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- PDB-9v4i: Prenyltransferase Ord1 D219A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9v4i
タイトルPrenyltransferase Ord1 D219A
要素prenyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Prenyltransferase
生物種Streptomyces sp. KS84 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Oshiro, T. / Uehara, S. / Ito, T. / Tanaka, Y. / Kodera, Y. / Matsui, T.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)17KK0141 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)21K06036 日本
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2025
タイトル: Structure-Activity Relationship of an All-alpha-helical Prenyltransferase Reveals the Mechanism of Indole Prenylation.
著者: Oshiro, T. / Uehara, S. / Suto, A. / Tanaka, Y. / Ito, T. / Kodera, Y. / Matsui, T.
履歴
登録2025年5月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年10月1日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: prenyltransferase
B: prenyltransferase
C: prenyltransferase
D: prenyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)144,6295
ポリマ－144,6054
非ポリマー241
水1448
1
A: prenyltransferase
D: prenyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,3273
ポリマ－72,3032
非ポリマー241
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: prenyltransferase
C: prenyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,3032
ポリマ－72,3032
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.879, 72.425, 83.774
Angle α, β, γ (deg.)93.455, 110.501, 90.085
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 8 through 90 or resid 97 through 330))
d_2ens_1(chain "B" and (resid 8 through 225 or resid 239 through 330))
d_1ens_2(chain "C" and (resid 44 through 90 or resid 104...
d_2ens_2(chain "D" and (resid 44 through 224 or resid 240 through 330))

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
d_11ens_1GLNGLNCYSCYSAA8 - 908 - 90
d_12ens_1LYSLYSLEULEUAA97 - 33097 - 330
d_21ens_1GLNGLNASPASPBB8 - 2258 - 225
d_22ens_1ASNASNLEULEUBB239 - 330239 - 330
d_11ens_2PHEPHECYSCYSCC44 - 9044 - 90
d_12ens_2PHEPHETYRTYRCC104 - 224104 - 224
d_13ens_2GLYGLYALAALACC226 - 266226 - 266
d_14ens_2ALAALAARGARGCC270 - 275270 - 275
d_15ens_2LYSLYSLEULEUCC277 - 330277 - 330
d_21ens_2PHEPHETYRTYRDD44 - 22444 - 224
d_22ens_2GLYGLYLEULEUDD240 - 330240 - 330

NCSアンサンブル:
ID
ens_1
ens_2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.99996676584327, -0.003739223764043, -0.0072446818138963), (-0.0037339070944541, -0.99999274974474, 0.00074725883824448), (-0.0072474234561097, -0.00072018303490516, -0.99997347774311)-0.020995093375304, 25.21102681201, 63.37820832991
2given(0.99785080469281, 0.065051248114615, -0.0078807799516653), (0.065032748550188, -0.99787979071684, -0.0025816457782098), (-0.0080320103289156, 0.0020635885362424, -0.999965613615)-0.16629129403154, 24.905435216156, 63.748281114294

-
要素

#1: タンパク質
prenyltransferase


分子量: 36151.277 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: DDBJ LC876682
由来: (組換発現) Streptomyces sp. KS84 (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.2 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris, pH 5.5, 0.2 M Ammonium sulfate, 25% PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年6月3日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-k,h-l / Fraction: 0.5
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 31241 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 3.6 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.118 / Net I/σ(I): 11.83
反射 シェル解像度: 2.8→2.97 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.712 / Mean I/σ(I) obs: 3.09 / Num. unique obs: 4990 / CC1/2: 0.771 / % possible all: 97.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2.4158精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 9V4G

9v4g


解像度: 2.8→44.35 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 26.8704
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2539 1588 5.08 %
Rwork0.224 29651 -
obs0.2307 31239 98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 67.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→44.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8567 0 1 8 8576
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00398714
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.724411810
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04491343
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061560
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.47783186
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAsym-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AAX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.4337696506821
ens_2d_2CCX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS2.3473918827843
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.890.29531400.26412672X-RAY DIFFRACTION92.11
2.89-2.990.29181420.27562690X-RAY DIFFRACTION92.89
2.99-3.110.29631430.27132714X-RAY DIFFRACTION93.43
3.11-3.250.28471410.25752688X-RAY DIFFRACTION92.88
3.25-3.430.24071400.2482650X-RAY DIFFRACTION93.11
3.43-3.640.23351440.22962735X-RAY DIFFRACTION93.28
3.64-3.920.2331430.22072720X-RAY DIFFRACTION93.66
3.92-4.310.23811420.20562694X-RAY DIFFRACTION93.74
4.31-4.940.22221450.1962766X-RAY DIFFRACTION93.83
4.94-6.220.28181420.24092688X-RAY DIFFRACTION93.53
6.22-44.350.2831400.22232660X-RAY DIFFRACTION91.66
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 0.53434265609733 Å / Origin y: 12.446420539981 Å / Origin z: 31.511070508197 Å
111213212223313233
T0.36447480095495 Å2-0.053641792138992 Å20.016240728317643 Å2-0.61183822032425 Å2-0.082410445313855 Å2--0.47437803418218 Å2
L-0.11346767076813 °2-0.049398267371967 °2-0.041441780905506 °2-0.14520876581168 °20.53022249818028 °2--1.5676410305347 °2
S0.0047280588584196 Å °-0.016044100592783 Å °-0.015433165370851 Å °-0.037675183433561 Å °0.014849297320962 Å °-0.05207759614502 Å °-0.10810530463663 Å °0.094400890492523 Å °4.966218248151E-5 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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