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- PDB-9vkf: Crystal structure of yeast arginine N-methyltransferase 1,HMT1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9vkf
タイトルCrystal structure of yeast arginine N-methyltransferase 1,HMT1
要素Protein arginine N-methyltransferase 1
キーワードGENE REGULATION / homo dimer / Protein arginine N-methyltransferase 1 / HMT1 / GENE REGULATION. / NUCLEAR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of termination of DNA-templated transcription / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine N-methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / Protein methylation / folic acid biosynthetic process / histone methyltransferase activity / Estrogen-dependent gene expression ...negative regulation of termination of DNA-templated transcription / protein-arginine omega-N monomethyltransferase activity / protein-arginine omega-N asymmetric methyltransferase activity / type I protein arginine methyltransferase / protein-arginine N-methyltransferase activity / RMTs methylate histone arginines / Protein methylation / folic acid biosynthetic process / histone methyltransferase activity / Estrogen-dependent gene expression / mRNA export from nucleus / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / methylation / chromatin remodeling / regulation of DNA-templated transcription / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L11 methyltransferase (PrmA) / : / Arginine methyltransferase oligomerization subdomain / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein arginine N-methyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.85 Å
データ登録者Yang, X.Y. / Zhou, Y.H. / Shang, X.C. / Liu, Y.L.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32271309 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of yeast arginine N-methyltransferase 1,HMT1
著者: Liu, Y.L. / Yang, X.Y. / Zhou, Y.H. / Shang, X.C.
履歴
登録2025年6月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年7月9日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 1
B: Protein arginine N-methyltransferase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,3592
ポリマ－75,3592
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3400 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area25880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.670, 84.670, 97.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質 Protein arginine N-methyltransferase 1 / Major type I protein arginine N-methyltransferase / Type I PRMT / hnRNP arginine N-methyltransferase


分子量: 37679.645 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: HMT1, ODP1, RMT1, YBR034C, YBR0320 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P38074, type I protein arginine methyltransferase
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.17 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 0.15 M DL-Malic acid pH 7.0, 20% w/v Polyethylene glycol 3,350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL02U1 / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2025年4月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.85→42.33 Å / Num. obs: 18335 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.1 % / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.268 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 2.85→2.92 Å / Rmerge(I) obs: 1.13 / Num. unique obs: 1379 / CC1/2: 0.811

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
xia2データスケーリング
xia2データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.85→34.33 Å / SU ML: 0.46 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2837 811 4.43 %
Rwork0.2349 --
obs0.2349 18303 99.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.85→34.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4642 0 0 0 4642
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044811
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.696501
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9681725
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046727
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003816
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.85-3.030.36141690.32332901X-RAY DIFFRACTION100
3.03-3.260.36351280.27772932X-RAY DIFFRACTION100
3.26-3.590.34681580.25442901X-RAY DIFFRACTION100
3.59-4.110.2761280.23412881X-RAY DIFFRACTION100
4.11-5.170.20611080.18542974X-RAY DIFFRACTION100
5.18-34.330.26311200.21872903X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 22.6287 Å / Origin y: 2.3875 Å / Origin z: -28.291 Å
111213212223313233
T0.2656 Å20.0092 Å20.0379 Å2-0.5779 Å20.0276 Å2--0.4542 Å2
L0.5002 °2-0.2246 °2-0.1535 °2-1.0588 °20.8564 °2--2.0433 °2
S-0.0568 Å °0.1403 Å °0.0104 Å °-0.0335 Å °0.1694 Å °-0.0929 Å °-0.155 Å °0.406 Å °-0.1177 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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