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- PDB-9ykk: Human type 2 IP3 receptor in apo state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ykk
タイトルHuman type 2 IP3 receptor in apo state
要素Inositol 1,4,5-trisphosphate-gated calcium channel ITPR2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Inositol 1 / 4 / 5-triphosphate / IP3 / receptor / calcium channel / type-2 / IP3R / IP3R-2 / ITPR2
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium ion transmembrane transporter activity / DAG and IP3 signaling / inositol 1,4,5-trisphosphate-gated calcium channel activity / platelet dense tubular network membrane / Effects of PIP2 hydrolysis / PLC beta mediated events / Elevation of cytosolic Ca2+ levels / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / transport vesicle membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation ...calcium ion transmembrane transporter activity / DAG and IP3 signaling / inositol 1,4,5-trisphosphate-gated calcium channel activity / platelet dense tubular network membrane / Effects of PIP2 hydrolysis / PLC beta mediated events / Elevation of cytosolic Ca2+ levels / inositol 1,4,5 trisphosphate binding / transport vesicle membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Role of phospholipids in phagocytosis / release of sequestered calcium ion into cytosol / Ion homeostasis / FCERI mediated Ca+2 mobilization / cellular response to cAMP / sarcoplasmic reticulum membrane / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / phosphatidylinositol binding / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / secretory granule membrane / VEGFR2 mediated cell proliferation / sarcoplasmic reticulum / Regulation of insulin secretion / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / scaffold protein binding / cell cortex / Ca2+ pathway / response to hypoxia / transmembrane transporter binding / signaling receptor complex / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / signal transduction / ATP binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / : / MIR motif ...Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / : / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Inositol 1,4,5-trisphosphate-gated calcium channel ITPR2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Liu, C. / Lan, Y. / Tang, Q. / Karakas, E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM141251 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2026
タイトル: Conformational landscape and ligand-dependent clustering of the human type 2 IP receptor.
著者: Caifeng Liu / Yu-Jing Lan / Max G Kushner / Qingyu Tang / Erkan Karakas /
要旨: Inositol 1,4,5-trisphosphate (IP) receptors (IPRs) are tetrameric ER Ca channels that shape intracellular Ca signaling in response to IP, regulating diverse physiological processes. The structural ...Inositol 1,4,5-trisphosphate (IP) receptors (IPRs) are tetrameric ER Ca channels that shape intracellular Ca signaling in response to IP, regulating diverse physiological processes. The structural basis for subtype-specific regulation among the three subtypes (IPR-1-3) remains incompletely understood due to the lack of IPR-2 structures. Here, we report cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of human IPR-2 in distinct conformations in the presence and absence of IP, Ca, and ATP. These structures define the conformational landscape of IPR-2, delineate ligand-binding interactions, and reveal shared architectural features alongside isoform-specific differences. We also resolve ligand-dependent IPR-2 assemblies, identifying a conformation-dependent inter-channel interface. Live-cell imaging demonstrates that IPR-2 undergoes clustering following ligand-induced Ca release, and disruption of this interface selectively abolishes clustering without impairing channel activity. Together, these findings provide a structural framework for human IPR-2 and establish a mechanism linking ligand-dependent conformational changes to inter-channel interactions and post-activation cellular clustering.
履歴
登録2025年10月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年7月1日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年7月1日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年7月1日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年8月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.12026年8月19日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.journal_volume / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Inositol 1,4,5-trisphosphate-gated calcium channel ITPR2
B: Inositol 1,4,5-trisphosphate-gated calcium channel ITPR2
C: Inositol 1,4,5-trisphosphate-gated calcium channel ITPR2
D: Inositol 1,4,5-trisphosphate-gated calcium channel ITPR2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,259,2258
ポリマ－1,258,9634
非ポリマー2624
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable, gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Inositol 1,4,5-trisphosphate-gated calcium channel ITPR2 / IP3 receptor isoform 2 / IP3R 2 / InsP3R2 / Inositol 1 / 4 / 5-trisphosphate receptor type 2 / Type ...IP3 receptor isoform 2 / IP3R 2 / InsP3R2 / Inositol 1 / 4 / 5-trisphosphate receptor type 2 / Type 2 inositol 1 / 5-trisphosphate receptor / Type 2 InsP3 receptor


分子量: 314740.844 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ITPR2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q14571
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY
配列の詳細A stretch of UNK residues is present in the model due to insufficient density to assign the ...A stretch of UNK residues is present in the model due to insufficient density to assign the sequence unambiguously.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Inositol 1,4,5-trisphosphate receptor type 2 / タイプ: COMPLEX
詳細: Protein was reconstituted in MSP1E3D1/DOPC nanodiscs
Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 1.2 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 8
詳細: 200 mM NaCl, 20 mM Tris-HCl pH 8.0, 5 mM EDTA pH 8.0, 2 mM DTT, 0.025% fluorinated Fos-Choline-8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
10.2 MSodium ChlorideNaCl1
20.02 MTris-HCl bufferTris-HCl1
30.005 MEDTAEDTA1
40.002 MDTTDTT1
50.025 %fluorinated Fos-Choline-8FC-81
試料濃度: 2.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: The sample was reconstituted in MSP1E3D1/DOPC nanodiscs
試料支持詳細: 25 mA / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 281 K
詳細: PELCO 595 filter paper (Ted Pella, prod. no. 47000-100) was used for vitrification.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 54.7 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 11634

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2PHENIX1.21.2_5419:モデル精密化
5cryoSPARCCTF補正
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cryoSPARC最終オイラー角割当
12cryoSPARC分類
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 2.95 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 131003 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00372300
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.42197680
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.0329488
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03811148
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00312432

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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