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万見
- PDB-9ydv: MRS2905 bound P2Y14 Receptor in complex with Gi -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ydv
タイトルMRS2905 bound P2Y14 Receptor in complex with Gi
要素
  • (Guanine nucleotide-binding protein ...) x 3
  • P2Y purinoceptor 14
  • scFv16 protein
キーワードMEMBRANE PROTEIN / GPCR / P2Y Receptor / Purinergic
機能・相同性
機能・相同性情報


G protein-coupled UDP receptor activity / P2Y receptors / G protein-coupled purinergic nucleotide receptor activity / hematopoietic stem cell homeostasis / adenylate cyclase inhibitor activity / positive regulation of protein localization to cell cortex / T cell migration / positive regulation of relaxation of smooth muscle / Adenylate cyclase inhibitory pathway / D2 dopamine receptor binding ...G protein-coupled UDP receptor activity / P2Y receptors / G protein-coupled purinergic nucleotide receptor activity / hematopoietic stem cell homeostasis / adenylate cyclase inhibitor activity / positive regulation of protein localization to cell cortex / T cell migration / positive regulation of relaxation of smooth muscle / Adenylate cyclase inhibitory pathway / D2 dopamine receptor binding / adenylate cyclase-inhibiting serotonin receptor signaling pathway / G protein-coupled serotonin receptor binding / cellular response to forskolin / regulation of mitotic spindle organization / chemokine-mediated signaling pathway / Regulation of insulin secretion / neuropeptide signaling pathway / response to prostaglandin E / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / negative regulation of insulin secretion / G protein-coupled receptor binding / response to peptide hormone / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / centriolar satellite / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / G-protein activation / Glucagon signaling in metabolic regulation / G beta:gamma signalling through CDC42 / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through BTK / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / photoreceptor disc membrane / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / GDP binding / Glucagon-type ligand receptors / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / G alpha (z) signalling events / cellular response to catecholamine stimulus / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / GPER1 signaling / cellular response to prostaglandin E stimulus / heterotrimeric G-protein complex / G alpha (12/13) signalling events / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / G-protein beta-subunit binding / extracellular vesicle / sensory perception of taste / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / sperm principal piece / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / signaling receptor complex adaptor activity / retina development in camera-type eye / GTPase binding / G protein activity / fibroblast proliferation / Ca2+ pathway / midbody / cell cortex / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / G alpha (i) signalling events / G alpha (s) signalling events / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / G alpha (q) signalling events / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Ras protein signal transduction / cell population proliferation / Extra-nuclear estrogen signaling / ciliary basal body / G protein-coupled receptor signaling pathway / cell division / lysosomal membrane / GTPase activity / centrosome / synapse / GTP binding / protein-containing complex binding / nucleolus / magnesium ion binding / Golgi apparatus / signal transduction / extracellular exosome / nucleoplasm / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
P2Y14 purinoceptor / G-protein alpha subunit, group I / G protein alpha subunit, helical insertion / G protein alpha subunit / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain ...P2Y14 purinoceptor / G-protein alpha subunit, group I / G protein alpha subunit, helical insertion / G protein alpha subunit / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / G protein beta WD-40 repeat protein / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 / P2Y purinoceptor 14
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Fay, J.F.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2025
タイトル: UDP-glucose and MRS2905 agonist-bound states of the purinergic P2Y receptor.
著者: Jonathan F Fay / Joseph Kousouros / Zhan-Guo Gao / Matteo Pavan / Paola Oliva / Asmita Pramanik / Clayton Meyer / Siva Hariprasad Kurma / Wen Xu / Brian Krumm / Kenneth A Jacobson /
要旨: P2Y receptors respond to uracil-diphosphate-hexose conjugates, yet how this receptor selectively recognizes both uracil-nucleotides and hexose moieties of diverse agonists remains unclear. Here we ...P2Y receptors respond to uracil-diphosphate-hexose conjugates, yet how this receptor selectively recognizes both uracil-nucleotides and hexose moieties of diverse agonists remains unclear. Here we report the active agonist-bound G protein-bound states of the P2Y G protein-coupled receptor (GPCR) bound to endogenous agonist uridine diphosphate glucose (UDP-glucose) and 2-thiouridine-5'-O-(α,β-methylene)diphosphate (MRS2905). The cryo-EM structures of the heterotrimeric complexes with 3.19 Å and 3.05 Å global resolution, respectively, with local refinements reaching 2.87 Å and 3.22 Å for the masked receptor region. Our structures reveal a pronounced extracellular facing electronegative vestibule connecting to a smaller nucleotide binding subpocket (~300Å volume) that is shielded by extracellular loop 2 (ECL2). A glucose-binding subpocket is spatially delimited by residue V93; mutation to Trp selectively blocks UDP-glucose while permitting MRS2905 and antagonist binding. These findings provide atomic insights into uracil recognition, reveal how the receptor accommodates diverse flexible UDP-sugars, and promise to enable rational drug discovery of therapeutic P2YR modulators.
履歴
登録2025年9月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年11月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月19日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月19日Data content type: Additional map / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月19日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月19日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月19日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月19日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年12月3日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / em_author_list
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update
改定 1.12025年12月3日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / em_author_list
Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update
改定 1.22026年1月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin / em_author_list
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update
改定 1.22026年1月7日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / em_admin / em_author_list
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
C: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
D: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
E: scFv16 protein
A: P2Y purinoceptor 14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,7276
ポリマ－151,3095
非ポリマー4181
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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Guanine nucleotide-binding protein ... , 3種, 3分子 BCD

#1: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1 / Adenylate cyclase-inhibiting G alpha protein


分子量: 40414.047 Da / 分子数: 1 / 変異: S47N G203A E245A A326S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNAI1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P63096, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Transducin beta chain 1


分子量: 37342.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNB1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P62873
#3: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / G gamma-I


分子量: 7861.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNG2
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P59768

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抗体 / タンパク質 / 非ポリマー , 3種, 3分子 EA

#4: 抗体 scFv16 protein


分子量: 26679.721 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
#5: タンパク質 P2Y purinoceptor 14 / P2Y14 / G-protein coupled receptor 105 / UDP-glucose receptor


分子量: 39011.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: P2RY14, GPR105, KIAA0001
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q15391
#6: 化合物 ChemComp-A1CVS / 1-{5-O-[(R)-hydroxy(phosphonomethyl)phosphoryl]-beta-D-ribofuranosyl}-2-sulfanylidene-2,3-dihydropyrimidin-4(1H)-one


分子量: 418.254 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N2O10P2S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: MRS2905 bound P2Y14 Receptor in complex with Gi1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#5 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 400 nm
撮影電子線照射量: 47.4 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
実像数: 4175

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.4粒子像選択
2cryoSPARC4.4画像取得
13cryoSPARC4.4３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.05 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 337217 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 3.05 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0038995
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.53512193
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.4151227
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0421395
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0051528

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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