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- PDB-9xq7: Maltose-binding protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9xq7
タイトルMaltose-binding protein
要素Maltose-binding protein
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / maltose-binding protein
生物種Paenibacillus sp. FPU-7 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Itoh, T. / Hibi, T. / Kimoto, H.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)23K05494 日本
引用ジャーナル: J Struct Biol X / 年: 2026
タイトル: Structural characterization of an alpha-glucosaccharide-binding protein from Paenibacillus sp. str. FPU-7.
著者: Itoh, T. / Kataoka, K. / Kaneko, Y. / Hibi, T. / Kimoto, H.
履歴
登録2025年11月17日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02026年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Maltose-binding protein
B: Maltose-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,6284
ポリマ－89,9442
非ポリマー6852
水7,350408
1
A: Maltose-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,3142
ポリマ－44,9721
非ポリマー3421
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Maltose-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,3142
ポリマ－44,9721
非ポリマー3421
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)70.793, 64.217, 81.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.48, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Maltose-binding protein


分子量: 44971.867 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: DDBJ:LC899132
由来: (組換発現) Paenibacillus sp. FPU-7 (バクテリア)
プラスミド: pET21b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-1)-alpha-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpa1-1DGlcpaGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a1-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(1+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 408 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.5 / 詳細: 1.4 M sodium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER R 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年7月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→47.43 Å / Num. obs: 52820 / % possible obs: 96.2 % / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 35.4 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rpim(I) all: 0.035 / Rrim(I) all: 0.056 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル解像度: 1.93→1.98 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / Num. unique obs: 3516 / CC1/2: 0.717 / Rpim(I) all: 0.599 / Rrim(I) all: 0.968

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.21.1_5286: ???)精密化
XDSデータスケーリング
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
PDB_EXTRACTデータ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: AlphaFold

解像度: 1.93→33.7 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 32.99 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2583 2551 4.88 %
Rwork0.2004 --
obs0.2032 52276 94.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.93→33.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6225 0 46 408 6679
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0086471
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9098773
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.9062395
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051946
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061132
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.93-1.970.4211370.36392695X-RAY DIFFRACTION93
1.97-2.010.30581320.29772836X-RAY DIFFRACTION97
2.01-2.050.42841410.32362716X-RAY DIFFRACTION95
2.05-2.10.49131410.4162453X-RAY DIFFRACTION85
2.1-2.150.30251320.28082836X-RAY DIFFRACTION97
2.15-2.210.34661490.2672798X-RAY DIFFRACTION97
2.21-2.270.55691130.37132367X-RAY DIFFRACTION82
2.27-2.350.341570.25352799X-RAY DIFFRACTION97
2.35-2.430.31761400.24712795X-RAY DIFFRACTION96
2.43-2.530.28661300.22522791X-RAY DIFFRACTION96
2.53-2.640.26871530.21822817X-RAY DIFFRACTION98
2.64-2.780.26321440.21982753X-RAY DIFFRACTION95
2.78-2.960.27021580.21062846X-RAY DIFFRACTION98
2.96-3.190.26891560.2062871X-RAY DIFFRACTION98
3.19-3.510.23811470.19342763X-RAY DIFFRACTION95
3.51-4.010.20231270.15992779X-RAY DIFFRACTION94
4.01-5.050.191500.13232878X-RAY DIFFRACTION98
5.05-33.70.18961440.14682932X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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