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- PDB-9ybx: ARID1B ARID bound to compound C-1 (5-fluoro-2-(1H-pyrrolo[2,3-b]p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ybx
タイトルARID1B ARID bound to compound C-1 (5-fluoro-2-(1H-pyrrolo[2,3-b]pyridine-3-sulfonamido)benzoic acid)
要素AT-rich interactive domain-containing protein 1B
キーワードDNA BINDING PROTEIN / ARID / BAF
機能・相同性
機能・相同性情報


brahma complex / nBAF complex / Formation of the canonical BAF (cBAF) complex / Formation of neuronal progenitor and neuronal BAF (npBAF and nBAF) / regulation of G0 to G1 transition / SWI/SNF complex / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / positive regulation of T cell differentiation / regulation of nucleotide-excision repair / positive regulation of double-strand break repair ...brahma complex / nBAF complex / Formation of the canonical BAF (cBAF) complex / Formation of neuronal progenitor and neuronal BAF (npBAF and nBAF) / regulation of G0 to G1 transition / SWI/SNF complex / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / positive regulation of T cell differentiation / regulation of nucleotide-excision repair / positive regulation of double-strand break repair / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in pigmentation / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / positive regulation of myoblast differentiation / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / positive regulation of cell differentiation / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / RMTs methylate histone arginines / nervous system development / transcription coactivator activity / chromatin remodeling / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / chromatin / DNA binding / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
AT-rich interactive domain-containing protein 1B / SWI/SNF-like complex subunit BAF250/Osa / SWI/SNF-like complex subunit BAF250, C-terminal / SWI/SNF-like complex subunit BAF250/Osa / ARID DNA-binding domain / ARID DNA-binding domain superfamily / ARID/BRIGHT DNA binding domain / ARID domain profile. / BRIGHT, ARID (A/T-rich interaction domain) domain / ARID/BRIGHT DNA binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
: / AT-rich interactive domain-containing protein 1B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Carbone, C.E. / Holliday, M.J.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryptic Small Molecule Binding Sites in the ARID1B DNA Binding Domain
著者: Holliday, M.J. / Carbone, C.E. / Venter, P.A. / Pierce, L. / Zhao, V.Y. / Schoenherr, H.
履歴
登録2025年9月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AT-rich interactive domain-containing protein 1B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8572
ポリマ－13,5211
非ポリマー3351
水1,35175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area460 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area6590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.679, 68.679, 46.085
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65
Space group name HallP65
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: -x,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 AT-rich interactive domain-containing protein 1B / ARID domain-containing protein 1B / BRG1-associated factor 250b / BAF250B / BRG1-binding protein ...ARID domain-containing protein 1B / BRG1-associated factor 250b / BAF250B / BRG1-binding protein hELD/OSA1 / Osa homolog 2 / hOsa2 / p250R


分子量: 13521.431 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1124-1242 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ARID1B, BAF250B, DAN15, KIAA1235, OSA2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8NFD5
#2: 化合物 ChemComp-A1CT8 / 5-fluoro-2-(1H-pyrrolo[2,3-b]pyridine-3-sulfonamido)benzoic acid


分子量: 335.310 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H10FN3O4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.99 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.5 M sodium citrate, pH 6.5, 0.033% w/v 4-nitrobenzoic acid, 0.033% w/v 5-sulfosalicylic acid dihydrate, 0.033% w/v naphthalene-1,3,6-trisulfonic acid trisodium salt hydrate, 0.002 M HEPES sodium, pH 6.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.916829 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年11月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.916829 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→36.43 Å / Num. obs: 21863 / % possible obs: 99.12 % / 冗長度: 20.21 % / Biso Wilson estimate: 19.11 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Rpim(I) all: 0.023 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル解像度: 1.45→1.5 Å / 冗長度: 20.9 % / Rmerge(I) obs: 2.018 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 2144 / CC1/2: 0.763 / % possible all: 98.39

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
autoPROCデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.45→36.43 Å / SU ML: 0.1596 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.1527
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1905 1995 9.16 %
Rwork0.1662 19791 -
obs0.1684 21786 98.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 27.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→36.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数867 0 23 75 965
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0177908
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.66711223
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1019128
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0173153
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.3482121
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.45-1.490.2831390.24731383X-RAY DIFFRACTION97.5
1.49-1.530.2521440.21691402X-RAY DIFFRACTION98.85
1.53-1.570.26521400.20391382X-RAY DIFFRACTION98.77
1.57-1.620.22581420.19111415X-RAY DIFFRACTION98.54
1.62-1.680.2381440.17961404X-RAY DIFFRACTION98.72
1.68-1.750.21031430.17671403X-RAY DIFFRACTION98.85
1.75-1.830.19811440.1581402X-RAY DIFFRACTION99.17
1.83-1.920.18861430.16331434X-RAY DIFFRACTION98.87
1.92-2.040.16811440.15011394X-RAY DIFFRACTION99.68
2.04-2.20.16541420.15321438X-RAY DIFFRACTION99.43
2.2-2.420.19141460.14971449X-RAY DIFFRACTION99.81
2.42-2.770.17851380.1691413X-RAY DIFFRACTION99.36
2.77-3.490.18391420.17261436X-RAY DIFFRACTION99
3.49-36.430.18511440.15981436X-RAY DIFFRACTION96.87
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 26.7582307207 Å / Origin y: 9.64516231087 Å / Origin z: 0.0572823430972 Å
111213212223313233
T0.134464719715 Å2-0.00298149438978 Å2-0.0113846490232 Å2-0.0968190682884 Å2-0.00158073821943 Å2--0.168795584315 Å2
L2.76982527955 °2-0.0051822517862 °2-1.39248077976 °2-2.10446523708 °2-0.214058107999 °2--2.45200417513 °2
S0.0595424609027 Å °0.0466108737194 Å °0.00666441956933 Å °0.00868037509513 Å °0.0205310399295 Å °0.0413077677327 Å °0.0353374550633 Å °-0.00272097983179 Å °-0.0694086012149 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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