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- PDB-9v5m: The crystal structure of RBBP4-H3 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9v5m
タイトルThe crystal structure of RBBP4-H3 complex
要素
  • Histone H3.3C
  • Histone-binding protein RBBP4
キーワードPROTEIN BINDING / Histone-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


CAF-1 complex / NURF complex / NuRD complex / regulation of cell fate specification / negative regulation of stem cell population maintenance / DNA replication-dependent chromatin assembly / ESC/E(Z) complex / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / regulation of stem cell differentiation / Polo-like kinase mediated events ...CAF-1 complex / NURF complex / NuRD complex / regulation of cell fate specification / negative regulation of stem cell population maintenance / DNA replication-dependent chromatin assembly / ESC/E(Z) complex / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / regulation of stem cell differentiation / Polo-like kinase mediated events / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / nucleosomal DNA binding / ATPase complex / G1/S-Specific Transcription / Sin3-type complex / histone deacetylase complex / positive regulation of stem cell population maintenance / Transcriptional Regulation by E2F6 / RNA Polymerase I Transcription Initiation / G0 and Early G1 / Cyclin E associated events during G1/S transition / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / negative regulation of cell migration / Regulation of PTEN gene transcription / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / euchromatin / brain development / Negative Regulation of CDH1 Gene Transcription / PKMTs methylate histone lysines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / histone deacetylase binding / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / positive regulation of cell growth / histone binding / Oxidative Stress Induced Senescence / Potential therapeutics for SARS / DNA replication / chromosome, telomeric region / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / negative regulation of cell population proliferation / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone-binding protein RBBP4, N-terminal / Histone-binding protein RBBP4 or subunit C of CAF1 complex / : / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold ...Histone-binding protein RBBP4, N-terminal / Histone-binding protein RBBP4 or subunit C of CAF1 complex / : / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 domain / Histone-fold / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
BIOTIN / Histone-binding protein RBBP4 / Histone H3.3C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Zhang, M. / Wang, X.X. / He, X.Y. / Zang, J.Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32401008 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The crystal structure of RBBP4-H3 complex
著者: Zhang, M. / Wang, X.X. / He, X.Y. / Zang, J.Y.
履歴
登録2025年5月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02026年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-binding protein RBBP4
D: Histone H3.3C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,4493
ポリマ－49,2042
非ポリマー2441
水4,846269
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1730 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area18180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.010, 77.463, 64.301
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.61, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-712-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Histone-binding protein RBBP4 / Chromatin assembly factor 1 subunit C / CAF-1 subunit C / Chromatin assembly factor I p48 subunit / ...Chromatin assembly factor 1 subunit C / CAF-1 subunit C / Chromatin assembly factor I p48 subunit / CAF-I 48 kDa subunit / CAF-I p48 / Nucleosome-remodeling factor subunit RBAP48 / Retinoblastoma-binding protein 4 / RBBP-4 / Retinoblastoma-binding protein p48


分子量: 47709.527 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RBBP4, RBAP48
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q09028
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3.3C / Histone H3.5


分子量: 1494.719 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H3-5, H3F3C / 発現宿主: synthetic construct (人工物) / 参照: UniProt: Q6NXT2
#3: 化合物 ChemComp-BTN / BIOTIN


分子量: 244.311 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C10H16N2O3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 269 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.51 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Bis-Tris, pH 5.75, 28% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年11月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→38.73 Å / Num. obs: 27076 / % possible obs: 98.09 % / 冗長度: 3.4 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.577 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique obs: 2716 / CC1/2: 0.79 / % possible all: 98.87

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.19_4092: ???)精密化
XDSデータ削減
PHASER位相決定
PDB_EXTRACTデータ抽出
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→38.73 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 21.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2109 1338 4.94 %
Rwork0.167 --
obs0.1692 27076 98.12 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→38.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3226 0 25 269 3520
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063339
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8214555
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5171179
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056500
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007594
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.180.26381290.22252587X-RAY DIFFRACTION99
2.18-2.260.25911170.22292567X-RAY DIFFRACTION99
2.26-2.370.24891500.21662573X-RAY DIFFRACTION98
2.37-2.490.27461430.20592531X-RAY DIFFRACTION97
2.49-2.650.23181370.18992577X-RAY DIFFRACTION99
2.65-2.850.2551280.18382585X-RAY DIFFRACTION98
2.85-3.140.22651500.17182543X-RAY DIFFRACTION98
3.14-3.590.21021220.14652574X-RAY DIFFRACTION97
3.59-4.520.1551330.12912565X-RAY DIFFRACTION98
4.52-38.730.17411290.14912636X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.64490.39820.19881.7210.2241.66160.0284-0.07560.05870.1325-0.02130.0478-0.0834-0.0106-0.01410.13490.02720.00970.1660.0060.186218.7551.132214.4572
28.553.4879-4.18735.449-5.53765.76320.2132-0.16930.84010.7740.26990.8595-0.3471-0.2793-0.48620.35670.08370.05080.3083-0.01830.26628.726613.69236.2488
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 10 through 410)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'D' and resid 1 through 13)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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