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- PDB-9yhj: Crystal structure of Chikungunya virus nsP3 macrodomain N24A D31H... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9yhj
タイトルCrystal structure of Chikungunya virus nsP3 macrodomain N24A D31H double mutant (P31 crystal form) in complex with ADP-ribose
要素Non-structural protein 3
キーワードVIRAL PROTEIN / HYDROLASE / Chikungunya virus / ADP-ribose / AViDD / Advanced Light Source 8.3.1
機能・相同性
機能・相同性情報


ADP-ribose 1''-phosphate phosphatase / host cell filopodium / mRNA methyltransferase activity / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide adenylyltransferase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / poly(A) RNA polymerase activity / mRNA modification / regulation of cytoskeleton organization ...ADP-ribose 1''-phosphate phosphatase / host cell filopodium / mRNA methyltransferase activity / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide adenylyltransferase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / poly(A) RNA polymerase activity / mRNA modification / regulation of cytoskeleton organization / symbiont-mediated suppression of host mRNA transcription via inhibition of RNA polymerase II activity / 7-methylguanosine mRNA capping / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / cysteine-type peptidase activity / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / host cell cytoplasmic vesicle membrane / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / nucleoside-triphosphate phosphatase / methylation / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / RNA helicase activity / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont-mediated suppression of host gene expression / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / GTP binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Alphavirus nsp2 protease (nsp2pro) domain / Alphavirus nsP2 protease domain superfamily / : / Peptidase family C9 / Tomato mosaic virus helicase, N-terminal domain / Alphavirus nsp2 protease (nsp2pro) domain profile. / : / Non-structural protein 3, zinc-binding domain / Viral methyltransferase ...: / Alphavirus nsp2 protease (nsp2pro) domain / Alphavirus nsP2 protease domain superfamily / : / Peptidase family C9 / Tomato mosaic virus helicase, N-terminal domain / Alphavirus nsp2 protease (nsp2pro) domain profile. / : / Non-structural protein 3, zinc-binding domain / Viral methyltransferase / Alphavirus-like methyltransferase (MT) domain / Alphavirus-like methyltransferase (MT) domain profile. / Tymovirus, RNA-dependent RNA polymerase / RNA dependent RNA polymerase / Viral superfamily 1 RNA helicase core domain / (+) RNA virus helicase core domain / (+)RNA virus helicase core domain profile. / Non-structural protein 3, X-domain-like / Appr-1"-p processing enzyme / Macro domain / Macro domain profile. / Macro domain / Macro domain-like / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AR6 / Polyprotein P1234
類似検索 - 構成要素
生物種Chikungunya virus (チクングニヤウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.86 Å
データ登録者Correy, G.J. / Fraser, J.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)U19AI171110 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of Chikungunya virus nsP3 macrodomain N24A D31H double mutant (P31 crystal form) in complex with ADP-ribose
著者: Correy, G.J. / Fraser, J.S.
履歴
登録2025年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年11月26日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Non-structural protein 3
B: Non-structural protein 3
C: Non-structural protein 3
D: Non-structural protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,6988
ポリマ－74,4614
非ポリマー2,2374
水3,981221
1
A: Non-structural protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1742
ポリマ－18,6151
非ポリマー5591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Non-structural protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1742
ポリマ－18,6151
非ポリマー5591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Non-structural protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1742
ポリマ－18,6151
非ポリマー5591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Non-structural protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1742
ポリマ－18,6151
非ポリマー5591
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)87.935, 87.935, 84.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

-
要素

#1: タンパク質
Non-structural protein 3 / nsP3


分子量: 18615.156 Da / 分子数: 4 / 断片: macrodomain / 変異: N24A, D31H / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chikungunya virus (チクングニヤウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8JUX6, ADP-ribose 1''-phosphate phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-AR6 / [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL[HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE / Adenosine-5-Diphosphoribose


分子量: 559.316 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N5O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 221 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.63 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M di-ammonium hydrogen citrate, 20% (w/v) PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11582 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11582 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.86→43.97 Å / Num. obs: 61566 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.1 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.068 / Χ2: 0.94 / Net I/σ(I): 14.4 / Num. measured all: 313671
反射 シェル解像度: 1.86→1.9 Å / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 1.469 / Num. measured all: 19253 / Num. unique obs: 3770 / CC1/2: 0.375 / Rpim(I) all: 0.721 / Rrim(I) all: 1.639 / Χ2: 0.68 / Net I/σ(I) obs: 0.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.1_5286精密化
XDSJan 19, 2025 BUILT=20250430データスケーリング
XDSJan 19, 2025 BUILT=20250430データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.86→43.97 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 27.05 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2157 3327 5.41 %
Rwork0.1423 --
obs0.1463 61524 99.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.86→43.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4964 0 144 221 5329
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.015241
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0427132
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9231899
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056797
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008898
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.86-1.890.35781560.27242378X-RAY DIFFRACTION100
1.89-1.910.34271480.26012454X-RAY DIFFRACTION100
1.91-1.940.30831520.22862388X-RAY DIFFRACTION100
1.94-1.980.28921280.21632469X-RAY DIFFRACTION100
1.98-2.010.29821240.25272439X-RAY DIFFRACTION100
2.01-2.050.30681000.22872449X-RAY DIFFRACTION100
2.05-2.090.34231630.19212415X-RAY DIFFRACTION100
2.09-2.130.26421260.16822435X-RAY DIFFRACTION100
2.13-2.180.28131360.18342433X-RAY DIFFRACTION100
2.18-2.230.24981410.16332403X-RAY DIFFRACTION100
2.23-2.280.24711390.14942417X-RAY DIFFRACTION100
2.28-2.340.24791520.14642451X-RAY DIFFRACTION100
2.34-2.410.22751380.18082393X-RAY DIFFRACTION100
2.41-2.490.23581660.17442418X-RAY DIFFRACTION100
2.49-2.580.28151220.1662450X-RAY DIFFRACTION100
2.58-2.680.26041380.13372425X-RAY DIFFRACTION100
2.68-2.80.26191200.18122449X-RAY DIFFRACTION100
2.81-2.950.20331060.15782444X-RAY DIFFRACTION100
2.95-3.140.23411060.15452478X-RAY DIFFRACTION100
3.14-3.380.21561700.13142390X-RAY DIFFRACTION100
3.38-3.720.21161780.13552348X-RAY DIFFRACTION100
3.72-4.260.18971230.11292454X-RAY DIFFRACTION100
4.26-5.360.13561750.09472367X-RAY DIFFRACTION99
5.36-43.970.18361200.11332450X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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