pore, displacing the N-terminal (NT) domain and stabilizing pore closure. Lipid involvement is shown to be both essential and fully reversible. Structural transitions involve an ensemble of gated states formed through non-cooperative NT domain movement as well as minor populations of a distinct destabilized open-state. These findings provide molecular insights into pH-gating dynamics, illustrating how structural changes may regulate gap junction function under cellular stress and linking Cx46/50 dysregulation to age-related cataract formation.
履歴
登録2025年11月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年2月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gap junction alpha-8 protein
B: Gap junction alpha-8 protein
C: Gap junction alpha-8 protein
D: Gap junction alpha-8 protein
E: Gap junction alpha-8 protein
F: Gap junction alpha-8 protein
G: Gap junction alpha-8 protein
H: Gap junction alpha-8 protein
I: Gap junction alpha-8 protein
J: Gap junction alpha-8 protein
K: Gap junction alpha-8 protein
L: Gap junction alpha-8 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)720,765204
ポリマ－590,60212
非ポリマー130,163192
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Gap junction alpha-8 protein / Connexin-49 / Cx49 / Lens fiber protein MP70 / MP38 / MP64


分子量: 49216.809 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Ovis aries (ヒツジ) / 参照: UniProt: P55917
#2: 化合物...
ChemComp-MC3 / 1,2-DIMYRISTOYL-RAC-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE


分子量: 677.933 Da / 分子数: 192 / 由来タイプ: 合成 / 式: C36H72NO8P / コメント: リン脂質*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Gated state dodecameric connexin-50 gap junction in DMPC nanodiscs at neutral pH
タイプ: COMPLEX
詳細: Connexin-46 and connexin-50 coassemble in the gap junction complex and arrangement cannot be disentangled. Thus both isoforms are individually modeled into the same gap junction density.
Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Ovis aries (ヒツジ) / 器官: Eye / 組織: Lens
緩衝液pH: 7.4
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPESC8H18N2O4S1
22 mMEDTAC10H16N2O81
32 mMEGTAC14H24N2O101
4150 mMSodium ChlorideNaCl1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Connexin-46 and connexin-50 coassemble in the gap junction complex and arrangement cannot be disentangled. Thus both isoforms are individually modeled into the same gap junction density.
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6142

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARCv4.4.1粒子像選択
2SerialEM画像取得
4cryoSPARCv4.4.1CTF補正
7UCSF ChimeraXモデルフィッティング
9cryoSPARCv4.4.1初期オイラー角割当
10cryoSPARC最終オイラー角割当
11cryoSPARC分類
12cryoSPARCv4.4.1３次元再構成
13PHENIX1.21.2_5419モデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 4002015
対称性点対称性: D6 (2回x6回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 15342 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 7jjp

7jjp


Accession code: 7jjp / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 2.7 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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