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- PDB-9y1e: S180R human DNA polymerase beta, Binary complex templating dG -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9y1e
タイトルS180R human DNA polymerase beta, Binary complex templating dG
要素
  • DNA polymerase beta
  • Downstream
  • Primer strand
  • Template strand
キーワードREPLICATION / polymerase
機能・相同性
機能・相同性情報


Resolution of AP sites via the single-nucleotide replacement pathway / immunoglobulin heavy chain V-D-J recombination / Resolution of AP sites via the multiple-nucleotide patch replacement pathway / Abasic sugar-phosphate removal via the single-nucleotide replacement pathway / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; その他の炭素-酸素リアーゼ / pyrimidine dimer repair / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / homeostasis of number of cells / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair ...Resolution of AP sites via the single-nucleotide replacement pathway / immunoglobulin heavy chain V-D-J recombination / Resolution of AP sites via the multiple-nucleotide patch replacement pathway / Abasic sugar-phosphate removal via the single-nucleotide replacement pathway / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; その他の炭素-酸素リアーゼ / pyrimidine dimer repair / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / homeostasis of number of cells / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / 5'-deoxyribose-5-phosphate lyase activity / response to hyperoxia / lymph node development / salivary gland morphogenesis / somatic hypermutation of immunoglobulin genes / spleen development / base-excision repair, gap-filling / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / response to gamma radiation / spindle microtubule / base-excision repair / DNA-templated DNA replication / double-strand break repair via nonhomologous end joining / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / neuron apoptotic process / microtubule binding / DNA-directed DNA polymerase / in utero embryonic development / damaged DNA binding / microtubule / response to ethanol / DNA-directed DNA polymerase activity / lyase activity / Ub-specific processing proteases / inflammatory response / DNA repair / DNA damage response / enzyme binding / protein-containing complex / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA polymerase family X, beta-like / DNA polymerase beta, palm domain / DNA polymerase beta palm / DNA polymerase lambda, fingers domain / Fingers domain of DNA polymerase lambda / DNA-directed DNA polymerase X / DNA polymerase X family / DNA polymerase family X, binding site / DNA polymerase family X signature. / DNA polymerase beta-like, N-terminal domain ...DNA polymerase family X, beta-like / DNA polymerase beta, palm domain / DNA polymerase beta palm / DNA polymerase lambda, fingers domain / Fingers domain of DNA polymerase lambda / DNA-directed DNA polymerase X / DNA polymerase X family / DNA polymerase family X, binding site / DNA polymerase family X signature. / DNA polymerase beta-like, N-terminal domain / DNA polymerase lambda lyase domain superfamily / Helix-hairpin-helix domain / DNA polymerase family X / DNA polymerase beta, thumb domain / DNA polymerase, thumb domain superfamily / DNA polymerase beta thumb / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif, class 1 / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif class 1 / Nucleotidyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA polymerase beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Eckenroth, B.E. / Doublie, S.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01-CA281044 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R50-CA233185 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2026
タイトル: The S180R Human Germline Variant of DNA Polymerase beta Is a Low Fidelity Enzyme with Reduced Flexibility of the Fingers Domain.
著者: Sawyer, D.L. / Eckenroth, B.E. / Chavira, C. / Alnajjar, K. / Hanley, J.P. / Dragon, J.A. / Doublie, S. / Sweasy, J.B.
履歴
登録2025年8月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年2月11日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA polymerase beta
T: Template strand
P: Primer strand
D: Downstream
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8828
ポリマ－47,7784
非ポリマー1044
水8,881493
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4130 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area21570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.494, 79.644, 55.013
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.60, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 DNA polymerase beta / 5'-deoxyribose-phosphate lyase / 5'-dRP lyase / AP lyase


分子量: 38311.785 Da / 分子数: 1 / 変異: S180R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: POLB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P06746, DNA-directed DNA polymerase, 付加脱離酵素（リアーゼ）; 炭素-酸素リアーゼ類; その他の炭素-酸素リアーゼ, DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase

-
DNA鎖 , 3種, 3分子 TPD

#2: DNA鎖 Template strand


分子量: 4869.157 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: DNA鎖 Primer strand


分子量: 3061.004 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#4: DNA鎖 Downstream


分子量: 1536.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 3種, 497分子

#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 493 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.89 %
解説: Cryoprotection with 19% PEG 3350, 150 mM sodium acetate, 50 mM magnesium chloride, 50 mM magnesium acetate, 50 mM HEPES, 1 mM TECP, 15% ethylene glycol
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 13-16% PEG 3350, 150-300 mM sodium acetate, 50 mM HEPES, 1 mM TECP 250uM protein with 300 uM DNA assembly mixed 1:1 with reagent

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9999 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年12月13日
放射モノクロメーター: Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→43.83 Å / Num. obs: 114653 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 25.1 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Rpim(I) all: 0.044 / Rrim(I) all: 0.111 / Χ2: 0.61 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.889 / Mean I/σ(I) obs: 0.6 / Num. unique obs: 2668 / CC1/2: 0.629 / Rpim(I) all: 0.439 / Rrim(I) all: 0.995 / Χ2: 0.09 / % possible all: 92

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
Aimless0.7.15データスケーリング
DIALS3.8データ削減
PDB_EXTRACTデータ抽出
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.6→43.61 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.94 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: Model refinement uses I+/I-. Data collection statistics reported for I-mean so % completeness and number or reflections may differ between tables.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2063 11220 9.79 %
Rwork0.181 --
obs0.1835 114653 98.26 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→43.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2590 632 4 493 3719
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073382
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9034696
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.3551334
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052520
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009498
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.620.41472270.41332700X-RAY DIFFRACTION75
1.62-1.640.43743950.37783285X-RAY DIFFRACTION94
1.64-1.660.36593350.35273408X-RAY DIFFRACTION96
1.66-1.680.36223700.33913389X-RAY DIFFRACTION98
1.68-1.70.33853960.32913447X-RAY DIFFRACTION99
1.7-1.730.32973800.29983517X-RAY DIFFRACTION99
1.73-1.750.31843320.27723520X-RAY DIFFRACTION100
1.75-1.780.29293870.25373472X-RAY DIFFRACTION100
1.78-1.810.27693650.23993475X-RAY DIFFRACTION100
1.81-1.840.2494050.22023519X-RAY DIFFRACTION100
1.84-1.870.25343370.20843488X-RAY DIFFRACTION99
1.87-1.90.24033260.20823592X-RAY DIFFRACTION100
1.9-1.940.24893610.20593541X-RAY DIFFRACTION100
1.94-1.980.23043500.21683506X-RAY DIFFRACTION100
1.98-2.020.23943970.22413482X-RAY DIFFRACTION100
2.02-2.070.25483810.22563447X-RAY DIFFRACTION100
2.07-2.120.23483830.1973501X-RAY DIFFRACTION99
2.12-2.180.22283960.17573507X-RAY DIFFRACTION100
2.18-2.240.20723740.17993463X-RAY DIFFRACTION99
2.24-2.310.20114130.17813475X-RAY DIFFRACTION100
2.31-2.40.21324030.18523451X-RAY DIFFRACTION99
2.4-2.490.24343290.18553605X-RAY DIFFRACTION100
2.49-2.610.22274090.18323452X-RAY DIFFRACTION99
2.61-2.740.21193970.18143458X-RAY DIFFRACTION99
2.74-2.910.21694120.1843434X-RAY DIFFRACTION99
2.91-3.140.18984290.18343437X-RAY DIFFRACTION99
3.14-3.460.18574080.15853474X-RAY DIFFRACTION99
3.46-3.950.18143370.14663481X-RAY DIFFRACTION99
3.96-4.980.14684110.1293445X-RAY DIFFRACTION99
4.98-43.610.14453750.14153462X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.728-0.0838-0.09812.1263-0.35482.2290.07710.34320.1928-0.40740.0992-0.04720.13740.0327-0.12970.34480.03530.0140.24750.02580.182631.89789.5202-3.3938
21.951-0.57670.06881.8314-0.4132.1420.03080.18660.0163-0.1938-0.079-0.184-0.12790.06160.0460.2185-0.01090.02260.18850.00580.222215.239518.211513.921
31.6556-0.2240.07812.95720.5362.17340.0253-0.0501-0.1994-0.1045-0.0201-0.03590.2175-0.2084-0.01780.1977-0.0294-0.00070.15490.00940.173432.071-4.33539.5403
43.5749-0.8835-0.09711.43780.05171.56930.0367-0.5273-0.07690.09120.0404-0.0538-0.02470.1481-0.07430.1306-0.0112-0.00570.1980.01660.150821.79679.693629.0653
53.94540.45790.51722.71850.31612.0880.0618-0.0781-0.1432-0.0775-0.07550.04040.0462-0.09970.01430.1136-0.01340.01190.1540.00950.1784-2.15467.868318.6316
60.76050.3199-0.79660.6606-0.84322.3993-0.41230.6269-0.4072-0.83710.4367-0.29240.26880.06870.02420.5155-0.17090.08510.5082-0.15310.30463.77137.3905-5.0383
72.00390.3556-0.22053.72-0.32513.08770.0021-0.26830.4848-0.1908-0.4307-0.41640.0124-0.25010.3690.3368-0.0547-0.03160.2271-0.03860.368418.340333.258618.5043
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1((chain D and resid 1:5) or (chain T and resid 1:5))
2X-RAY DIFFRACTION2((chain P and resid 6:10) or (chain T and resid 7:11))
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resid 12:90
4X-RAY DIFFRACTION4chain A and resid 91:150
5X-RAY DIFFRACTION5chain A and resid 151:260
6X-RAY DIFFRACTION6chain A and resid 261:335
7X-RAY DIFFRACTION7((chain P and resid 1:5) or (chain T and resid 12:16))

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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