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万見
- PDB-9vvp: Core proteins of the bacteriophage E1004 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9vvp
タイトルCore proteins of the bacteriophage E1004
要素
  • Gp17
  • Gp27
  • Gp28
  • Gp29
キーワードVIRAL PROTEIN / Complex
生物種Escherichia phage (ファージ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.33 Å
データ登録者Sun, B.N. / Liu, H.R.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)12034006 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32430020 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32071209 中国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2026
タイトル: Cryo-EM structure of drug-resistant Escherichia coli phage E1004 reveals a conserved cylindrical core among podophages.
著者: Binning Sun / Jing Zheng / Yuan Fu / Fengyuan Tian / Hao Xiao / Su Li / Lingpeng Cheng / Ping Chen / Hongrong Liu /
要旨: Podophage tails are too short to traverse the cell envelope and require internal core proteins to assemble into a transmembrane channel for genome delivery during infection. However, high-resolution ...Podophage tails are too short to traverse the cell envelope and require internal core proteins to assemble into a transmembrane channel for genome delivery during infection. However, high-resolution structures of near-complete cores remain scarce. Here, we present the near-atomic-resolution cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the drug-resistant E. coli phage E1004, which features a T7-like core-portal-tail structure with six P22-like tailspikes. We found that the cylindrical core comprises four proteins: gp17, gp27, gp28, and gp29. Gp29 forms a tetramer, while gp28 and gp27 assemble into octamers. Notably, there are sixteen copies of gp17 in two conformations, distinct from the small core protein gp6.7 in T7. The gp17-gp27 complex reveals the mechanism for mediating the symmetry adjustment at the core-portal interface. Moreover, comparative analysis with other podophage cores highlights diversity in core protein composition and organization, particularly among the small core proteins. We propose that these variations represent evolutionary adaptations to diverse host envelopes.
履歴
登録2025年7月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月12日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月12日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月12日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月12日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月12日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月12日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年11月12日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年12月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.22026年2月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.12026年2月25日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
S: Gp17
E: Gp17
F: Gp17
A: Gp17
G: Gp17
B: Gp17
C: Gp17
D: Gp17
c: Gp17
d: Gp17
e: Gp17
f: Gp17
g: Gp17
h: Gp17
i: Gp17
H: Gp17
I: Gp28
J: Gp27
L: Gp29
M: Gp27
O: Gp29
P: Gp27
R: Gp29
j: Gp27
U: Gp27
W: Gp29
X: Gp27
Z: Gp27
b: Gp27
V: Gp28
Y: Gp28
K: Gp28
a: Gp28
Q: Gp28
T: Gp28
N: Gp28


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,534,86036
ポリマ－1,534,86036
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Gp17


分子量: 7814.832 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage (ファージ)
#2: タンパク質
Gp28


分子量: 85342.750 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage (ファージ)
#3: タンパク質
Gp27


分子量: 20326.736 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage (ファージ)
#4: タンパク質
Gp29


分子量: 141116.766 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia phage (ファージ)
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Escherichia phage / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Escherichia phage (ファージ)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1600 nm
撮影電子線照射量: 32 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.33 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 32932 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 3.33 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00488528
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.59119510
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.39112190
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04113186
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00616016

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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