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- PDB-9wh5: Isomerase at 120K -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9wh5
タイトルIsomerase at 120K
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
キーワードISOMERASE / Immunophilin
機能・相同性
機能・相同性情報


macrolide binding / activin receptor binding / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / transforming growth factor beta receptor binding / cytoplasmic side of membrane / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / type I transforming growth factor beta receptor binding / negative regulation of activin receptor signaling pathway / heart trabecula formation / I-SMAD binding ...macrolide binding / activin receptor binding / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / transforming growth factor beta receptor binding / cytoplasmic side of membrane / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / type I transforming growth factor beta receptor binding / negative regulation of activin receptor signaling pathway / heart trabecula formation / I-SMAD binding / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / signaling receptor inhibitor activity / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / 'de novo' protein folding / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / FK506 binding / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / mTORC1-mediated signalling / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Calcineurin activates NFAT / regulation of immune response / heart morphogenesis / supramolecular fiber organization / sarcoplasmic reticulum membrane / T cell activation / protein maturation / sarcoplasmic reticulum / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / calcium channel regulator activity / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / Z disc / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / protein folding / regulation of protein localization / protein refolding / amyloid fibril formation / Potential therapeutics for SARS / transmembrane transporter binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Guven, O. / DeMirci, H.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Isomerase at 120K
著者: Guven, O. / DeMirci, H.
履歴
登録2025年8月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9352
ポリマ－23,9352
非ポリマー00
水3,729207
1
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9681
ポリマ－11,9681
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9681
ポリマ－11,9681
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)102.100, 36.220, 54.690
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.01, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-252-

HOH

21B-244-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A


分子量: 11967.705 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FKBP1A
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P62942
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 207 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.45 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Ammonium Sulfate, Sodium Chloride, TRIS

-
データ収集

回折平均測定温度: 120 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU PhotonJet-R / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU HyPix-3000 / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年10月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→22.99 Å / Num. obs: 13603 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 5.6 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 20.31
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / Num. unique obs: 1364 / CC1/2: 0.99

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
PDB_EXTRACTデータ抽出
CrysalisPro1.171.42.35aデータ削減
CrysalisPro1.171.42.35aデータスケーリング
PHENIX1.20.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→22.99 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.06 / 位相誤差: 29.98 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2518 1348 10.01 %
Rwork0.2218 --
obs0.2249 13470 98.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→22.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1680 0 0 207 1887
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041718
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6822316
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.266652
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049246
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007304
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.070.28591340.22381211X-RAY DIFFRACTION98
2.07-2.150.23111320.22321185X-RAY DIFFRACTION99
2.15-2.250.28671340.22461196X-RAY DIFFRACTION97
2.25-2.370.23261320.22861192X-RAY DIFFRACTION98
2.37-2.520.28231340.23581212X-RAY DIFFRACTION99
2.52-2.710.30931370.23621220X-RAY DIFFRACTION99
2.71-2.990.31161360.25161227X-RAY DIFFRACTION99
2.99-3.420.24081350.23141220X-RAY DIFFRACTION99
3.42-4.30.21641360.20041224X-RAY DIFFRACTION98
4.3-22.990.20721380.19531235X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.73770.8182-1.65661.0617-1.3762.0903-0.14830.1115-0.1215-0.29040.1991-0.210.28810.04480.38830.15780.02070.0140.0855-0.01610.076116.483-20.709517.1286
22.1452-0.5708-0.27761.23310.57412.2413-0.0631-0.3335-0.4359-0.0280.0577-0.0870.1060.14880.09940.07350.0156-0.01980.10710.00510.193324.9063-15.589630.2069
31.31250.2560.91650.66420.15151.7289-0.1340.00720.0969-0.09540.04310.0436-0.1337-0.11850.01260.08560.0062-0.0010.10820.0030.08828.3071-8.690322.9318
41.25490.38970.11790.47380.05290.2808-0.0946-0.159-0.18160.108-0.0186-0.05790.03180.03380.0280.093-0.00220.00960.0473-0.00970.068111.4901-19.412525.8117
50.2915-0.20750.10580.1485-0.07580.0372-0.0054-0.132-0.03090.20840.05810.1977-0.1109-0.30930.1010.12770.0470.05010.26770.00080.136-5.7214-15.90722.9596
60.3345-0.00990.02170.3758-0.11710.2619-0.1231-0.0910.0428-0.0207-0.07240.1085-0.0417-0.049-0.55620.07290.01750.0577-0.0966-0.2937-0.20879.986-14.487122.7438
73.981.3318-2.33223.5004-2.61224.19-0.27620.3899-0.2609-0.51880.2403-0.02760.3255-0.24120.00180.2310.0206-0.04010.1622-0.0140.101719.4257-4.2676-9.9215
81.9976-0.5385-1.01940.8499-0.07593.5168-0.0535-0.1749-0.2821-0.177-0.063-0.15540.1690.07320.07520.0462-0.0115-0.02390.11080.01140.149627.61790.93863.2877
91.78990.27570.77061.1210.04361.7208-0.14420.05910.1219-0.27090.09820.04440.01-0.301-0.02030.1548-0.0191-0.00950.1309-0.00440.129811.20427.8515-4.447
101.52920.37020.24390.6420.10960.3510.12830.0259-0.25870.1191-0.0071-0.13650.0749-0.0605-0.03060.1083-0.0094-0.02010.09060.00310.095114.3151-2.834-1.2605
110.606-1.00250.76262.006-1.160.9875-0.0549-0.1537-0.15340.27470.12470.7515-0.1797-0.7636-0.02150.17160.03970.08420.2960.0330.3543-2.77620.8933-4.24
121.11090.43350.34360.51640.06960.2523-0.10740.07290.0405-0.13490.0104-0.0089-0.1775-0.21230.09720.16860.004-0.00610.1313-0.02610.108612.85832.0795-4.4443
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 9 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 10 through 21 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 22 through 50 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 51 through 86 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 87 through 91 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 92 through 108 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 1 through 9 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 10 through 21 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 22 through 50 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 51 through 86 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 87 through 91 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 92 through 108 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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