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- PDB-9wv4: Crystal structure of human ZMYND8 MYND domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9wv4
タイトルCrystal structure of human ZMYND8 MYND domain
要素MYND-type zinc finger-containing chromatin reader ZMYND8
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / ZMYND8 / MYND domain / protein -protein interaction domain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of postsynaptic density protein 95 clustering / histone H3K14ac reader activity / histone H3K4me1 reader activity / positive regulation of filopodium assembly / positive regulation of dendritic spine development / : / site of DNA damage / modulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of dendritic spine maintenance / protein localization to chromatin ...regulation of postsynaptic density protein 95 clustering / histone H3K14ac reader activity / histone H3K4me1 reader activity / positive regulation of filopodium assembly / positive regulation of dendritic spine development / : / site of DNA damage / modulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of dendritic spine maintenance / protein localization to chromatin / negative regulation of cell migration / dendritic shaft / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / double-strand break repair via homologous recombination / transcription corepressor activity / nervous system development / dendritic spine / DNA-binding transcription factor binding / protein domain specific binding / chromatin / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein kinase C-binding protein 1 / RACK7, Bromo domain / : / Protein kinase C-binding protein 1 / ZMYND8 protein coiled-coil / PRKCBP1, PHD finger / : / ZMYND11/ZMYD8, MYND zinc finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type ...Protein kinase C-binding protein 1 / RACK7, Bromo domain / : / Protein kinase C-binding protein 1 / ZMYND8 protein coiled-coil / PRKCBP1, PHD finger / : / ZMYND11/ZMYD8, MYND zinc finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type profile. / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / MYND-type zinc finger-containing chromatin reader ZMYND8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.29 Å
データ登録者Srivastava, D.K. / Roy, S.
資金援助 インド, 1件
組織認可番号国
Department of Biotechnology (DBT, India)BT/PR45090/MED/122/319/2022 インド
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of human ZMYND8 MYND domain
著者: Srivastava, D.K. / Roy, S.
履歴
登録2025年9月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年10月8日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: MYND-type zinc finger-containing chromatin reader ZMYND8
C: MYND-type zinc finger-containing chromatin reader ZMYND8
A: MYND-type zinc finger-containing chromatin reader ZMYND8
D: MYND-type zinc finger-containing chromatin reader ZMYND8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,69316
ポリマ－59,7564
非ポリマー93812
水5,224290
1
B: MYND-type zinc finger-containing chromatin reader ZMYND8
C: MYND-type zinc finger-containing chromatin reader ZMYND8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,4489
ポリマ－29,8782
非ポリマー5707
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: MYND-type zinc finger-containing chromatin reader ZMYND8
D: MYND-type zinc finger-containing chromatin reader ZMYND8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,2467
ポリマ－29,8782
非ポリマー3685
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.705, 71.188, 230.266
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質
MYND-type zinc finger-containing chromatin reader ZMYND8 / Cutaneous T-cell lymphoma-associated antigen se14-3 / CTCL-associated antigen se14-3 / Protein ...Cutaneous T-cell lymphoma-associated antigen se14-3 / CTCL-associated antigen se14-3 / Protein kinase C-binding protein 1 / Rack7 / Transcription coregulator ZMYND8 / Zinc finger MYND domain-containing protein 8


分子量: 14938.895 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ZMYND8, KIAA1125, PRKCBP1, RACK7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9ULU4
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 290 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.75 M ammonium sulfate, 2% PEG-3350, 0.1 M MES, pH 6.5
PH範囲: 6.5-7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER X8 PROTEUM / 波長: 1.5406 Å
検出器タイプ: Bruker PHOTON III / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年8月18日 / 詳細: MX Multilayer Optics
放射モノクロメーター: HELIOS MX Multilayer Optics / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5406 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→38.67 Å / Num. obs: 47990 / % possible obs: 99.58 % / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 37.52 Å2 / CC1/2: 0.998 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.1255 / Rpim(I) all: 0.04931 / Rrim(I) all: 0.1349 / Net I/av σ(I): 17.8 / Net I/σ(I): 12.16
反射 シェル解像度: 2.29→2.34 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 1.21 / Mean I/σ(I) obs: 1.25 / Num. unique obs: 5091 / CC1/2: 0.419 / CC star: 0.768 / Rpim(I) all: 0.522 / % possible all: 95.65

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.2_5419精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.29→38.67 Å / SU ML: 0.335 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.2854
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2739 2399 5 %
Rwork0.2425 45591 -
obs0.2441 47990 99.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 65.54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.29→38.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3786 0 34 290 4110
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093876
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9425195
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0438545
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061663
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.28861523
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.29-2.340.38851330.35372526X-RAY DIFFRACTION95.65
2.34-2.390.35091370.31342610X-RAY DIFFRACTION98.14
2.39-2.440.32291400.29272651X-RAY DIFFRACTION100
2.44-2.50.33391380.27652629X-RAY DIFFRACTION99.96
2.5-2.570.2591410.2752675X-RAY DIFFRACTION100
2.57-2.650.32341420.26582692X-RAY DIFFRACTION100
2.65-2.730.32421390.26692638X-RAY DIFFRACTION100
2.73-2.830.32311390.27342651X-RAY DIFFRACTION100
2.83-2.940.29761410.26962669X-RAY DIFFRACTION100
2.94-3.080.30241410.26012691X-RAY DIFFRACTION100
3.08-3.240.32331410.25732679X-RAY DIFFRACTION100
3.24-3.440.2651410.25482668X-RAY DIFFRACTION100
3.44-3.710.28831430.22262716X-RAY DIFFRACTION100
3.71-4.080.2221420.21772706X-RAY DIFFRACTION100
4.08-4.670.22861440.2062727X-RAY DIFFRACTION100
4.67-5.880.24371460.22582783X-RAY DIFFRACTION99.97
5.88-38.670.24731510.21942880X-RAY DIFFRACTION99.08
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -2.02672774043 Å / Origin y: 37.49915414 Å / Origin z: 42.6112636091 Å
111213212223313233
T0.457940086765 Å20.0507461759862 Å2-0.0449364021115 Å2-0.34665006989 Å20.00753644959469 Å2--0.30392786067 Å2
L-0.0330289348263 °20.106131552685 °20.0350107653655 °2--0.222383578202 °20.180642458345 °2--0.267185852244 °2
S-0.0337903205943 Å °-0.0123896607245 Å °0.0369992869747 Å °0.0745918508438 Å °0.0114730276194 Å °-0.0161104451123 Å °0.0264717606276 Å °0.00220824741148 Å °0.0119062943784 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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