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- PDB-9vb8: Crystal structure of human integrin alpha2 I domain in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9vb8
タイトルCrystal structure of human integrin alpha2 I domain in complex with homo-trimeric collagen model peptide.
要素
  • Collagen model peptide
  • Integrin alpha-2
キーワードCELL ADHESION / Integrin / collagen
機能・相同性
機能・相同性情報


collagen receptor activity / substrate-dependent cell migration / positive regulation of transmission of nerve impulse / response to parathyroid hormone / collagen binding involved in cell-matrix adhesion / integrin alpha2-beta1 complex / hypotonic response / positive regulation of cell projection organization / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in extracellular matrix, focal adhesion and epithelial-to-mesenchymal transition / skin morphogenesis ...collagen receptor activity / substrate-dependent cell migration / positive regulation of transmission of nerve impulse / response to parathyroid hormone / collagen binding involved in cell-matrix adhesion / integrin alpha2-beta1 complex / hypotonic response / positive regulation of cell projection organization / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in extracellular matrix, focal adhesion and epithelial-to-mesenchymal transition / skin morphogenesis / CHL1 interactions / response to L-ascorbic acid / collagen-activated signaling pathway / positive regulation of smooth muscle contraction / Laminin interactions / basal part of cell / Platelet Adhesion to exposed collagen / hepatocyte differentiation / positive regulation of phagocytosis, engulfment / focal adhesion assembly / mammary gland development / heparan sulfate proteoglycan binding / mesodermal cell differentiation / positive regulation of positive chemotaxis / positive regulation of leukocyte migration / response to amine / integrin complex / cell adhesion mediated by integrin / MET activates PTK2 signaling / positive regulation of smooth muscle cell migration / Syndecan interactions / response to muscle activity / cell-substrate adhesion / positive regulation of collagen biosynthetic process / positive regulation of epithelial cell migration / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / collagen binding / extracellular matrix organization / laminin binding / positive regulation of cell adhesion / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / axon terminus / animal organ morphogenesis / cell-matrix adhesion / integrin-mediated signaling pathway / positive regulation of translation / cellular response to estradiol stimulus / female pregnancy / cellular response to mechanical stimulus / cell-cell adhesion / integrin binding / blood coagulation / amyloid-beta binding / virus receptor activity / signaling receptor activity / response to hypoxia / cell adhesion / response to xenobiotic stimulus / external side of plasma membrane / focal adhesion / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Integrin alpha Ig-like domain 3 / Integrin alpha chain, C-terminal cytoplasmic region, conserved site / Integrins alpha chain signature. / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor / : / Integrin alpha Ig-like domain 2 / FG-GAP repeat profile. / Integrin alpha (beta-propellor repeats). ...: / Integrin alpha Ig-like domain 3 / Integrin alpha chain, C-terminal cytoplasmic region, conserved site / Integrins alpha chain signature. / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor / : / Integrin alpha Ig-like domain 2 / FG-GAP repeat profile. / Integrin alpha (beta-propellor repeats). / FG-GAP repeat / FG-GAP repeat / Integrin domain superfamily / Integrin alpha, N-terminal / von Willebrand factor type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type A domain / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Shibata, S. / Oki, H. / Kawahara, K. / Masuda, R. / Fujii, K. / Koide, T.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Science and TechnologyJPMJSP2128 日本
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: A cryptic interaction mode between the collagen triple helix and integrin alpha2beta1 unveiled through ligands obtained from a random peptide library
著者: Shibata, S. / Oki, H. / Kawahara, K. / Masuda, R. / Fujii, K. / Koide, T.
履歴
登録2025年6月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02026年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Integrin alpha-2
B: Collagen model peptide
C: Collagen model peptide
D: Collagen model peptide
E: Integrin alpha-2
F: Collagen model peptide
G: Collagen model peptide
H: Collagen model peptide
I: Integrin alpha-2
J: Collagen model peptide
K: Collagen model peptide
L: Collagen model peptide
M: Integrin alpha-2
N: Collagen model peptide
O: Collagen model peptide
P: Collagen model peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,64116
ポリマ－114,64116
非ポリマー00
水27,1131505
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area32740 Å2
ΔGint-161 kcal/mol
Surface area41890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.364, 71.764, 83.861
Angle α, β, γ (deg.)110.280, 90.090, 112.210
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z

-
要素

#1: タンパク質
Integrin alpha-2 / CD49 antigen-like family member B / Collagen receptor / Platelet membrane glycoprotein Ia / GPIa / ...CD49 antigen-like family member B / Collagen receptor / Platelet membrane glycoprotein Ia / GPIa / VLA-2 subunit alpha


分子量: 21734.537 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ITGA2, CD49B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P17301
#2: タンパク質・ペプチド
Collagen model peptide


分子量: 2308.530 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1505 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.89 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M ammonium acetate, 0.1M sodium acetate buffer pH 4.6, 30% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL45XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年2月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→48.67 Å / Num. obs: 153836 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 19.19 Å2 / CC1/2: 0.978 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Rpim(I) all: 0.093 / Rrim(I) all: 0.153 / Χ2: 0.59 / Net I/σ(I): 4.7 / Num. measured all: 346318
反射 シェル解像度: 1.6→1.63 Å / % possible obs: 94.1 % / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.552 / Num. measured all: 16776 / Num. unique obs: 7439 / CC1/2: 0.508 / Rpim(I) all: 0.438 / Rrim(I) all: 0.708 / Χ2: 0.29 / Net I/σ(I) obs: 1.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
PDB_EXTRACTデータ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.6→48.67 Å / SU ML: 0.2235 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 21.7504
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2223 15462 10.05 %
Rwork0.1852 138357 -
obs0.1889 153819 96.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 25.19 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→48.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8036 0 48 1505 9589
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00778505
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.061111620
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06191273
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00791526
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.10453062
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.620.36094920.32374535X-RAY DIFFRACTION93.96
1.62-1.640.34215140.29654522X-RAY DIFFRACTION94.54
1.64-1.660.31715190.29124456X-RAY DIFFRACTION94.85
1.66-1.680.28874590.26154613X-RAY DIFFRACTION95.02
1.68-1.70.30355110.24174523X-RAY DIFFRACTION95.32
1.7-1.720.26275130.22064612X-RAY DIFFRACTION95.33
1.72-1.750.2515080.21384556X-RAY DIFFRACTION95.26
1.75-1.770.25975140.21264548X-RAY DIFFRACTION95.22
1.77-1.80.2645160.20614493X-RAY DIFFRACTION95.45
1.8-1.830.24625270.19794607X-RAY DIFFRACTION96.12
1.83-1.860.25435170.20654588X-RAY DIFFRACTION95.87
1.86-1.90.25555060.20934605X-RAY DIFFRACTION96.11
1.9-1.930.27184770.24414608X-RAY DIFFRACTION96.29
1.93-1.970.25385290.21534539X-RAY DIFFRACTION95.77
1.97-2.020.22474570.19174681X-RAY DIFFRACTION96.43
2.02-2.060.23165220.19354660X-RAY DIFFRACTION96.95
2.06-2.110.22064920.18754618X-RAY DIFFRACTION96.58
2.11-2.170.21825500.1794632X-RAY DIFFRACTION97.06
2.17-2.240.21135140.17854660X-RAY DIFFRACTION97.26
2.24-2.310.23015300.18794631X-RAY DIFFRACTION97.07
2.31-2.390.2394840.18494688X-RAY DIFFRACTION97.35
2.39-2.490.22235370.18384588X-RAY DIFFRACTION96.81
2.49-2.60.21494860.18054679X-RAY DIFFRACTION97.56
2.6-2.740.21615990.17944577X-RAY DIFFRACTION97.09
2.74-2.910.22615150.18014679X-RAY DIFFRACTION98.04
2.91-3.130.21735270.18074725X-RAY DIFFRACTION98.22
3.13-3.450.21645300.17254663X-RAY DIFFRACTION98.26
3.45-3.950.19675210.16024656X-RAY DIFFRACTION97.39
3.95-4.970.17585510.14414700X-RAY DIFFRACTION98.72
4.97-48.670.19525450.17834715X-RAY DIFFRACTION98.93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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